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万見
- PDB-5l0u: human POGLUT1 in complex with EGF(+) and UDP-phosphono-glucose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l0u
タイトルhuman POGLUT1 in complex with EGF(+) and UDP-phosphono-glucose
要素
  • EGF(+)
  • Protein O-glucosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / transferase glycosyltransferase GT-B glucosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / regulation of gastrulation / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / UDP-glucosyltransferase activity ...EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / regulation of gastrulation / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / UDP-glucosyltransferase activity / circulatory system development / glucosyltransferase activity / paraxial mesoderm development / axial mesoderm development / protein O-linked glycosylation / positive regulation of Notch signaling pathway / endomembrane system / somitogenesis / gastrulation / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase CAP10 domain / Glycosyl transferase family 90 / Putative lipopolysaccharide-modifying enzyme. / Laminin / Laminin / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-660 / Protein O-glucosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Li, Z. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis of Notch O-glucosylation and O-xylosylation by mammalian protein-O-glucosyltransferase 1 (POGLUT1).
著者: Li, Z. / Fischer, M. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Withers, S.G. / Rini, J.M.
履歴
登録2016年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年3月24日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-glucosyltransferase 1
B: EGF(+)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6017
ポリマ－46,3332
非ポリマー1,2685
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area18340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.850, 74.390, 83.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 5分子 AB

#1: タンパク質 Protein O-glucosyltransferase 1 / CAP10-like 46 kDa protein / hCLP46 / KTEL motif-containing protein 1 / Myelodysplastic syndromes ...CAP10-like 46 kDa protein / hCLP46 / KTEL motif-containing protein 1 / Myelodysplastic syndromes relative protein / O-glucosyltransferase Rumi homolog / hRumi / Protein O-xylosyltransferase


分子量: 42077.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: POGLUT1, C3orf9, CLP46, KTELC1, MDSRP, MDS010, UNQ490/PRO1006
プラスミド: PB-T-PAF / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBL1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, protein xylosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド EGF(+)


分子量: 4255.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pMal / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 310分子

#4: 化合物 ChemComp-660 / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-[[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl]methyl]phosphinic acid / UDP-glucose phosphonate


分子量: 564.329 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N2O16P2
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG5000 MME, 50 mM MES pH 6.5, 10mM CaCl2, 250mM NaCl, 5% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 38243 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / CC1/2: 0.849 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→37.195 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.44
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1942 1878 4.91 %0
Rwork0.1718 ---
obs0.1728 38231 90.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 134.24 Å2 / Biso mean: 44.2452 Å2 / Biso min: 19.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→37.195 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3238 0 121 308 3667
Biso mean--46.97 42.6 -
残基数----396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043460
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9994719
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061494
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0642070
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.84870.251430.25230413184100
1.8487-1.90310.28681310.25222419255080
1.9031-1.96450.26461010.23631814191560
1.9645-2.03470.25951670.209730373204100
2.0347-2.11620.1901960.20372140223670
2.1162-2.21250.19951610.188130243185100
2.2125-2.32910.22551280.18152408253678
2.3291-2.4750.19271570.184130543211100
2.475-2.6660.19421750.187530463221100
2.666-2.93420.23351580.183430763234100
2.9342-3.35860.18781680.177230853253100
3.3586-4.23050.17081440.14762927307193
4.2305-37.20290.16731490.147432823431100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8698-1.1410.77861.7866-0.44122.1599-0.21-0.30640.00790.13980.23440.1850.1088-0.6688-0.02310.3227-0.03490.04770.5146-0.02680.28593.680830.877234.5224
22.5269-1.28570.1443.1176-1.39532.95720.0608-0.1607-0.1523-0.1552-0.0811-0.28370.83960.6990.04120.56530.2807-0.06890.5451-0.00960.441832.127912.780531.6426
31.6634-0.90350.4722.5747-0.92733.73660.0673-0.0638-0.1028-0.02670.0425-0.13440.64240.4471-0.04890.32050.0816-0.02290.2584-0.0330.268223.597319.847126.7358
43.3487-0.61350.521.83110.49012.70350.10380.16020.2887-0.1038-0.07940.0081-0.0719-0.1028-0.00290.27630.00280.05470.2150.04940.234910.25633.979311.7063
54.90932.32750.4871.10470.25233.9320.34771.1593-0.7266-0.5288-0.28260.23360.3165-0.15450.00770.41230.005-0.03980.4204-0.07040.27948.656723.09552.2688
62.4098-0.3212-0.07161.51830.06053.2570.05620.1043-0.0108-0.06680.00730.16930.1325-0.4515-0.07450.1935-0.0299-0.0140.20610.00850.23524.992329.810817.2977
79.3249-1.77222.84662.4285-0.66355.9150.0079-0.3471.11530.1535-0.00080.1747-0.6099-0.3567-0.05920.35370.01660.07310.2201-0.03850.39954.662941.115125.6278
84.2638-2.76950.73693.3024-0.38172.0664-0.1142-0.37820.06280.2890.1887-0.49850.31990.71750.03210.31650.1218-0.0610.4857-0.05490.328530.223622.670635.2915
94.87882.5308-0.55178.1124-0.41434.08280.0889-0.3265-0.3665-0.276-0.3422-0.35680.86930.15040.32980.51270.1010.04410.3968-0.00930.381925.902415.92678.0785
106.1146-2.95363.29245.6124-0.2668.84730.5021-0.49491.202-0.59840.5577-1.6045-0.49771.8431-0.97630.52130.0010.21540.5824-0.17110.719235.745824.99245.0765
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 30 through 68 )A30 - 68
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 104 )A69 - 104
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 105 through 176 )A105 - 176
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 177 through 227 )A177 - 227
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 228 through 248 )A228 - 248
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 249 through 331 )A249 - 331
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 332 through 349 )A332 - 349
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 350 through 385 )A350 - 385
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1 through 26 )B1 - 26
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 27 through 40 )B27 - 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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