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- PDB-5jc9: Structure of the Escherichia coli ribosome with the U1052G mutati... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jc9 | ||||||
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Title | Structure of the Escherichia coli ribosome with the U1052G mutation in the 16S rRNA | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | RIBOSOME / Negamycin / Tetracycline / U1052G / resistance / antibiotics | ||||||
Function / homology | ![]() stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / ribosomal large subunit assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cocozaki, A. / Ferguson, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Resistance mutations generate divergent antibiotic susceptibility profiles against translation inhibitors. Authors: Cocozaki, A.I. / Altman, R.B. / Huang, J. / Buurman, E.T. / Kazmirski, S.L. / Doig, P. / Prince, D.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H. / Ferguson, A.D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5it8C ![]() 5j5bC ![]() 5j7lC ![]() 5j88C ![]() 5j8aC ![]() 5j91C C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 4 types, 6 molecules AABACBDBCADA
#1: RNA chain | Mass: 497443.969 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #28: RNA chain | Mass: 38790.090 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #31: RNA chain | | Mass: 941809.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #55: RNA chain | | Mass: 941811.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABBBACBCADBDAEBEAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJAKBKALBLAMBMANBNAOBOAPBP...
#2: Protein | Mass: 24971.764 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 23078.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 23383.002 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 16361.878 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 12326.251 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 16861.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 14015.361 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 14554.882 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 11325.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 12487.200 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein | Mass: 13683.053 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein | Mass: 12625.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #14: Protein | Mass: 11475.364 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #15: Protein | Mass: 10159.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #16: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #17: Protein | Mass: 9263.946 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #18: Protein | Mass: 6466.477 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #19: Protein | Mass: 9057.626 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #20: Protein | Mass: 9577.268 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #21: Protein | Mass: 6629.744 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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+50S ribosomal protein ... , 31 types, 59 molecules C1D1C2D2C3D3C4D4C5D5C0D0CCDCCDDDCEDECFDFCGDGCHDHCJDJCKDKCLDL...
-Non-polymers , 14 types, 8298 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/MPD.gif)
![](data/chem/img/PUT.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/SPD.gif)
![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/ACY.gif)
![](data/chem/img/GUN.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
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![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/SPD.gif)
![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/ACY.gif)
![](data/chem/img/GUN.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-PG4 / #58: Chemical | ChemComp-MPD / ( #59: Chemical | ChemComp-PUT / #60: Chemical | #61: Chemical | ChemComp-PEG / #62: Chemical | ChemComp-EDO / #63: Chemical | ChemComp-PGE / #64: Chemical | ChemComp-SPD / #65: Chemical | #66: Chemical | #67: Chemical | ChemComp-GUN / | #68: Chemical | ChemComp-TRS / | #69: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.44 Å3/Da / Density % sol: 64.26 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5 Details: PEG 8k, Spermidine, Putrescine, Ammonium Chloride, MAgnesium Chloride, MPD, MES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.03→48.39 Å / Num. obs: 1084668 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 4.8 % / Net I/σ(I): 10.8 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.03→48.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / Rfactor Rfree error: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.32
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Displacement parameters | Biso max: 299.05 Å2 / Biso mean: 112.25 Å2 / Biso min: 3.98 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.03→48.39 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.03→3.11 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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