+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l0v | |||||||||
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Title | human POGLUT1 in complex with 2F-glucose modified EGF(+) and UDP | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / transferase glycosyltransferase GT-B glucosyltransferase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / regulation of gastrulation / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / UDP-glucosyltransferase activity ...EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / regulation of gastrulation / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / UDP-glucosyltransferase activity / circulatory system development / glucosyltransferase activity / paraxial mesoderm development / axial mesoderm development / protein O-linked glycosylation / positive regulation of Notch signaling pathway / endomembrane system / somitogenesis / gastrulation / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.305 Å | |||||||||
Authors | Li, Z. / Rini, J.M. | |||||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: Structural basis of Notch O-glucosylation and O-xylosylation by mammalian protein-O-glucosyltransferase 1 (POGLUT1). Authors: Li, Z. / Fischer, M. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Withers, S.G. / Rini, J.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5l0v.cif.gz | 257.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5l0v.ent.gz | 219 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5l0v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5l0v_validation.pdf.gz | 814.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5l0v_full_validation.pdf.gz | 814.5 KB | Display | |
Data in XML | 5l0v_validation.xml.gz | 22.8 KB | Display | |
Data in CIF | 5l0v_validation.cif.gz | 35.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l0/5l0v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l0/5l0v | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 42077.117 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: POGLUT1, C3orf9, CLP46, KTELC1, MDSRP, MDS010, UNQ490/PRO1006 Plasmid: PB-T-PAF / Cell line (production host): HEK293S GnTI- / Production host: Homo sapiens (human) References: UniProt: Q8NBL1, Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases, protein xylosyltransferase |
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#2: Protein/peptide | Mass: 4255.569 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Plasmid: pMal / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
-Sugars , 2 types, 5 molecules
#3: Sugar | ChemComp-NAG / #7: Sugar | ChemComp-SHG / | |
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-Non-polymers , 4 types, 585 molecules
#4: Chemical | ChemComp-UDP / |
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#5: Chemical | ChemComp-MPD / ( |
#6: Chemical | ChemComp-CA / |
#8: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 20% PEG5000 MME, 50 mM MES pH 6.5, 10mM CaCl2, 250mM NaCl, 5% MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.305→50 Å / Num. obs: 103515 / % possible obs: 96 % / Redundancy: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 15.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 19.57 |
Reflection shell | Redundancy: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.805 / Mean I/σ(I) obs: 2.07 / CC1/2: 0.783 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.305→35.81 Å / SU ML: 0.11 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.81
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 79.56 Å2 / Biso mean: 25.2504 Å2 / Biso min: 9.52 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.305→35.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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