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- PDB-5jmq: Crystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransfer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jmq
タイトルCrystal Structure of Mus musculus Protein Arginine Methyltransferase 2 with CP3
要素Protein arginine N-methyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE / S-ADENOSYL L-METHIONINE
機能・相同性
機能・相同性情報


type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / SH3 domain / Vaccinia Virus protein VP39 ...Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / SH3 domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6LC / Protein arginine N-methyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.795 Å
データ登録者Cura, V. / Troffer-Charlier, N. / Marechal, N. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2017
タイトル: Structural studies of protein arginine methyltransferase 2 reveal its interactions with potential substrates and inhibitors.
著者: Cura, V. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Strub, J.M. / van Haren, M.J. / Martin, N.I. / Cianferani, S. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
履歴
登録2016年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.22022年3月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4899
ポリマ－50,6361
非ポリマー8528
水5,783321
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 2
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,97718
ポリマ－101,2732
非ポリマー1,70516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area28130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.700, 114.685, 132.159
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-676-

HOH

21A-917-

HOH

31A-921-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 2


分子量: 50636.277 Da / 分子数: 1 / 変異: R445W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prmt2, Hrmt1l1, mCG_3122 / プラスミド: pDEST20 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q3UKX1

-
非ポリマー , 6種, 329分子

#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-6LC / 9-[(5E)-7-carbamimidamido-5,6,7-trideoxy-beta-D-ribo-hept-5-enofuranosyl]-9H-purin-6-amine / 5′-(2-グアニジノエチリデン)-5′-デオキシアデノシン


分子量: 334.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H18N8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 22% PEG6000, 100mM CaCl2, 100mM HEPES pH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→44.05 Å / Num. obs: 46366 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 28.76 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.79→1.83 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 1.957 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique all: 12010 / % possible all: 84.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1980精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FUB

5fub


解像度: 1.795→43.309 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.38
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2014 2320 5.01 %Random selection
Rwork0.1792 ---
obs0.1803 46333 98.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 39.4 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.795→43.309 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2723 0 55 321 3099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8783869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8371036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004499
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7945-1.83120.39161140.36162187X-RAY DIFFRACTION84
1.8312-1.8710.32051260.32742580X-RAY DIFFRACTION99
1.871-1.91450.33041380.29082534X-RAY DIFFRACTION99
1.9145-1.96240.26831370.27152587X-RAY DIFFRACTION99
1.9624-2.01550.26991320.23982580X-RAY DIFFRACTION99
2.0155-2.07480.22461250.2282606X-RAY DIFFRACTION99
2.0748-2.14170.27271550.22862554X-RAY DIFFRACTION99
2.1417-2.21830.24391200.21812605X-RAY DIFFRACTION99
2.2183-2.30710.20521520.17832590X-RAY DIFFRACTION100
2.3071-2.41210.21391500.17352573X-RAY DIFFRACTION100
2.4121-2.53920.21361260.17122654X-RAY DIFFRACTION100
2.5392-2.69830.1911400.17062596X-RAY DIFFRACTION100
2.6983-2.90660.18971230.1682638X-RAY DIFFRACTION100
2.9066-3.1990.17781470.17442621X-RAY DIFFRACTION100
3.199-3.66170.19861460.16092661X-RAY DIFFRACTION100
3.6617-4.61250.14191390.13832668X-RAY DIFFRACTION100
4.6125-43.32180.19621500.1612779X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5154-0.32240.41962.2302-0.18351.5021-0.0640.02890.1180.1004-0.0134-0.0394-0.13150.12560.07860.1858-0.00440.01640.2069-0.00650.2093-19.332713.1936-22.9554
20.80140.5042-1.81070.8023-2.17017.6629-0.1058-0.109-0.01650.0511-0.0633-0.18380.27970.0480.14310.28580.03980.04660.1729-0.03210.2586-10.32-15.9133-2.0568
30.5994-0.48340.4892.3066-0.68570.47340.02140.1091-0.0784-0.2085-0.0967-0.14140.20270.12040.08860.23580.05750.06430.2515-0.02750.2244-11.2563-10.5643-21.2295
49.5379-9.0299-2.90868.79223.27772.0382-0.2340.1646-0.8560.5173-0.07620.86010.2958-0.04690.34340.28790.03850.05420.2299-0.01440.2721-13.5602-23.7075-14.9635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 107 through 255 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 256 through 307 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 308 through 426 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 427 through 445 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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