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- PDB-5jvs: The neck-linker + DAL and alpha 7 helix of Drosophila melanogaste... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jvs
タイトルThe neck-linker + DAL and alpha 7 helix of Drosophila melanogaster Kinesin-1 fused to EB1
要素Chimera protein of Kinesin heavy chain and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament bundle organization / anterograde axonal transport of mitochondrion / anterograde dendritic transport / ovarian nurse cell to oocyte transport / mitochondrion distribution / oocyte microtubule cytoskeleton polarization / larval locomotory behavior / eye photoreceptor cell differentiation / regulation of pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm oskar mRNA localization ...actin filament bundle organization / anterograde axonal transport of mitochondrion / anterograde dendritic transport / ovarian nurse cell to oocyte transport / mitochondrion distribution / oocyte microtubule cytoskeleton polarization / larval locomotory behavior / eye photoreceptor cell differentiation / regulation of pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm oskar mRNA localization / oocyte dorsal/ventral axis specification / pole plasm assembly / protein localization to astral microtubule / microtubule sliding / dorsal appendage formation / cortical microtubule cytoskeleton / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / larval somatic muscle development / mitotic spindle astral microtubule end / transport along microtubule / centrosome separation / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / actin cap / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / axo-dendritic transport / plus-end-directed microtubule motor activity / nuclear migration / stress granule disassembly / protein localization to centrosome / dendrite morphogenesis / microtubule organizing center / microtubule motor activity / kinesin complex / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / tropomyosin binding / microtubule-based movement / intracellular distribution of mitochondria / mitotic spindle pole / cytoplasmic microtubule / cytoskeletal motor activity / establishment of mitotic spindle orientation / microtubule polymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / spindle midzone / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / dendrite cytoplasm / AURKA Activation by TPX2 / axonogenesis / ciliary basal body / axon guidance / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein localization / cell migration / microtubule binding / microtubule / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Kinesin-like protein / Calponin homology (CH) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Kinesin-like protein / Calponin homology (CH) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin heavy chain / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.248 Å
データ登録者Phillips, R.K. / Rayment, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Family-specific Kinesin Structures Reveal Neck-linker Length Based on Initiation of the Coiled-coil.
著者: Phillips, R.K. / Peter, L.G. / Gilbert, S.P. / Rayment, I.
履歴
登録2016年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Kinesin heavy chain and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5003
ポリマ－10,3731
非ポリマー1272
水48627
1
A: Chimera protein of Kinesin heavy chain and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子

A: Chimera protein of Kinesin heavy chain and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0006
ポリマ－20,7452
非ポリマー2554
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_545-x,-y-1,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.016, 40.016, 185.369
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-32-

ASN

21A-101-

ZN

31A-209-

HOH

41A-212-

HOH

51A-220-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Chimera protein of Kinesin heavy chain and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 10372.621 Da / 分子数: 1
断片: UNP P17210 residues 334-365,UNP Q15691 residues 207-257
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Khc, kin, CG7765, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P17210, UniProt: Q15691
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM sodium acetate pH 5.0, 24% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 400, 80 mM MgCl2, 3 mM ZnSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→46.34 Å / Num. obs: 5804 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 37.5
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 69.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YIB

1yib


解像度: 2.248→33.588 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 287 4.94 %
Rwork0.2 --
obs0.202 5804 84.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.248→33.588 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数557 0 5 27 589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002576
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.33768
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.178361
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.02877
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001103
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2484-2.83250.31361140.24412267X-RAY DIFFRACTION70
2.8325-33.59140.21571730.18663250X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6571-0.2179-0.40971.677-0.19884.5388-0.1667-0.0401-0.04780.53990.02780.13730.2420.27240.08460.09170.03640.01650.57520.07590.29112.1396-21.6948-2.9137
25.49-1.7562-1.32874.96682.92711.74240.09761.23240.7071-1.01130.1143-0.6406-0.64490.4464-0.24630.3442-0.13660.0060.7710.11730.3338-1.3922-13.8223-36.2288
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 15 through 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 63 through 79 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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