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Yorodumi- PDB-3o8e: Structure of extracelllar portion of CD46 in complex with Adenovi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3o8e | |||||||||
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Title | Structure of extracelllar portion of CD46 in complex with Adenovirus type 11 knob | |||||||||
Components |
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Keywords | CELL ADHESION/IMMUNE SYSTEM / short consensus repeat / complement control protein / fiber knob / virus-receptor interaction / cell adhesion-immunity complex / adenovirus / CD46 / CELL ADHESION - IMMUNE SYSTEM complex / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information sequestering of extracellular ligand from receptor / inner acrosomal membrane / regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of complement activation, classical pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / T cell mediated immunity / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of regulatory T cell differentiation / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / positive regulation of interleukin-10 production ...sequestering of extracellular ligand from receptor / inner acrosomal membrane / regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of complement activation, classical pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / T cell mediated immunity / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of regulatory T cell differentiation / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / positive regulation of interleukin-10 production / single fertilization / positive regulation of T cell proliferation / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / viral capsid / virus receptor activity / signaling receptor activity / adaptive immune response / cell adhesion / cadherin binding / symbiont entry into host cell / negative regulation of gene expression / innate immune response / focal adhesion / host cell nucleus / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Human adenovirus 11 Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.84 Å | |||||||||
Authors | Persson, B.D. / Schmitz, N.B. / Casasnovas, J.M. / Stehle, T. | |||||||||
Citation | Journal: Plos Pathog. / Year: 2010 Title: Structure of the extracellular portion of CD46 provides insights into its interactions with complement proteins and pathogens. Authors: Persson, B.D. / Schmitz, N.B. / Santiago, C. / Zocher, G. / Larvie, M. / Scheu, U. / Casasnovas, J.M. / Stehle, T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3o8e.cif.gz | 367.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3o8e.ent.gz | 300.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3o8e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3o8e_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3o8e_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 3o8e_validation.xml.gz | 35.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3o8e_validation.cif.gz | 51.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/3o8e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/3o8e | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | THE BIOLOGICAL MOLECULE CAN BE DESCRIBED AS COMPOSED OF A THREEFOLD ARRANGEMENT OF THE TWO POLYMERIC CHAINS |
-Components
#1: Protein | Mass: 23752.438 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Adenovirus 11 knob (UNP RESIDUES 117-325) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human adenovirus 11 / Gene: CD46, MCP, MIC10 / Plasmid: pet-15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q772X2 #2: Protein | Mass: 28463.486 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CD46 SCR1-SCR4 (UNP RESIDUES 35-286) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Cell line (production host): CHINESE HAMSTER OVARY (CHO) CELLS Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) / References: UniProt: P15529 #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.59 Å3/Da / Density % sol: 65.72 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion / pH: 8 Details: microseeding, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Oct 10, 2009 |
Radiation | Monochromator: yes / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.84→38.8 Å / Num. obs: 33537 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 51.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 8.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.84→2.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.531 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 93.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1CKL and 3EXV Resolution: 2.84→38.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8844 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Displacement parameters | Biso mean: 50.01 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.416 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.84→38.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.84→2.94 Å / Total num. of bins used: 17
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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