[日本語] English
万見
- PDB-5k27: Crystal structure of ancestral protein ancMT of ADP-dependent sug... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k27
タイトルCrystal structure of ancestral protein ancMT of ADP-dependent sugar kinases family.
要素ancMT
キーワードTRANSFERASE / ancestral protein reconstruction / ADP-dependent sugar kinases family / glucokinase / phosphofructokinase / bifuncional enzymes / enzyme evolution
機能・相同性Adenosine kinase, small domain - #20 / Adenosine kinase, small domain / Ribokinase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / IODIDE ION
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Castro-Fernandez, V. / Herrera-Morande, A. / Zamora, R. / Merino, F. / Pereira, H.M. / Brandao-Neto, J. / Garratt, R. / Guixe, V.
資金援助 チリ, 1件
組織認可番号国
FONDECYT1150460 チリ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Reconstructed ancestral enzymes reveal that negative selection drove the evolution of substrate specificity in ADP-dependent kinases.
著者: Castro-Fernandez, V. / Herrera-Morande, A. / Zamora, R. / Merino, F. / Gonzalez-Ordenes, F. / Padilla-Salinas, F. / Pereira, H.M. / Brandao-Neto, J. / Garratt, R.C. / Guixe, V.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ancMT
B: ancMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,9559
ポリマ－108,6262
非ポリマー1,3297
水82946
1
A: ancMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1686
ポリマ－54,3131
非ポリマー8555
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ancMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7873
ポリマ－54,3131
非ポリマー4742
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.354, 132.354, 116.773
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 ancMT


分子量: 54313.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: pET-28a / 詳細 (発現宿主): TEV clivage site / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: ADP-specific phosphofructokinase, ADP-specific glucose/glucosamine kinase
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 18 % (w/v) PEG 3350, 0.2 M NaI Protein 8 mg/mL, 20 mM F6P, 30 mM MgCl2, 25 mM HEPES pH 7.8, 20 mM AMP.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→53.42 Å / Num. obs: 33041 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 59.42 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.58-2.695.40.853199.2
8.94-53.425.30.031197

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
PHENIX1.1精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSOct 15, 2015データ削減
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U2X

1u2x


解像度: 2.58→53.42 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2579 1657 5.02 %
Rwork0.2141 --
obs0.2162 32980 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 121.71 Å2 / Biso mean: 64.7365 Å2 / Biso min: 26.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.58→53.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6769 0 74 46 6889
Biso mean--71.12 58.66 -
残基数----902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076956
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0099451
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661132
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051185
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.6962507
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.58-2.6560.40971340.30425922726100
2.656-2.74170.31471310.28712523265498
2.7417-2.83970.41611530.284625792732100
2.8397-2.95340.36921260.28825832709100
2.9534-3.08780.34251470.274525922739100
3.0878-3.25050.34441440.26426002744100
3.2505-3.45420.3191180.251126212739100
3.4542-3.72080.26181410.229326002741100
3.7208-4.09510.24521400.19752592273298
4.0951-4.68740.20441510.163926292780100
4.6874-5.90440.17771320.19572674280699
5.9044-53.4310.22151400.18352738287896

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る