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万見
- PDB-5k16: Crystal structure of free Ubiquitin-specific protease 12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k16
タイトルCrystal structure of free Ubiquitin-specific protease 12
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
キーワードHYDROLASE / deubiquitination / deubiquitnating enzyme / DUB
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deubiquitination / regulation of protein stability / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus ...protein deubiquitination / regulation of protein stability / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Li, H. / D'Andrea, A.D. / Zheng, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Allosteric Activation of Ubiquitin-Specific Proteases by beta-Propeller Proteins UAF1 and WDR20.
著者: Li, H. / Lim, K.S. / Kim, H. / Hinds, T.R. / Jo, U. / Mao, H. / Weller, C.E. / Sun, J. / Chatterjee, C. / D'Andrea, A.D. / Zheng, N.
履歴
登録2016年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8286
ポリマ－82,5132
非ポリマー3154
水1,00956
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4143
ポリマ－41,2571
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4143
ポリマ－41,2571
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area30250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.396, 109.636, 134.193
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer as determined by size-exclusion chromatography

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 / Deubiquitinating enzyme 12 / Ubiquitin thioesterase 12 / Ubiquitin-hydrolyzing enzyme 1 / Ubiquitin- ...Deubiquitinating enzyme 12 / Ubiquitin thioesterase 12 / Ubiquitin-hydrolyzing enzyme 1 / Ubiquitin-specific-processing protease 12


分子量: 41256.684 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 16-370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP12, UBH1, USP12L1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: O75317, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, 18% PEG 3350, 0.2 M Lithium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.599→50 Å / Num. obs: 24515 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.599→2.64 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1760精密化
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3M99

3m99


解像度: 2.599→42.451 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2459 1256 5.12 %
Rwork0.1899 --
obs0.1927 24515 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.599→42.451 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5129 0 14 56 5199
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015255
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2327118
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1851859
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046801
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005914
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.599-2.7030.34141500.27592506X-RAY DIFFRACTION99
2.703-2.8260.35231510.25232534X-RAY DIFFRACTION100
2.826-2.9750.28631310.24132537X-RAY DIFFRACTION100
2.975-3.16130.27941530.21762532X-RAY DIFFRACTION100
3.1613-3.40530.29551580.21082545X-RAY DIFFRACTION100
3.4053-3.74780.25651140.1922624X-RAY DIFFRACTION100
3.7478-4.28970.22261460.17122568X-RAY DIFFRACTION100
4.2897-5.40280.17851240.15322640X-RAY DIFFRACTION100
5.4028-42.4570.21981290.17512773X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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