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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsi
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE KINETOCHORE MIS12 COMPLEX HEAD2 SUBDOMAIN CONTAINING DSN1 AND NSL1 FRAGMENTS
要素
  • Kinetochore-associated protein DSN1 homolog
  • Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
キーワードCELL CYCLE / ALPHA-HELICAL
機能・相同性
機能・相同性情報


MIS12/MIND type complex / skeletal muscle satellite cell proliferation / attachment of spindle microtubules to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / fibrillar center ...MIS12/MIND type complex / skeletal muscle satellite cell proliferation / attachment of spindle microtubules to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / fibrillar center / kinetochore / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / nuclear body / nuclear speck / cell division / Neutrophil degranulation / nucleolus / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinetochore Mis14/Nsl1 / Kinetochore protein Mis14 like / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinetochore-associated protein NSL1 homolog / Kinetochore-associated protein DSN1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.002 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Petrovic, A. / Keller, J. / Liu, Y.
引用ジャーナル: Cell / : 2016
タイトル: Structure of the MIS12 Complex and Molecular Basis of Its Interaction with CENP-C at Human Kinetochores.
著者: Petrovic, A. / Keller, J. / Liu, Y. / Overlack, K. / John, J. / Dimitrova, Y.N. / Jenni, S. / van Gerwen, S. / Stege, P. / Wohlgemuth, S. / Rombaut, P. / Herzog, F. / Harrison, S.C. / Vetter, I.R. / Musacchio, A.
履歴
登録2016年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Kinetochore-associated protein DSN1 homolog
E: Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8973
ポリマ-23,8012
非ポリマー961
95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.640, 59.640, 82.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Kinetochore-associated protein DSN1 homolog


分子量: 15313.180 Da / 分子数: 1 / 断片: head2 domain, UNP residues 68-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DSN1, C20orf172, MIS13 / プラスミド: pGEX-2rbs / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q9H410
#2: タンパク質 Kinetochore-associated protein NSL1 homolog


分子量: 8487.469 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-99 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSL1, C1orf48, DC31, DC8, MIS14 / プラスミド: pGEX-2rbs / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q96IY1
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 2M ammonium sulfate, 0.2M potassium sodium phosphate, 0.1M sodium citrate pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→43.754 Å / Num. obs: 11845 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 34.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.242 / Net I/σ(I): 10.63
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.0518.11.3552.12199.4
2.05-2.111.2922.581100
2.11-2.171.1632.951100
2.17-2.241.1023.211100
2.24-2.311.0113.561100
2.31-2.390.94.211100
2.39-2.480.8264.74199.9
2.48-2.580.765.181100
2.58-2.70.6286.3199.8
2.7-2.830.5427.251100
2.83-2.980.4229.291100
2.98-3.170.31211.82199.8
3.17-3.380.22516.141100
3.38-3.660.15920.561100
3.66-40.11226.67199.8
4-4.480.08931.881100
4.48-5.170.08730.341100
5.17-6.330.10426.831100
6.33-8.950.06435.491100
8.950.04641.65199.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LSK
解像度: 2.002→43.754 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 593 5.01 %
Rwork0.2158 --
obs0.2173 11837 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.18 Å2 / Biso mean: 40.5025 Å2 / Biso min: 18.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.002→43.754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1230 0 5 53 1288
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5161682
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003221
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.916764
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0021-2.20360.31471450.290127562901
2.2036-2.52240.28911460.239827552901
2.5224-3.17780.23871480.224428112959
3.1778-43.76460.22151540.189129223076

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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