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Yorodumi- PDB-5jdz: Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA with bound S-adenos... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jdz | ||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA with bound S-adenosylhomocysteine (SAH) | ||||||||||||||||||
Components | Methyl transferase | ||||||||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE / N-methyltransferase / S-adenosylmethionine (SAM) / Product / Complex | ||||||||||||||||||
Function / homology | Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / methyltransferase activity / methylation / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase Function and homology information | ||||||||||||||||||
Biological species | Burkholderia glumae (bacteria) | ||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 1.6 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E. | ||||||||||||||||||
Funding support | United States, 5items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2016 Title: Burkholderia glumae ToxA Is a Dual-Specificity Methyltransferase That Catalyzes the Last Two Steps of Toxoflavin Biosynthesis. Authors: Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E. | ||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5jdz.cif.gz | 211 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5jdz.ent.gz | 168.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5jdz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5jdz_validation.pdf.gz | 969.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5jdz_full_validation.pdf.gz | 970.5 KB | Display | |
Data in XML | 5jdz_validation.xml.gz | 24.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5jdz_validation.cif.gz | 37 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jd/5jdz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jd/5jdz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5jdyC 5je0C 5je1C 5je2C 5je3C 5je4C 5je5C 5je6C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27819.277 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Burkholderia glumae (bacteria) / Gene: toxA / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9LBJ0 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.47 % / Description: Plate |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 18 - 23% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, 100 mM Tris, pH 6.1 - 6.8, and 6 mM SAH PH range: 6.1 - 6.8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97926 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 25, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97926 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→39.3 Å / Num. obs: 56573 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/av σ(I): 21.4 / Net I/σ(I): 14.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.66 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 84.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: Burkholderia glumae ToxA Y7A mutant with bound SAH Resolution: 1.6→39.3 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 21.97 Details: THERE IS RESIDUAL ACTIVE SITE ELECTRON DENSITY WHICH WE WERE UNABLE TO RELIABLY MODEL.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→39.3 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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