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- PDB-5k1b: Crystal structure of the UAF1/USP12 complex in F222 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k1b
タイトルCrystal structure of the UAF1/USP12 complex in F222 space group
要素
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
  • WD repeat-containing protein 48
キーワードPROTEIN BINDING/HYDROLASE / WD40 domain / SUMO-like domain / Ubiquitin-Specific Protease 12 / USP12 / USP1-associated factor 1 / Deubiquitinating enzyme / DUB / PROTEIN BINDING-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / peptidase complex / deubiquitinase activator activity / protein deubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of protein stability / ubiquitin binding / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via homologous recombination ...Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / peptidase complex / deubiquitinase activator activity / protein deubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of protein stability / ubiquitin binding / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / late endosome / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / lysosome / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / DNA damage response / proteolysis / DNA binding / metal ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / : / WDR48/Bun107, ubiquitin-like domain / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain ...WDR48/Bun107 / : / WDR48/Bun107, ubiquitin-like domain / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li, H. / D'Andrea, A.D. / Zheng, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Allosteric Activation of Ubiquitin-Specific Proteases by beta-Propeller Proteins UAF1 and WDR20.
著者: Li, H. / Lim, K.S. / Kim, H. / Hinds, T.R. / Jo, U. / Mao, H. / Weller, C.E. / Sun, J. / Chatterjee, C. / D'Andrea, A.D. / Zheng, N.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: WD repeat-containing protein 48
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,9183
ポリマ－118,8532
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.958, 158.929, 234.584
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 48 / USP1-associated factor 1 / WD repeat endosomal protein / p80


分子量: 76312.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48, KIAA1449, UAF1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TAF3
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 / Deubiquitinating enzyme 12 / Ubiquitin thioesterase 12 / Ubiquitin-hydrolyzing enzyme 1 / Ubiquitin- ...Deubiquitinating enzyme 12 / Ubiquitin thioesterase 12 / Ubiquitin-hydrolyzing enzyme 1 / Ubiquitin-specific-processing protease 12


分子量: 42540.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP12, UBH1, USP12L1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: O75317, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1 M imidazole, 18% PEG 2000MME, 0.3 M ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.283 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.283 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50.01 Å / Num. obs: 16052 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / 冗長度: 6.1 % / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.3→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.607 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28551 814 4.8 %RANDOM
Rwork0.23498 ---
obs0.23737 16052 97.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 128.676 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.03 Å20 Å20 Å2
2--2.08 Å20 Å2
3---4.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6365 0 1 0 6366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0196486
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025972
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5471.9488829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.903313643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5245824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.0224.487263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.379151000
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3881527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21048
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021450
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.89613.4283353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.89613.4263352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.73320.1274158
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other11.73220.1294159
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.82813.5983133
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.82913.5933131
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.73720.2624670
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.7267042
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.7277042
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 57 -
Rwork0.314 1149 -
obs--96.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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