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- PDB-4hcz: PHF1 Tudor in complex with H3K36me3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hcz
タイトルPHF1 Tudor in complex with H3K36me3
要素
  • H3L-like histone
  • PHD finger protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / Protein-peptide complex / Tudor / Histone binding / H3K36me3 / NA / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36me3 reader activity / histone methyltransferase binding / ESC/E(Z) complex / histone H3K4me3 reader activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / : / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / structural constituent of chromatin ...histone H3K36me3 reader activity / histone methyltransferase binding / ESC/E(Z) complex / histone H3K4me3 reader activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / : / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / structural constituent of chromatin / nucleosome / site of double-strand break / protein heterodimerization activity / centrosome / chromatin binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 ...PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 1 / H3L-like histone
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Musselman, C.A. / Roy, S. / Nunez, J. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Molecular basis for H3K36me3 recognition by the Tudor domain of PHF1.
著者: Musselman, C.A. / Avvakumov, N. / Watanabe, R. / Abraham, C.G. / Lalonde, M.E. / Hong, Z. / Allen, C. / Roy, S. / Nunez, J.K. / Nickoloff, J. / Kulesza, C.A. / Yasui, A. / Cote, J. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2012年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月19日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 1
B: PHD finger protein 1
C: H3L-like histone
D: H3L-like histone


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4724
ポリマ－15,4724
非ポリマー00
水2,900161
1
A: PHD finger protein 1
C: H3L-like histone


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7362
ポリマ－7,7362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4920 Å2
手法PISA
2
B: PHD finger protein 1
D: H3L-like histone


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7362
ポリマ－7,7362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.030, 29.670, 62.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.410, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 1 / Protein PHF1 / Polycomb-like protein 1 / hPCl1


分子量: 6623.570 Da / 分子数: 2 / 断片: Tudor domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF1, PCL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43189
#2: タンパク質・ペプチド H3L-like histone


分子量: 1112.326 Da / 分子数: 2 / 断片: H3K36me3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic human H3K36me3 peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6TXQ4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 20% PEG 10000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年1月20日
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→23.413 Å / Num. all: 12091 / Num. obs: 12091 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.16 Å2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / % possible all: 81.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2E5P

2e5p


解像度: 1.85→23.413 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7729 / SU ML: 0.3 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2439 580 4.8 %Random
Rwork0.2038 ---
obs0.2058 12073 96.23 %-
all-12091 --
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.867 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 83.09 Å2 / Biso mean: 30.1275 Å2 / Biso min: 13.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3304 Å2-0 Å2-1.231 Å2
2---5.0827 Å2-0 Å2
3---8.413 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→23.413 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1061 0 0 161 1222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071085
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.061473
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.919409
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-2.03610.39321440.28982667281191
2.0361-2.33050.25111560.20612932308899
2.3305-2.93530.27051290.20312977310699
2.9353-23.41440.20661510.18862917306895
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.3947 Å / Origin y: -1.4904 Å / Origin z: 24.6741 Å
111213212223313233
T0.169 Å20.0084 Å20.0061 Å2-0.1649 Å20.0177 Å2--0.1609 Å2
L1.2675 °20.2667 °20.6046 °2-1.3977 °20.8212 °2--0.6479 °2
S-0.0042 Å °0.0173 Å °0.1757 Å °-0.0297 Å °0.0397 Å °0.1476 Å °-0.0169 Å °-0.0492 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: Chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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