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- PDB-6zdy: Crystal structure of WT murine S100A9 bound to calcium and zinc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zdy
タイトルCrystal structure of WT murine S100A9 bound to calcium and zinc
要素Protein S100-A9
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calcium-binding protein / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin biosynthetic process / Metal sequestration by antimicrobial proteins / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases ...regulation of integrin biosynthetic process / Metal sequestration by antimicrobial proteins / S100A9 complex / neutrophil aggregation / calprotectin complex / positive regulation of peptide secretion / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Regulation of TLR by endogenous ligand / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / peptide secretion / leukocyte migration involved in inflammatory response / cornified envelope / astrocyte development / leukocyte chemotaxis / regulation of toll-like receptor signaling pathway / antioxidant activity / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / Neutrophil degranulation / autophagy / positive regulation of inflammatory response / regulation of translation / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / innate immune response / apoptotic process / calcium ion binding / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Yatime, L.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: Divalent cations influence the dimerization mode of murine S100A9 protein by modulating its disulfide bond pattern.
著者: Signor, L. / Paris, T. / Mas, C. / Picard, A. / Lutfalla, G. / Boeri Erba, E. / Yatime, L.
履歴
登録2020年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5076
ポリマ－13,2001
非ポリマー3075
水1,74797
1
A: Protein S100-A9
ヘテロ分子

A: Protein S100-A9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,01412
ポリマ－26,4002
非ポリマー61410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area4110 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area12380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.840, 40.620, 53.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 125.000, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-205-

SO4

21A-388-

HOH

31A-395-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein S100-A9 / Calgranulin-B / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / ...Calgranulin-B / Leukocyte L1 complex heavy chain / Migration inhibitory factor-related protein 14 / p14 / S100 calcium-binding protein A9


分子量: 13200.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: S100a9, Cagb, Mrp14 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P31725
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 4 mM spermine tetrahydrochloride, 50 mM Bis-Tris, 45% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.27 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.27 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→43.489 Å / Num. obs: 22267 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 6.355 % / Biso Wilson estimate: 22.55 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 1.072 / Net I/σ(I): 14.57 / Num. measured all: 141507 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.45-1.515.6130.711.9313504259424060.9040.78292.8
1.51-1.586.6260.4623.3416386253724730.9650.50297.5
1.58-1.676.2910.2865.0516582269526360.9840.31397.8
1.67-1.756.7380.2087.1812748192818920.990.22698.1
1.75-1.846.550.13210.2611613180017730.9960.14498.5
1.84-1.936.1480.10512.188964148514580.9960.11598.2
1.93-2.26.6360.07418.7420645314831110.9970.0898.8
2.2-2.56.2630.05724.9612738206320340.9970.06398.6
2.5-36.5220.05129.2312249190018780.9980.05598.8
3-3.55.8710.04630.7555729679490.9980.0598.1
3.5-46.7190.04134.5336285425400.9970.04499.6
4-56.5180.04434.0934485415290.9970.04897.8
5-65.6290.04931.4614132572510.9970.05397.7
6-85.9030.05232.3310981941860.9980.05695.9
8-106.5890.0553548173730.9980.059100
10-156.0380.05933.1832055530.9940.06496.4
15-205.3570.04631.667514140.9990.051100
20-43.4893.9090.06126.264312110.9910.07191.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IRJ

1irj


解像度: 1.45→43.489 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 27.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1995 1095 4.93 %
Rwork0.1757 21115 -
obs0.1769 22210 97.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.32 Å2 / Biso mean: 39.4492 Å2 / Biso min: 22.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→43.489 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数868 0 9 97 974
Biso mean--26.54 46.94 -
残基数----108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004888
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.721187
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003157
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.267347
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.45-1.5160.34371330.2925250093
1.516-1.5960.24981240.2049260297
1.596-1.69590.21211230.1767262698
1.6959-1.82690.2021440.1647264398
1.8269-2.01070.19381300.1583265499
2.0107-2.30170.18431400.1481268599
2.3017-2.89980.21081500.1814266599
2.8998-43.40.19051510.1786274099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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