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- PDB-1kfn: Core side-chain packing and backbone conformation in Lpp-56 coile... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kfn
タイトルCore side-chain packing and backbone conformation in Lpp-56 coiled-coil mutants
要素MAJOR OUTER MEMBRANE LIPOPROTEIN
キーワードMEMBRANE PROTEIN / LIPOPROTEIN / PROTEIN FOLDING / HELIX CAPPING / ALANINE-ZIPPER
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space organization / lipid modification / peptidoglycan binding / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / lipid binding / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein leucine-zipper / Major outer membrane lipoprotein Lpp / Lipoprotein leucine-zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #190 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major outer membrane lipoprotein Lpp
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Liu, J. / Cao, W. / Lu, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Core side-chain packing and backbone conformation in Lpp-56 coiled-coil mutants.
著者: Liu, J. / Cao, W. / Lu, M.
履歴
登録2001年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR OUTER MEMBRANE LIPOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0031
ポリマ－6,0031
非ポリマー00
水73941
1
A: MAJOR OUTER MEMBRANE LIPOPROTEIN

A: MAJOR OUTER MEMBRANE LIPOPROTEIN

A: MAJOR OUTER MEMBRANE LIPOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0103
ポリマ－18,0103
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area8640 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)36.290, 36.290, 83.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Cell settingtrigonal
Space group name H-MH3
詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer by the three fold axis.

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要素

#1: タンパク質 MAJOR OUTER MEMBRANE LIPOPROTEIN / murein-lipoprotein lpp / murein-lipoprotein lpp


分子量: 6003.420 Da / 分子数: 1 / 変異: L23A, V27A, M30A, V34A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69776
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: PEG 4000, sodium acetate, ammonium acetate, L-cystein, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1droppH4.0
30.2 Mammonium acetate1drop
420 mML-cysteine1drop
527 %(w/v)PEG40001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. all: 4921 / Num. obs: 4921 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 27.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 232 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 33447 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.203

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
MADNESSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→29.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 517 10.5 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 4921 99.7 %-
all-4921 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.6494 Å2 / ksol: 0.456794 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3 Å2-0.21 Å20 Å2
2---3 Å20 Å2
3---6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数386 0 0 41 427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d16.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.12.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 57 12.1 %
Rwork0.342 413 -
obs-413 98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rfactor obs: 0.244 / Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.68 Å / Rfactor Rfree: 0.331 / Rfactor Rwork: 0.342

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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