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万見
- PDB-5kiw: p97 ND1-L198W in complex with VIMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kiw
タイトルp97 ND1-L198W in complex with VIMP
要素
  • Selenoprotein S
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードHYDROLASE/MEMBRANE PROTEIN / p97 adaptor protein / VCP-interacting membrane protein / VIMP / p97 / HYDROLASE-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nitric oxide metabolic process / Derlin-1-VIMP complex / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of macrophage apoptotic process / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of D-glucose import / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / low-density lipoprotein particle / VCP-NSFL1C complex ...regulation of nitric oxide metabolic process / Derlin-1-VIMP complex / negative regulation of acute inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of macrophage apoptotic process / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of D-glucose import / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / low-density lipoprotein particle / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / very-low-density lipoprotein particle / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / positive regulation of mitochondrial membrane potential / response to redox state / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of gluconeogenesis / stress granule disassembly / ER overload response / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / antioxidant activity / positive regulation of ATP biosynthetic process / negative regulation of interleukin-6 production / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / negative regulation of tumor necrosis factor production / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / response to glucose / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cytoplasmic microtubule / Attachment and Entry / Josephin domain DUBs / ERAD pathway / lipid droplet / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / proteasome complex / cell redox homeostasis / viral genome replication / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / establishment of protein localization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / Aggrephagy / negative regulation of inflammatory response / cellular response to insulin stimulus / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / double-strand break repair / Neddylation / signaling receptor activity / cellular response to heat / ATPase binding / cellular response to lipopolysaccharide
類似検索 - 分子機能
Selenoprotein S / Selenoprotein S (SelS) / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / AAA ATPase, CDC48 family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 ...Selenoprotein S / Selenoprotein S (SelS) / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / AAA ATPase, CDC48 family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / : / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Selenoprotein S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Tang, W.K. / Xia, D.
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2017
タイトル: Structural basis for nucleotide-modulated p97 association with the ER membrane.
著者: Tang, W.K. / Zhang, T. / Ye, Y. / Xia, D.
履歴
登録2016年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Selenoprotein S
D: Selenoprotein S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,2978
ポリマ－124,2364
非ポリマー1,0614
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.772, 153.772, 240.641
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B
14A
24B
15C
25D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A12 - 120
2111B12 - 120
1121A134 - 190
2121B134 - 190
1131A205 - 371
2131B205 - 371
1141A372 - 460
2141B372 - 460
1151C76 - 108
2151D76 - 108

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.431972, 0.901724, 0.017163), (0.84104, 0.409626, -0.353353), (-0.325657, -0.138204, -0.935333)-4.9996, 17.32784, 138.54843
3given(1), (1), (1)
4given(-0.424497, 0.905125, 0.023483), (0.845487, 0.40554, -0.347403), (-0.323966, -0.127617, -0.937422)-5.61974, 17.19986, 138.03265
5given(1), (1), (1)
6given(-0.537787, 0.843067, -0.004736), (0.842982, 0.53763, -0.018321), (-0.0129, -0.013845, -0.999821)0.26192, 0.72825, 127.96423
7given(1), (1), (1)
8given(-0.551825, 0.833942, -0.005437), (0.833672, 0.551452, -0.02984), (-0.021887, -0.020999, -0.99954)0.96382, 1.08793, 128.41875
9given(1), (1), (1)
10given(-0.464213, 0.885035, 0.034928), (0.821474, 0.44495, -0.356652), (-0.33119, -0.13687, -0.933584)-2.61542, 16.50478, 138.62082

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要素

#1: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 52388.875 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal residues 1-460 / 変異: L198W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質 Selenoprotein S / SelS / VCP-interacting membrane protein


分子量: 9729.287 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 49-122 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VIMP, SELS, AD-015, SBBI8 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BQE4
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.73 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris, pH 8, 15 % ethanol, 100 mM NaCl, 7 % MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.41→50 Å / Num. obs: 22714 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 11.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KO8

4ko8


解像度: 3.41→49.268 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.852 / SU B: 70.624 / SU ML: 0.489 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.616 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29394 1135 4.9 %RANDOM
Rwork0.23328 ---
obs0.2362 21880 96.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 134.956 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å2-0.61 Å20 Å2
2---1.22 Å20 Å2
3---3.95 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.41→49.268 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7780 0 64 1 7845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0197962
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.027883
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9481.98910754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.214318139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.9035982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.15424.18378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.22151486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1551575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0218900
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021713
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.10110.0263943
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.10110.0253942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.18515.0244920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other10.18515.0254921
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.46110.9684019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.4610.9694020
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.26816.1085835
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined17.09377.9349097
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other17.09277.9419098
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A162210.27
22A91623.08
33A263213.45
44A134115.93
55C56416.16
LS精密化 シェル解像度: 3.407→3.496 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.497 68 -
Rwork0.477 1278 -
obs--78.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.50880.14711.47020.285-0.413.10640.038-0.02620.1067-0.12360.05490.1094-0.05940.0644-0.09290.553-0.1796-0.05860.31980.00490.045623.517761.0577100.9538
21.11520.02770.59851.3709-0.33830.5151-0.3451-0.15820.0202-0.53230.1325-0.3082-0.27020.02430.21260.7609-0.294-0.12320.22970.12360.192836.762448.913320.2971
30.6724-0.2115-0.95561.3201-0.06411.6096-0.02410.0817-0.18440.0824-0.1985-0.0096-0.211-0.05260.22260.42450.0213-0.10220.3113-0.12220.2592-0.136731.035890.6492
40.92060.28220.3320.30150.4520.9075-0.1693-0.0519-0.1802-0.0362-0.00560.1627-0.14490.20250.17490.2629-0.06720.04410.33910.03970.415526.265416.490936.8436
52.7484-1.08872.25311.7988-0.64962.48150.224-0.0635-0.218-0.2442-0.2079-0.1264-0.33070.1733-0.01620.4732-0.236-0.09370.34530.09240.222132.801137.122878.7828
62.0997-0.51551.33231.6451-0.92861.2727-0.2548-0.1650.14760.01310.138-0.06-0.14440.00120.11690.5243-0.0715-0.10940.2043-0.00460.251713.593347.473148.5113
70.24950.53240.07331.21120.19950.0881-0.069-0.01960.1849-0.05110.00050.31740.08920.06450.06860.5215-0.1431-0.06320.3013-0.00690.295229.863775.995795.0656
81.22972.7590.505210.96714.17352.1534-0.19390.15760.3374-0.31160.37820.3295-0.04070.0667-0.18430.21370.0908-0.09090.36320.05920.427641.573519.517-17.3705
91.2095-0.47760.56130.1975-0.22780.2702-0.0948-0.03560.21380.0206-0.0302-0.14060.022-0.03330.1250.4787-0.27940.11320.26590.09870.403648.72960.205319.1367
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2B24 - 190
3X-RAY DIFFRACTION3A203 - 370
4X-RAY DIFFRACTION4B203 - 370
5X-RAY DIFFRACTION5A371 - 460
6X-RAY DIFFRACTION6B371 - 460
7X-RAY DIFFRACTION7C73 - 110
8X-RAY DIFFRACTION8D43 - 65
9X-RAY DIFFRACTION9D71 - 109

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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