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- PDB-5llj: Maedi-Visna virus (MVV) integrase C-terminal domain (residues 220-276) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5llj
タイトルMaedi-Visna virus (MVV) integrase C-terminal domain (residues 220-276)
要素Integrase
キーワードVIRAL PROTEIN / integrase / visna/maedi virus / c-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / nucleotide metabolic process / ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / nucleotide metabolic process / ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral capsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Maedi visna virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Pye, V.E. / Maskell, D.P. / Cherepanov, P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: A supramolecular assembly mediates lentiviral DNA integration.
著者: Allison Ballandras-Colas / Daniel P Maskell / Erik Serrao / Julia Locke / Paolo Swuec / Stefán R Jónsson / Abhay Kotecha / Nicola J Cook / Valerie E Pye / Ian A Taylor / Valgerdur ...著者: Allison Ballandras-Colas / Daniel P Maskell / Erik Serrao / Julia Locke / Paolo Swuec / Stefán R Jónsson / Abhay Kotecha / Nicola J Cook / Valerie E Pye / Ian A Taylor / Valgerdur Andrésdóttir / Alan N Engelman / Alessandro Costa / Peter Cherepanov /
要旨: Retroviral integrase (IN) functions within the intasome nucleoprotein complex to catalyze insertion of viral DNA into cellular chromatin. Using cryo-electron microscopy, we now visualize the ...Retroviral integrase (IN) functions within the intasome nucleoprotein complex to catalyze insertion of viral DNA into cellular chromatin. Using cryo-electron microscopy, we now visualize the functional maedi-visna lentivirus intasome at 4.9 angstrom resolution. The intasome comprises a homo-hexadecamer of IN with a tetramer-of-tetramers architecture featuring eight structurally distinct types of IN protomers supporting two catalytically competent subunits. The conserved intasomal core, previously observed in simpler retroviral systems, is formed between two IN tetramers, with a pair of C-terminal domains from flanking tetramers completing the synaptic interface. Our results explain how HIV-1 IN, which self-associates into higher-order multimers, can form a functional intasome, reconcile the bulk of early HIV-1 IN biochemical and structural data, and provide a lentiviral platform for design of HIV-1 IN inhibitors.
履歴
登録2016年7月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase
B: Integrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4913
ポリマ－13,4562
非ポリマー351
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.250, 64.250, 72.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Integrase


分子量: 6727.776 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Maedi visna virus (strain KV1772) (ウイルス)
株: KV1772 / 遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P35956, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, RNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, ...参照: UniProt: P35956, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, RNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H, exoribonuclease H, dUTP diphosphatase, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M potassium sodium tartrate 0.1M BTP pH 7.5 20% PEG-3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→48.04 Å / Num. all: 184115 / Num. obs: 15111 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 31 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 23.7
反射 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 1.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. measured obs: 10797 / Num. unique all: 1088 / CC1/2: 0.52 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155:000)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ex4

1ex4


解像度: 1.78→38.47 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.3 / 位相誤差: 23.2 / 詳細: Phenix.refine
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2336 1424 5.14 %Random selection
Rwork0.1861 ---
obs0.1883 27721 99.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→38.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数933 0 1 142 1076
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003970
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6681312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.303575
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054129
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005169
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.84360.39921540.34892618X-RAY DIFFRACTION100
1.8436-1.91750.31171280.30762627X-RAY DIFFRACTION100
1.9175-2.00470.27991460.2392656X-RAY DIFFRACTION100
2.0047-2.11040.24581630.21182599X-RAY DIFFRACTION100
2.1104-2.24270.22851450.19612610X-RAY DIFFRACTION100
2.2427-2.41580.22821240.20212657X-RAY DIFFRACTION100
2.4158-2.65890.27041510.20742606X-RAY DIFFRACTION100
2.6589-3.04360.27441500.20062638X-RAY DIFFRACTION100
3.0436-3.83440.20931530.16422613X-RAY DIFFRACTION100
3.8344-48.05280.18791100.15292673X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.30110.22270.18460.0757-0.17270.3726-0.2170.54010.6625-0.05980.4478-0.03730.0939-0.21480.00020.3445-0.00990.0970.28320.07010.34896.551818.378986.6929
20.04230.00730.03120.0208-0.03140.0523-0.013-0.21680.3009-0.15220.0820.2715-0.1695-0.48540.00130.42230.00280.03890.37150.01460.3445-6.675214.559599.1894
31.0728-0.410.42540.5991-0.5340.77250.06420.13570.15160.13960.0262-0.1459-0.2087-0.08560.03880.3618-0.01430.05550.23330.00860.2488.453815.783692.3892
40.38490.2367-0.05020.94050.23230.441-0.11180.2098-0.11070.19250.10250.0967-0.2520.0416-0.00170.3178-0.01130.0220.26620.04510.27414.69415.581587.5833
5-0.05350.28790.09440.43830.40490.46670.0419-0.15450.06310.0196-0.0807-0.1146-0.1927-0.018400.29720.04160.03730.3007-0.05380.26416.8746-0.4552104.0965
60.5380.06740.26930.2073-0.05090.09940.0274-0.00750.19530.0154-0.3147-0.27950.18230.1212-0.00630.28920.01820.01020.2565-0.01320.30416.95492.779395.479
70.0260.06150.11340.31790.74371.8338-0.5464-0.8706-1.23760.1174-0.00751.4281-0.06140.2428-0.24430.33670.04750.13810.20410.08180.65746.6166-2.306296.1558
80.35980.30020.29370.7532-0.20170.3978-0.24680.03510.1862-0.0420.2246-0.28180.00190.14120.00120.31890.0290.07170.2916-0.07940.339923.22291.255999.662
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 220:227)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 228:236)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 237:259)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 260:276)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 220:237)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 238:254)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 255:261)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 262:276)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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