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- PDB-5lsf: Sacbrood honeybee virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsf
タイトルSacbrood honeybee virus
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
  • VP4
キーワードVIRUS / Iflaviridae / external VP4
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis ...host cell membrane / viral capsid / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase ...Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyprotein / Genome polyprotein / Structural polyprotein / Structural protein Vp1 / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sacbrood virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Plevka, P. / Veselikova, M.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号
チェコ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2018
タイトル: Virion structure and genome delivery mechanism of sacbrood honeybee virus.
著者: Michaela Procházková / Tibor Füzik / Karel Škubník / Jana Moravcová / Zorica Ubiparip / Antonín Přidal / Pavel Plevka /
要旨: Infection by sacbrood virus (SBV) from the family Iflaviridae is lethal to honey bee larvae but only rarely causes the collapse of honey bee colonies. Despite the negative effect of SBV on honey ...Infection by sacbrood virus (SBV) from the family Iflaviridae is lethal to honey bee larvae but only rarely causes the collapse of honey bee colonies. Despite the negative effect of SBV on honey bees, the structure of its particles and mechanism of its genome delivery are unknown. Here we present the crystal structure of SBV virion and show that it contains 60 copies of a minor capsid protein (MiCP) attached to the virion surface. No similar MiCPs have been previously reported in any of the related viruses from the order Picornavirales. The location of the MiCP coding sequence within the SBV genome indicates that the MiCP evolved from a C-terminal extension of a major capsid protein by the introduction of a cleavage site for a virus protease. The exposure of SBV to acidic pH, which the virus likely encounters during cell entry, induces the formation of pores at threefold and fivefold axes of the capsid that are 7 Å and 12 Å in diameter, respectively. This is in contrast to vertebrate picornaviruses, in which the pores along twofold icosahedral symmetry axes are currently considered the most likely sites for genome release. SBV virions lack VP4 subunits that facilitate the genome delivery of many related dicistroviruses and picornaviruses. MiCP subunits induce liposome disruption in vitro, indicating that they are functional analogs of VP4 subunits and enable the virus genome to escape across the endosome membrane into the cell cytoplasm.
履歴
登録2016年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP2
C: VP3
D: VP4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,5016
ポリマ-88,4214
非ポリマー802
7,512417
1
A: VP1
B: VP2
C: VP3
D: VP4
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,310,079360
ポリマ-5,305,270240
非ポリマー4,809120
4,324240
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
B: VP2
C: VP3
D: VP4
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 443 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)442,50730
ポリマ-442,10620
非ポリマー40110
36020
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
B: VP2
C: VP3
D: VP4
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 531 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)531,00836
ポリマ-530,52724
非ポリマー48112
43224
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)487.850, 360.970, 338.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 133.070, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
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47generate(-0.395936, -0.889224, 0.22912), (-0.889224, 0.309, -0.337287), (0.22912, -0.337287, -0.913064)
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49generate(-0.395936, 0.889224, 0.22912), (0.889224, 0.309, 0.337287), (0.22912, 0.337287, -0.913064)
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54generate(-0.588517, 0.453587, -0.669244), (0.453587, -0.5, -0.737713), (-0.669244, -0.737713, 0.088517)
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-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 VP1


分子量: 27659.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sacbrood virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9WCE9
#2: タンパク質 VP2


分子量: 26952.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sacbrood virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q6ITS8, UniProt: A0A2S0CUG6*PLUS
#3: タンパク質 VP3


分子量: 30701.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sacbrood virus (ウイルス) / 参照: UniProt: I1U3P9, UniProt: A0A2S0CUG6*PLUS

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド VP4


分子量: 3107.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sacbrood virus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9IGK7, UniProt: A0A2S0CUG6*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 419分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG4000, isopropanol, magnesium chloride, MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 1572113 / % possible obs: 64 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.639 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 21.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
Cootモデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1b35
解像度: 2.1→50 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 0
詳細: Viral structure with icosahedral symmetry, we did not use R-free.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.1939 --
obs-1572113 63.6 %
溶媒の処理Bsol: 39.6553 Å2
原子変位パラメータBiso max: 73.26 Å2 / Biso mean: 25.3479 Å2 / Biso min: 12.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.437 Å20 Å2-1.74 Å2
2---0.24 Å2-0 Å2
3---4.677 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6230 0 2 417 6649
Biso mean--61.27 32.83 -
残基数----781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.44
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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