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- PDB-5kc1: Structure of the C-terminal dimerization domain of Atg38 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kc1
タイトルStructure of the C-terminal dimerization domain of Atg38
要素Autophagy-related protein 38
キーワードENDOCYTOSIS / Atg38 / coiled-coil / dimerization / NRBF2 / autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / phagophore assembly site membrane / phagophore assembly site / vacuolar membrane / macroautophagy / structural molecule activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IODIDE ION / AMMONIUM ION / NITRATE ION / Autophagy-related protein 38
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ohashi, Y. / Soler, N. / Garcia-Ortegon, M. / Zhang, L. / Perisic, O. / Masson, G.R. / Johnson, C.M. / Williams, R.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105184308 英国
引用ジャーナル: Autophagy / 年: 2016
タイトル: Characterization of Atg38 and NRBF2, a fifth subunit of the autophagic Vps34/PIK3C3 complex.
著者: Yohei Ohashi / Nicolas Soler / Miguel García Ortegón / Lufei Zhang / Marie L Kirsten / Olga Perisic / Glenn R Masson / John E Burke / Arjen J Jakobi / Apostolos A Apostolakis / Christopher ...著者: Yohei Ohashi / Nicolas Soler / Miguel García Ortegón / Lufei Zhang / Marie L Kirsten / Olga Perisic / Glenn R Masson / John E Burke / Arjen J Jakobi / Apostolos A Apostolakis / Christopher M Johnson / Maki Ohashi / Nicholas T Ktistakis / Carsten Sachse / Roger L Williams /
要旨: The phosphatidylinositol 3-kinase Vps34 is part of several protein complexes. The structural organization of heterotetrameric complexes is starting to emerge, but little is known about organization ...The phosphatidylinositol 3-kinase Vps34 is part of several protein complexes. The structural organization of heterotetrameric complexes is starting to emerge, but little is known about organization of additional accessory subunits that interact with these assemblies. Combining hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS), X-ray crystallography and electron microscopy (EM), we have characterized Atg38 and its human ortholog NRBF2, accessory components of complex I consisting of Vps15-Vps34-Vps30/Atg6-Atg14 (yeast) and PIK3R4/VPS15-PIK3C3/VPS34-BECN1/Beclin 1-ATG14 (human). HDX-MS shows that Atg38 binds the Vps30-Atg14 subcomplex of complex I, using mainly its N-terminal MIT domain and bridges the coiled-coil I regions of Atg14 and Vps30 in the base of complex I. The Atg38 C-terminal domain is important for localization to the phagophore assembly site (PAS) and homodimerization. Our 2.2 Å resolution crystal structure of the Atg38 C-terminal homodimerization domain shows 2 segments of α-helices assembling into a mushroom-like asymmetric homodimer with a 4-helix cap and a parallel coiled-coil stalk. One Atg38 homodimer engages a single complex I. This is in sharp contrast to human NRBF2, which also forms a homodimer, but this homodimer can bridge 2 complex I assemblies.
履歴
登録2016年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22016年11月9日Group: Database references
改定 2.02017年9月13日Group: Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Autophagy-related protein 38
D: Autophagy-related protein 38
A: Autophagy-related protein 38
B: Autophagy-related protein 38
G: Autophagy-related protein 38
H: Autophagy-related protein 38
K: Autophagy-related protein 38
L: Autophagy-related protein 38
E: Autophagy-related protein 38
F: Autophagy-related protein 38
I: Autophagy-related protein 38
J: Autophagy-related protein 38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,56963
ポリマ－312,10112
非ポリマー2,46851
水77543
1
C: Autophagy-related protein 38
D: Autophagy-related protein 38
A: Autophagy-related protein 38
B: Autophagy-related protein 38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,81720
ポリマ－104,0344
非ポリマー78316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: Autophagy-related protein 38
H: Autophagy-related protein 38
E: Autophagy-related protein 38
F: Autophagy-related protein 38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,78920
ポリマ－104,0344
非ポリマー75616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
K: Autophagy-related protein 38
L: Autophagy-related protein 38
I: Autophagy-related protein 38
J: Autophagy-related protein 38
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,96323
ポリマ－104,0344
非ポリマー92919
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.383, 249.385, 50.197
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 12分子 CDABGHKLEFIJ

#1: タンパク質
Autophagy-related protein 38


分子量: 26008.424 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ATG38, YLR211C, L8167.20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05789

-
非ポリマー , 8種, 94分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.97 M ammonium nitrate, 0.15 M (D/L) malate pH 5.0 and 0.136 M Mg sulfate The full-length Atg38 protein was subjected to limited proteolysis. Atg38 (300 microliters at 16 mg/mL in gel- ...詳細: 1.97 M ammonium nitrate, 0.15 M (D/L) malate pH 5.0 and 0.136 M Mg sulfate The full-length Atg38 protein was subjected to limited proteolysis. Atg38 (300 microliters at 16 mg/mL in gel-filtration buffer containing 20 mM Tris-HCl pH 8.8, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP) was mixed with subtilisin (3 microliters at 1 mg/mL, using subtilisn from the ProteAce kit, Hampton Research), incubated for 10 h at 4 degrees C and set up for crystallization without further purification
Temp details: 290.15

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月29日 / 詳細: channel-cut crystal, the Si(311) monochromator
放射モノクロメーター: channel-cut silicon monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→58.1 Å / Num. obs: 52821 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Net I/av σ(I): 6 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.891 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1810精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→58 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.94
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2406 2529 4.79 %0.24
Rwork0.2046 ---
obs0.2064 52821 99.57 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4372 0 136 43 4551
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054509
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7695971
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4231826
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028649
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003769
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.24230.35621200.3112712X-RAY DIFFRACTION99
2.2423-2.28810.28591390.27612764X-RAY DIFFRACTION99
2.2881-2.33780.33561320.262737X-RAY DIFFRACTION100
2.3378-2.39220.29671250.24142812X-RAY DIFFRACTION99
2.3922-2.45210.2681420.22272717X-RAY DIFFRACTION100
2.4521-2.51830.26461450.19462792X-RAY DIFFRACTION100
2.5183-2.59250.24571410.19652729X-RAY DIFFRACTION100
2.5925-2.67610.24641420.20042762X-RAY DIFFRACTION100
2.6761-2.77180.19491420.19832757X-RAY DIFFRACTION99
2.7718-2.88280.21351390.19412756X-RAY DIFFRACTION99
2.8828-3.01390.21321440.18472792X-RAY DIFFRACTION100
3.0139-3.17280.23321440.19542806X-RAY DIFFRACTION100
3.1728-3.37160.24521410.18762784X-RAY DIFFRACTION100
3.3716-3.63190.19081410.17522800X-RAY DIFFRACTION99
3.6319-3.99730.2211470.18172816X-RAY DIFFRACTION100
3.9973-4.57550.1921450.18052866X-RAY DIFFRACTION100
4.5755-5.76390.2421460.20942863X-RAY DIFFRACTION100
5.7639-58.1740.30841540.24343027X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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