[日本語] English
万見
- PDB-5lm9: Structure of E. coli NusA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lm9
タイトルStructure of E. coli NusA
要素Transcription termination/antitermination protein NusA
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription factor / Antitermination Termination / Nus proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribosome biogenesis / protein complex oligomerization / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / nucleotide binding ...bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / ribosome biogenesis / protein complex oligomerization / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / nucleotide binding / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / Type-1 KH domain profile. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical ...Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / Type-1 KH domain profile. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K homology domain superfamily, prokaryotic type / K homology domain-like, alpha/beta / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination/antitermination protein NusA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.143 Å
データ登録者Said, N. / Weber, G. / Santos, K. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2017
タイトル: Structural basis for λN-dependent processive transcription antitermination.
著者: Nelly Said / Ferdinand Krupp / Ekaterina Anedchenko / Karine F Santos / Olexandr Dybkov / Yong-Heng Huang / Chung-Tien Lee / Bernhard Loll / Elmar Behrmann / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / ...著者: Nelly Said / Ferdinand Krupp / Ekaterina Anedchenko / Karine F Santos / Olexandr Dybkov / Yong-Heng Huang / Chung-Tien Lee / Bernhard Loll / Elmar Behrmann / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Justus Loerke / Henning Urlaub / Christian M T Spahn / Gert Weber / Markus C Wahl /
要旨: λN-mediated processive antitermination constitutes a paradigmatic transcription regulatory event, during which phage protein λN, host factors NusA, NusB, NusE and NusG, and an RNA nut site render ...λN-mediated processive antitermination constitutes a paradigmatic transcription regulatory event, during which phage protein λN, host factors NusA, NusB, NusE and NusG, and an RNA nut site render elongating RNA polymerase termination-resistant. The structural basis of the process has so far remained elusive. Here we describe a crystal structure of a λN-NusA-NusB-NusE-nut site complex and an electron cryo-microscopic structure of a complete transcription antitermination complex, comprising RNA polymerase, DNA, nut site RNA, all Nus factors and λN, validated by crosslinking/mass spectrometry. Due to intrinsic disorder, λN can act as a multiprotein/RNA interaction hub, which, together with nut site RNA, arranges NusA, NusB and NusE into a triangular complex. This complex docks via the NusA N-terminal domain and the λN C-terminus next to the RNA exit channel on RNA polymerase. Based on the structures, comparative crosslinking analyses and structure-guided mutagenesis, we hypothesize that λN mounts a multipronged strategy to reprogram the transcriptional machinery, which may include (1) the λN C terminus clamping the RNA exit channel, thus stabilizing the DNA:RNA hybrid; (2) repositioning of NusA and RNAP elements, thus redirecting nascent RNA and sequestering the upstream branch of a terminator hairpin; and (3) hindering RNA engagement of termination factor ρ and/or obstructing ρ translocation on the transcript.
履歴
登録2016年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transcription termination/antitermination protein NusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8007
ポリマ－36,2951
非ポリマー5056
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.688, 147.182, 52.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-660-

HOH

21A-694-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Transcription termination/antitermination protein NusA / N utilization substance protein A / Transcription termination/antitermination L factor


分子量: 36295.043 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 101-426 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: nusA, b3169, JW3138 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AFF6
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.52 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.1 M NaCl, 1.6 M (NH4)2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 28443 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.01 / Net I/σ(I): 12.15
反射 シェル解像度: 2.14→2.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L2F

1l2f


解像度: 2.143→46.949 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 1423 5.01 %
Rwork0.2145 --
obs0.2161 28428 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.143→46.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2474 0 26 97 2597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6383445
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.284962
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1431-2.21970.38261350.36612563X-RAY DIFFRACTION95
2.2197-2.30860.40071420.33842698X-RAY DIFFRACTION100
2.3086-2.41370.34771440.29512727X-RAY DIFFRACTION100
2.4137-2.54090.31251420.28192685X-RAY DIFFRACTION100
2.5409-2.70010.26041420.25732713X-RAY DIFFRACTION100
2.7001-2.90850.32571440.24852731X-RAY DIFFRACTION100
2.9085-3.20120.31161430.24612710X-RAY DIFFRACTION100
3.2012-3.66420.24371420.21412705X-RAY DIFFRACTION100
3.6642-4.61590.20361440.17612724X-RAY DIFFRACTION100
4.6159-46.96050.18141450.17132749X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る