[日本語] English
- PDB-5kso: hMiro1 C-domain GDP-Pi Complex P3121 Crystal Form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kso
タイトルhMiro1 C-domain GDP-Pi Complex P3121 Crystal Form
要素Mitochondrial Rho GTPase 1
キーワードHYDROLASE / Miro / GTPase / Parkin / Mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / mitochondrion transport along microtubule / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane / Ub-specific processing proteases / GTPase activity ...RHOT1 GTPase cycle / mitochondrial outer membrane permeabilization / mitochondrion transport along microtubule / cellular homeostasis / regulation of mitochondrion organization / mitochondrion organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mitochondrial outer membrane / Ub-specific processing proteases / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / : / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases ...Mitochondrial Rho GTPase 1/3, EF hand associated, type-1 / EF hand associated, type-2 / MIRO domain / Mitochondrial Rho GTPase / : / EF hand associated / EF hand associated / Miro domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Mitochondrial Rho GTPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Klosowiak, J.L. / Focia, P.J. / Rice, S.E. / Freymann, D.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM072656 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008152 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2016
タイトル: Structural insights into Parkin substrate lysine targeting from minimal Miro substrates.
著者: Klosowiak, J.L. / Park, S. / Smith, K.P. / French, M.E. / Focia, P.J. / Freymann, D.M. / Rice, S.E.
履歴
登録2016年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial Rho GTPase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5403
ポリマ-22,0011
非ポリマー5382
1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.510, 65.510, 82.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Mitochondrial Rho GTPase 1 / hMiro-1 / Rac-GTP-binding protein-like protein / Ras homolog gene family member T1


分子量: 22001.414 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal GTPase domain (UNP residues 411-592) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOT1, ARHT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IXI2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.1 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 19 mg/mL protein, 5 mM magnesium chloride, 0.1 M SPG buffer, pH 5.0, 25% w/v PEG1500, GDP observed in the structure was carried through from the expression system during purification

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97859 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97859 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→82.5 Å / Num. obs: 10140 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 83
反射 シェル最高解像度: 2.25 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLM7.1.0データ削減
Aimless0.3.8データスケーリング
PHENIX2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4C0L
解像度: 2.25→33.369 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 1015 10.04 %
Rwork0.175 --
obs0.1785 10107 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→33.369 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1318 0 33 58 1409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031389
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.681885
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.238520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002234
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2501-2.36870.23151400.18461263X-RAY DIFFRACTION100
2.3687-2.51710.24131450.19061286X-RAY DIFFRACTION100
2.5171-2.71130.26471380.19171276X-RAY DIFFRACTION100
2.7113-2.9840.26271420.20921295X-RAY DIFFRACTION100
2.984-3.41540.22291490.18391281X-RAY DIFFRACTION100
3.4154-4.30160.19731470.15551307X-RAY DIFFRACTION100
4.3016-33.37230.16611540.16431384X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る