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- PDB-5jpx: Solution structure of the TRIM21 B-box2 (B2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jpx
タイトルSolution structure of the TRIM21 B-box2 (B2)
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / B-box / RING-like fold / E3 ligase / TRIM protein / Zinc-binding motif / Ubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / STING mediated induction of host immune responses / cellular response to chemical stress / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / stress granule disassembly ...suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / STING mediated induction of host immune responses / cellular response to chemical stress / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response / protein K63-linked ubiquitination / response to type II interferon / protein monoubiquitination / positive regulation of protein binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein K48-linked ubiquitination / proteasomal protein catabolic process / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / protein autoubiquitination / positive regulation of cell cycle / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / autophagosome / negative regulation of innate immune response / P-body / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / KEAP1-NFE2L2 pathway / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / Modified RING finger domain / U-box domain / Classic Zinc Finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain ...TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / : / Modified RING finger domain / U-box domain / Classic Zinc Finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wallenhammar, A. / Anandapadamanaban, M. / Sunnerhagen, M.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
Cancerfonden スウェーデン
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Solution NMR structure of the TRIM21 B-box2 and identification of residues involved in its interaction with the RING domain.
著者: Wallenhammar, A. / Anandapadamanaban, M. / Lemak, A. / Mirabello, C. / Lundstrom, P. / Wallner, B. / Sunnerhagen, M.
履歴
登録2016年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: pdbx_nmr_exptl_sample_conditions
Item: _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature_units
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 2.02019年10月30日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_related / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2092
ポリマ－5,1441
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4090 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21 / 52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / Ro(SS-A) ...52 kDa Ro protein / 52 kDa ribonucleoprotein autoantigen Ro/SS-A / RING finger protein 81 / Ro(SS-A) / Sjoegren syndrome type A antigen / SS-A / Tripartite motif-containing protein 21


分子量: 5143.907 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM21, RNF81, RO52, SSA1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19474, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D HNCO
131isotropic13D HNCA
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D HN(CO)CA
161isotropic13D H(CCO)NH
171isotropic13D CBCA(CO)NH
181isotropic13D 1H-15N TOCSY
191isotropic13D 1H-15N NOESY
2102isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
2112isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
2122isotropic23D (H)CCH-TOCSY
2132isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
2142isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1450 uM [U-13C; U-15N] TRIM21 Bbox2, 50 mM TRIS, 150 mM sodium chloride, 10 mM beta-mercaptoethanol, 10 uM ZINC ION, 10 % glycerol, 90% H2O/10% D2O13C, 15N-Bbox2 for backbone assignmentBackbone_assignment90% H2O/10% D2O
solution2450 uM [U-13C; U-15N] TRIM21 Bbox2, 50 mM deuterated TRIS, 150 mM sodium chloride, 10 mM beta-mercaptoethanol, 10 uM ZINC ION, 10 % glycerol, 90% H2O/10% D2O13C, 15N-Bbox2 for sidechain assignmentSidechain_assignment90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
450 uMTRIM21 Bbox2[U-13C; U-15N]1
50 mMTRISnatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
10 mMbeta-mercaptoethanolnatural abundance1
10 uMZINC IONnatural abundance1
10 %glycerolnatural abundance1
450 uMTRIM21 Bbox2[U-13C; U-15N]2
50 mMTRISdeuterated2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
10 mMbeta-mercaptoethanolnatural abundance2
10 uMZINC IONnatural abundance2
10 %glycerolnatural abundance2
試料状態
Conditions-ID詳細イオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
150mM TRIS, 150mM NaCl, 10mM Betamercaptoethanol, 10uM ZnCl250mM TRIS, 150mM NaCl mMBackbone_assignment7.5Ambient bar298 K
250mM TRIS, 150mM NaCl, 10mM Betamercaptoethanol, 10uM ZnCl250mM TRIS, 150mM NaCl mMSidechain_assignment7.5Ambient bar298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Varian INOVAVarianINOVA6001Backbone
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002Sidechain

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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