PDB-5je4: Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA Y7A mutant with bou...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5je4

タイトル

Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA Y7A mutant with bound S-adenosylhomocysteine (SAH)

要素

Methyl transferase

キーワード

TRANSFERASE / N-methyltransferase / S-adenosylmethionine (SAM) / Mutant / Product complex

機能・相同性

Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / methyltransferase activity / methylation / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase

機能・相同性情報

生物種

Burkholderia glumae (バクテリア)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

フーリエ合成 / 解像度: 1.932 Å

データ登録者

Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.

資金援助

米国, 5件

組織	認可番号	国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)	GM73220	米国
Robert A. Welch Foundation	A-0034	米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)	GM103403	米国
Department of Energy (DOE, United States)	DE-AC02-06CH11357	米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)	GM103485	米国

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Burkholderia glumae ToxA Is a Dual-Specificity Methyltransferase That Catalyzes the Last Two Steps of Toxoflavin Biosynthesis.
著者: Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.

履歴

登録	2016年4月17日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2016年5月4日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2016年5月25日	Group: Database references
改定 1.2	2017年9月20日	Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Structure summary カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.3	2019年12月4日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.4	2024年3月6日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.5	2024年4月3日	Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5je4.cif.gz	203.4 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5je4.ent.gz	162.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5je4.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	5je4_validation.pdf.gz	955.4 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	5je4_full_validation.pdf.gz	957.6 KB	表示
XML形式データ	5je4_validation.xml.gz	23 KB	表示
CIF形式データ	5je4_validation.cif.gz	33.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/je/5je4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/je/5je4	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	5jdyC 5jdzC 5je0C 5je1C 5je2C 5je3C 5je5C 5je6C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5je1-2 5je0-1 5jdy-1 5jdz-2 4oa5-1 5je2-2 5je0-2 6ms8-2 4gux-1 4oa5-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Methyl transferase

B: Methyl transferase

ヘテロ分子

56.2 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Methyl transferase

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
28.1 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: Methyl transferase

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
28.1 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	46.515, 66.622, 145.056
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Methyl transferase / Methyltransferase / Putative ubiquinone/menaquinone biosynthesis methyltransferase / TRP-1 分子量: 27727.182 Da / 分子数: 2 / 変異: Y7A / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Burkholderia glumae (バクテリア) 遺伝子: toxA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LBJ0
#2: 化合物	ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₄H₂₀N₆O₅S
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.03 Å³/Da / 溶媒含有率: 39.3 % / 解説: Plate
結晶化	温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: 18 - 23% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, 100 mM Tris, pH 6.1 - 6.8, 6 mM SAH, and 1 mM toxoflavin PH範囲: 6.1 - 6.8

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月21日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.93→38.1 Å / Num. obs: 32710 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 5.5 % / R_merge(I) obs: 0.099 / Net I/av σ(I): 18.2 / Net I/σ(I): 13.7
反射シェル	解像度: 1.93→2 Å / 冗長度: 5.5 % / R_merge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.10-2155-000)	精密化
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング
PHENIX		位相決定

精密化

構造決定の手法:

フーリエ合成
開始モデル: Burkholderia glumae ToxA Y7A mutant with bound SAH

解像度: 1.932→38.1 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 25.2
詳細: THERE IS RESIDUAL ACTIVE SITE ELECTRON DENSITY DUE TO CO-CRYSTALLIZATION WITH TOXOFLAVIN. PRODUCTIVE AND NONPRODUCTIVE ORIENTATIONS OF TOXOFLAVIN WERE CONSIDERED. DUE TO THE INDISTINCT ...

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2267	1587	4.86 %
R_work	0.1675	-	-
obs	0.1703	32645	94.29 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.932→38.1 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	3571	0	52	423	4046

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.006	3737
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.794	5072
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	14.766	2176
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.053	523
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	665

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.9321-1.9944	0.2875	145	0.226	2748	X-RAY DIFFRACTION	95
1.9944-2.0657	0.278	140	0.2079	2840	X-RAY DIFFRACTION	97
2.0657-2.1484	0.2601	166	0.1871	2871	X-RAY DIFFRACTION	96
2.1484-2.2462	0.2849	133	0.1806	2840	X-RAY DIFFRACTION	96
2.2462-2.3646	0.2338	152	0.1725	2808	X-RAY DIFFRACTION	96
2.3646-2.5127	0.2676	136	0.1819	2865	X-RAY DIFFRACTION	96
2.5127-2.7066	0.239	152	0.1767	2843	X-RAY DIFFRACTION	95
2.7066-2.9789	0.2367	146	0.1785	2829	X-RAY DIFFRACTION	95
2.9789-3.4098	0.1963	149	0.1658	2789	X-RAY DIFFRACTION	93
3.4098-4.295	0.2176	117	0.1331	2814	X-RAY DIFFRACTION	91
4.295-38.1463	0.1773	151	0.1529	2811	X-RAY DIFFRACTION	88

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	8.1848	-1.6649	-2.5198	6.2363	-4.5024	8.0588	0.0537	0.5329	0.4315	-0.0985	-0.0369	-0.1993	-0.3545	-0.2059	-0.0272	0.1719	0.0002	0.0015	0.3583	-0.0419	0.1177	24.551	29.8053	73.9608
2	4.7661	1.7908	2.0272	6.1953	3.2852	5.9743	-0.0637	0.1988	-0.0786	-0.1795	-0.0501	0.2005	-0.0397	-0.386	0.139	0.0943	0.0236	0.0134	0.2333	-0.0042	0.1419	14.2181	28.1956	83.0685
3	5.1628	1.935	4.817	4.7029	0.8967	4.8724	-0.3012	0.2548	0.893	-0.0902	-0.054	1.0103	-0.4694	-0.0439	0.3488	0.218	0.0849	-0.0101	0.2658	-0.0075	0.3955	8.8403	40.3842	86.1918
4	2.7307	0.3262	-0.1764	4.6526	0.2596	2.8202	-0.1238	-0.3586	-0.0986	0.3651	0.1508	0.3469	0.0318	-0.2769	0.0188	0.214	0.0125	0.0712	0.2136	-0.0332	0.1362	14.4798	28.7309	93.7421
5	3.1692	1.0012	-0.4883	2.2785	-0.0715	2.3033	-0.0722	0.0002	0.3279	0.0882	0.0313	-0.0804	-0.1992	0.0672	0.039	0.1228	0.0302	-0.0267	0.1827	-0.0074	0.1566	32.4511	34.0482	86.9851
6	1.1896	0.2888	-0.4486	4.8983	-3.9049	3.1543	-0.0651	0.3834	-0.2168	-0.5691	0.1773	0.0631	0.5933	0.1213	-0.1929	0.193	-0.0183	0.0245	0.2756	-0.028	0.1509	31.6775	24.1928	75.0554
7	2.4362	-0.9143	0.2327	2.5187	-1.8549	7.0779	-0.0388	0.5305	0.1833	-0.6854	0.0883	-0.0885	0.0546	0.364	-0.0554	0.2367	-0.0249	0.0058	0.2559	-0.0159	0.1338	34.2405	31.8085	72.4996
8	5.4521	-1.4433	-2.6402	9.8001	4.1917	2.7508	0.1587	-0.607	0.3783	0.1997	-0.1242	-0.0785	-0.0485	0.4571	-0.0432	0.2152	-0.0491	0.0076	0.3481	0.0104	0.1536	21.6993	29.7616	55.001
9	3.8844	-0.263	0.6417	5.6842	-2.4339	6.5031	0.0482	-0.3188	-0.0479	0.1788	0.034	-0.0028	0.1688	0.1533	-0.0788	0.0851	0.0014	0.0186	0.1031	0.0117	0.1119	32.08	27.9873	45.9526
10	4.4854	0.4145	0.3332	5.3417	-0.2199	3.4576	-0.0385	0.1672	0.3177	-0.2	-0.0239	-0.4773	-0.1479	0.265	0.0172	0.1415	0.0146	0.0605	0.1264	0.0222	0.1631	34.5595	33.4254	38.6791
11	2.336	-0.6034	-0.1213	2.8748	0.6381	1.6708	0.0474	-0.06	0.1198	-0.1641	-0.1177	0.2073	-0.1435	-0.0934	0.0768	0.1519	-0.0188	-0.0196	0.1156	0.0002	0.1144	13.8491	33.9204	41.9297
12	1.0876	-0.7077	-0.8393	3.4676	3.1274	2.8667	-0.0051	-0.3433	-0.1589	0.461	0.0762	0.0818	0.6194	0.0279	0.0299	0.2268	-0.0319	0.0358	0.2596	0.036	0.1829	14.4525	24.0654	53.8116
13	1.8084	-0.6597	-1.0568	2.5463	2.3905	8.3093	0.0459	-0.2793	-0.0166	0.3164	-0.0391	0.1086	-0.3431	-0.2823	-0.0159	0.1959	-0.0533	0.0417	0.2276	-0.0022	0.154	11.9785	31.8275	56.4204

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 21 through 35 )
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 36 through 71 )
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resid 72 through 85 )
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'A' and (resid 86 through 106 )
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resid 107 through 204 )
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'A' and (resid 205 through 222 )
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'A' and (resid 223 through 245 )
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resid 21 through 35 )
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resid 36 through 71 )
10	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resid 72 through 106 )
11	X-RAY DIFFRACTION	11	chain 'B' and (resid 107 through 204 )
12	X-RAY DIFFRACTION	12	chain 'B' and (resid 205 through 222 )
13	X-RAY DIFFRACTION	13	chain 'B' and (resid 223 through 245 )

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