PDB-5jdy: Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA Y7F mutant with bou...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5jdy

タイトル

Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA Y7F mutant with bound S-adenosylhomocysteine (SAH) and toxoflavin

要素

Methyl transferase

キーワード

TRANSFERASE / N-methyltransferase / S-adenosylmethionine (SAM) / Mutant / Product complex / Toxin

機能・相同性

Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / methyltransferase activity / methylation / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Chem-TOF / Methyltransferase

機能・相同性情報

生物種

Burkholderia glumae (バクテリア)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

フーリエ合成 / 解像度: 1.77 Å

データ登録者

Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.

資金援助

米国, 5件

組織	認可番号	国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)	GM73220	米国
Robert A. Welch Foundation	A-0034	米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)	GM103403	米国
Department of Energy (DOE, United States)	DE-AC02-06CH11357	米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)	GM103485	米国

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Burkholderia glumae ToxA Is a Dual-Specificity Methyltransferase That Catalyzes the Last Two Steps of Toxoflavin Biosynthesis.
著者: Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.

履歴

登録	2016年4月17日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2016年5月4日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2016年5月25日	Group: Database references
改定 1.2	2017年9月20日	Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Structure summary カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.3	2019年12月4日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.4	2024年3月6日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.5	2024年4月3日	Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5jdy.cif.gz	234.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5jdy.ent.gz	185.5 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5jdy.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jd/5jdy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jd/5jdy	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	5jdzC 5je0C 5je1C 5je2C 5je3C 5je4C 5je5C 5je6C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5je4-1 4ue9-d 5je0-2 5wjg-d 4gyz-3 5h6g-2 5je0-1 5h02-d 5jdz-2 3u7c-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Methyl transferase

B: Methyl transferase

ヘテロ分子

56.9 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Methyl transferase

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
28.4 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: Methyl transferase

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
28.5 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	45.185, 71.170, 78.151
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 100.75, 90.00
Int Tables number	4
Space group name H-M	P12₁1

#1: タンパク質	Methyl transferase / Methyltransferase / Putative ubiquinone/menaquinone biosynthesis methyltransferase / TRP-1 分子量: 27803.277 Da / 分子数: 2 / 変異: Y7F / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Burkholderia glumae (バクテリア) 遺伝子: toxA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LBJ0
#2: 化合物	ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステインタイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₄H₂₀N₆O₅S
#3: 化合物	ChemComp-TOF / 1,6-dimethylpyrimido[5,4-e][1,2,4]triazine-5,7(1H,6H)-dione / Toxoflavin / トキソフラビン分子量: 193.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₇H₇N₅O₂ / コメント: 抗生剤, 毒素*YM
#4: 化合物	ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄H₁₂NO₃ / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 917 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.22 Å³/Da / 溶媒含有率: 44.6 % / 解説: Rod/Needle
結晶化	温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: 18 - 23% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, 100 mM Tris, pH 6.1 - 6.8, 6 mM SAH, and 1 mM toxoflavin PH範囲: 6.1 - 6.8

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9767 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月20日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.9767 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.77→19.8 Å / Num. obs: 46227 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 2.8 % / R_merge(I) obs: 0.063 / Net I/av σ(I): 16 / Net I/σ(I): 14.4
反射シェル	解像度: 1.77→1.83 Å / 冗長度: 2.1 % / R_merge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 92.3

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.10-2155-000)	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
PHENIX		位相決定

精密化

構造決定の手法:

フーリエ合成
開始モデル: Burkholderia glumae ToxA Y7F mutant with bound SAH

解像度: 1.77→19.764 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.35

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.194	2311	5.01 %
R_work	0.1477	-	-
obs	0.15	46170	96.67 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.77→19.764 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	3840	0	88	917	4845

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.008	4303
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.923	5863
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	15.126	2521
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.057	584
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.006	786

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.7665-1.8026	0.2125	121	0.1564	2204	X-RAY DIFFRACTION	82
1.8026-1.8417	0.2457	137	0.1729	2548	X-RAY DIFFRACTION	97
1.8417-1.8845	0.2624	162	0.1771	2634	X-RAY DIFFRACTION	98
1.8845-1.9316	0.3335	135	0.2594	2580	X-RAY DIFFRACTION	99
1.9316-1.9838	0.2124	117	0.1745	2679	X-RAY DIFFRACTION	99
1.9838-2.0421	0.186	139	0.1461	2622	X-RAY DIFFRACTION	99
2.0421-2.108	0.1756	132	0.1343	2630	X-RAY DIFFRACTION	99
2.108-2.1832	0.1682	151	0.1347	2600	X-RAY DIFFRACTION	99
2.1832-2.2705	0.2298	147	0.195	2605	X-RAY DIFFRACTION	98
2.2705-2.3737	0.212	122	0.1571	2607	X-RAY DIFFRACTION	97
2.3737-2.4986	0.1707	137	0.1358	2638	X-RAY DIFFRACTION	98
2.4986-2.6548	0.1758	148	0.1393	2589	X-RAY DIFFRACTION	98
2.6548-2.8592	0.1968	146	0.1372	2587	X-RAY DIFFRACTION	97
2.8592-3.1459	0.177	126	0.1379	2585	X-RAY DIFFRACTION	97
3.1459-3.5988	0.1732	132	0.1299	2604	X-RAY DIFFRACTION	97
3.5988-4.5251	0.166	133	0.1148	2578	X-RAY DIFFRACTION	95
4.5251-19.7656	0.1493	126	0.1247	2569	X-RAY DIFFRACTION	94

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.264	-0.2872	0.2354	2.9262	1.812	2.7669	0.0636	0.0465	-0.0282	-0.1275	0.001	-0.0936	-0.0646	0.0183	-0.0589	0.0188	0.0054	-0.0031	0.0559	0.0031	0.0624	19.8989	19.99	8.045
2	1.5074	-0.2087	0.1948	0.6551	0.3662	1.0397	-0.0103	-0.0575	-0.0963	0.0193	0.0133	-0.0479	0.0365	0.0579	-0.0018	0.034	-0.0026	-0.01	0.0416	0.0135	0.0517	24.3732	11.2095	17.1841
3	0.7279	-0.1199	0.0457	0.5828	-0.2503	1.1809	-0.0227	0.0341	-0.0911	-0.0091	0.009	0.0462	-0.0053	-0.0942	0.0126	0.0342	0.0013	0.0032	0.0393	-0.0198	0.0529	6.861	18.2278	13.8978
4	0.7091	0.1022	-0.1511	2.1946	-2.0157	2.6546	0.0348	-0.062	0.0482	0.1516	-0.0366	0.0188	-0.2392	0.1216	0.0126	0.0473	0.0053	-0.0042	0.0461	-0.0111	0.043	13.7557	30.7932	15.0359
5	0.6662	0.1083	0.677	0.6478	0.4105	3.3513	0.078	0.0953	0.0841	-0.1193	0.0541	-0.0145	-0.207	0.172	-0.1043	0.0581	0.0103	0.0138	0.0595	0.0065	0.0741	0.5277	55.7763	20.8304
6	1.298	-0.3144	0.992	0.5127	-0.3315	2.0666	0.0178	-0.0512	-0.0268	0.0126	0.0308	-0.1074	-0.0407	0.1219	-0.038	0.0247	0.0016	-0.0062	0.0529	-0.0047	0.0622	8.814	45.2244	25.657
7	7.5977	-0.7538	2.3609	1.6233	-0.9019	3.2358	-0.113	0.3625	0.0794	-0.2656	0.0577	-0.0631	0.0019	0.0888	0.0615	0.0876	0.0095	0.0017	0.056	-0.0063	0.0416	9.5049	47.1317	11.1766
8	1.3105	-0.0612	-0.4979	0.5276	-0.0736	0.5556	-0.0323	0.0722	-0.1415	-0.0096	-0.0109	0.0369	0.0655	-0.0522	0.0395	0.0515	-0.0033	-0.0166	0.0415	-0.0087	0.0423	-4.3593	39.1998	22.9932
9	0.8796	-0.1082	0.1301	1.2551	-0.1889	0.9253	-0.0142	0.0481	0.1126	-0.1158	-0.0135	0.1111	-0.0791	-0.0557	0.023	0.0607	-0.0048	-0.0179	0.0392	-0.0057	0.0455	-11.3041	55.6703	22.9313
10	1.065	-0.2597	-0.0418	0.9829	-0.8155	2.0446	-0.0159	0.057	0.005	-0.145	0.0243	0.1701	0.0085	-0.1081	-0.0277	0.0592	-0.0122	-0.0356	0.0335	-0.0059	0.0647	-14.2563	48.6612	25.1685
11	1.9487	2.0534	-0.2217	2.2603	-0.3268	0.7471	0.121	-0.0705	0.0057	0.3503	-0.1082	-0.2352	-0.0143	0.0496	0.0096	0.0586	0.0068	-0.011	0.0399	-0.0066	0.0856	-4.011	53.8322	37.172
12	0.7869	0.6727	-0.3836	3.2604	0.2725	0.6362	0.0691	-0.0147	0.0787	-0.0395	-0.0808	-0.0864	-0.0628	-0.0131	0.0282	0.0512	-0.0006	-0.0143	0.0361	-0.0079	0.0519	-6.08	61.3587	31.9752

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 5 through 35 )
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 36 through 119 )
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resid 120 through 203 )
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'A' and (resid 204 through 245 )
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'B' and (resid 5 through 35 )
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'B' and (resid 36 through 71 )
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'B' and (resid 72 through 85 )
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resid 86 through 133 )
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resid 134 through 184 )
10	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resid 185 through 203 )
11	X-RAY DIFFRACTION	11	chain 'B' and (resid 204 through 222 )
12	X-RAY DIFFRACTION	12	chain 'B' and (resid 223 through 245 )

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

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