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- PDB-5k8q: Crystal Structure of Calcium-loaded Calmodulin in complex with ST... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k8q
タイトルCrystal Structure of Calcium-loaded Calmodulin in complex with STRA6 CaMBP2-site peptide.
要素
  • Calmodulin
  • Zgc:136689
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin / STRA6 / peptide complex / unique fold
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin A import into cell / retinol transport / retinol transmembrane transporter activity / chordate embryonic development / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / retinal binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation ...vitamin A import into cell / retinol transport / retinol transmembrane transporter activity / chordate embryonic development / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / retinal binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / retinol binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / mitochondrial membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis
類似検索 - 分子機能
Receptor for retinol uptake STRA6 / Retinol binding protein receptor / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Receptor for retinol uptake stra6 / Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Receptor for retinol uptake stra6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.739 Å
データ登録者Stowe, S.D. / Clarke, O.B. / Cavalier, M.C. / Godoy-Ruiz, R. / Mancia, F. / Weber, D.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54 GM095315 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structure of the STRA6 receptor for retinol uptake.
著者: Yunting Chen / Oliver B Clarke / Jonathan Kim / Sean Stowe / Youn-Kyung Kim / Zahra Assur / Michael Cavalier / Raquel Godoy-Ruiz / Desiree C von Alpen / Chiara Manzini / William S Blaner / ...著者: Yunting Chen / Oliver B Clarke / Jonathan Kim / Sean Stowe / Youn-Kyung Kim / Zahra Assur / Michael Cavalier / Raquel Godoy-Ruiz / Desiree C von Alpen / Chiara Manzini / William S Blaner / Joachim Frank / Loredana Quadro / David J Weber / Lawrence Shapiro / Wayne A Hendrickson / Filippo Mancia /
要旨: Vitamin A homeostasis is critical to normal cellular function. Retinol-binding protein (RBP) is the sole specific carrier in the bloodstream for hydrophobic retinol, the main form in which vitamin A ...Vitamin A homeostasis is critical to normal cellular function. Retinol-binding protein (RBP) is the sole specific carrier in the bloodstream for hydrophobic retinol, the main form in which vitamin A is transported. The integral membrane receptor STRA6 mediates cellular uptake of vitamin A by recognizing RBP-retinol to trigger release and internalization of retinol. We present the structure of zebrafish STRA6 determined to 3.9-angstrom resolution by single-particle cryo-electron microscopy. STRA6 has one intramembrane and nine transmembrane helices in an intricate dimeric assembly. Unexpectedly, calmodulin is bound tightly to STRA6 in a noncanonical arrangement. Residues involved with RBP binding map to an archlike structure that covers a deep lipophilic cleft. This cleft is open to the membrane, suggesting a possible mode for internalization of retinol through direct diffusion into the lipid bilayer.
履歴
登録2016年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Zgc:136689
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1627
ポリマ－19,9332
非ポリマー2295
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area9310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.510, 37.230, 35.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-394-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Zgc:136689


分子量: 3080.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized peptide with N-terminal acetylation and C-terminal amidation.
由来: (合成) Danio rerio (ゼブラフィッシュ) / 参照: UniProt: Q1ECX5, UniProt: F1RAX4*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.76 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1M Imidazole pH 5.5, 28%(v/v) PEGMME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.739→25.37 Å / Num. obs: 21134 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 1.739→1.801 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10-2155精密化
iMOSFLM7.2.1データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IZUZ

解像度: 1.739→25.368 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 28.36
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2673 1029 4.86 %
Rwork0.2271 --
obs0.2291 21134 94.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.739→25.368 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1337 0 9 130 1476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0161418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8691867
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.678854
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005252
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.739-1.78250.37871380.34172539X-RAY DIFFRACTION89
1.7825-1.83070.41591650.3452518X-RAY DIFFRACTION92
1.8307-1.88450.32891310.30612671X-RAY DIFFRACTION94
1.8845-1.94530.60491280.51172425X-RAY DIFFRACTION88
1.9453-2.01480.30161270.2722776X-RAY DIFFRACTION98
2.0148-2.09550.31341060.26592759X-RAY DIFFRACTION97
2.0955-2.19080.25931240.2152782X-RAY DIFFRACTION98
2.1908-2.30620.51171140.35382435X-RAY DIFFRACTION87
2.3062-2.45060.18531510.19052760X-RAY DIFFRACTION98
2.4506-2.63960.28811370.20022735X-RAY DIFFRACTION98
2.6396-2.90490.22461670.20162741X-RAY DIFFRACTION98
2.9049-3.32450.27641460.19672702X-RAY DIFFRACTION97
3.3245-4.18540.1711380.16932690X-RAY DIFFRACTION95
4.1854-25.37040.1941260.16712632X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.47-0.1399-1.48320.60340.15731.7222-0.0942-0.0693-0.0919-0.0045-0.0248-0.0990.07270.00350.0760.15210.01770.0090.15060.01110.0826.210810.600540.0373
24.7915-3.37-1.44762.37161.0980.95950.14160.2852-0.4512-0.2705-0.19550.3161-0.0119-0.2460.12270.1776-0.0068-0.02160.1180.03310.20921.44990.213428.3226
33.7561-0.8714-0.46412.84870.76721.7217-0.0262-0.1919-0.04910.15810.04460.21750.1145-0.04140.04290.11630.0113-0.00530.12250.06230.183428.4452-1.024136.4709
45.6058-1.5356-0.91783.38240.45314.6184-0.1846-0.5976-0.02170.3660.39890.44040.1151-0.12840.02810.10750.03520.02660.16440.0660.216120.72662.70436.932
52.1135-0.3477-0.01982.1996-1.5291.09360.1518-0.01810.7025-0.0797-0.1407-0.4461-0.7521-0.1234-0.11080.2874-0.0672-0.04570.2360.07530.412719.618716.481627.9963
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 64 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 65 through 101 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 102 through 147 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 601 through 618 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 619 through 627 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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