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Yorodumi- PDB-5jc9: Structure of the Escherichia coli ribosome with the U1052G mutati... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5jc9 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of the Escherichia coli ribosome with the U1052G mutation in the 16S rRNA | |||||||||
 Components | 
  | |||||||||
 Keywords | RIBOSOME / Negamycin / Tetracycline / U1052G / resistance / antibiotics | |||||||||
| Function / homology |  Function and homology informationstringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / positive regulation of ribosome biogenesis / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / DNA endonuclease activity / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / maintenance of translational fidelity / mRNA 5'-UTR binding / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosome binding / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function  | |||||||||
| Biological species | ![]()  | |||||||||
| Method |  X-RAY DIFFRACTION /  SYNCHROTRON / Resolution: 3.03 Å  | |||||||||
 Authors | Cocozaki, A. / Ferguson, A. | |||||||||
 Citation |  Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2016Title: Resistance mutations generate divergent antibiotic susceptibility profiles against translation inhibitors. Authors: Cocozaki, A.I. / Altman, R.B. / Huang, J. / Buurman, E.T. / Kazmirski, S.L. / Doig, P. / Prince, D.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H. / Ferguson, A.D.  | |||||||||
| History | 
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule:  Molmil Jmol/JSmol | 
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format |  5jc9.cif.gz | 14.3 MB | Display |  PDBx/mmCIF format | 
|---|---|---|---|---|
| PDB format |  pdb5jc9.ent.gz | Display |  PDB format | |
| PDBx/mmJSON format |  5jc9.json.gz | Tree view |  PDBx/mmJSON format | |
| Others |  Other downloads | 
-Validation report
| Summary document |  5jc9_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display |  wwPDB validaton report | 
|---|---|---|---|---|
| Full document |  5jc9_full_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | |
| Data in XML |  5jc9_validation.xml.gz | 795.4 KB | Display | |
| Data in CIF |  5jc9_validation.cif.gz | 1.1 MB | Display | |
| Arichive directory |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jc/5jc9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jc/5jc9 | HTTPS FTP  | 
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5it8C ![]() 5j5bC ![]() 5j7lC ![]() 5j88C ![]() 5j8aC ![]() 5j91C C: citing same article (  | 
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| Similar structure data | 
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]() 
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| 2 | ![]() 
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| Unit cell | 
  | 
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Components
-RNA chain , 4 types, 6 molecules AABACBDBCADA     
| #1: RNA chain | Mass: 497443.969 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #28: RNA chain | Mass: 38790.090 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #31: RNA chain |   | Mass: 941809.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #55: RNA chain |   | Mass: 941811.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]()  | 
|---|
-30S ribosomal protein  ... , 20 types, 40 molecules ABBBACBCADBDAEBEAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJAKBKALBLAMBMANBNAOBOAPBP...                              
| #2: Protein | Mass: 24971.764 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #3: Protein | Mass: 23078.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #4: Protein | Mass: 23383.002 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #5: Protein | Mass: 16361.878 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #6: Protein | Mass: 12326.251 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #7: Protein | Mass: 16861.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #8: Protein | Mass: 14015.361 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #9: Protein | Mass: 14554.882 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #10: Protein | Mass: 11325.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #11: Protein | Mass: 12487.200 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #12: Protein | Mass: 13683.053 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #13: Protein | Mass: 12625.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #14: Protein | Mass: 11475.364 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #15: Protein | Mass: 10159.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #16: Protein | Mass: 9207.572 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #17: Protein | Mass: 9263.946 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #18: Protein | Mass: 6466.477 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #19: Protein | Mass: 9057.626 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #20: Protein | Mass: 9577.268 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]() #21: Protein | Mass: 6629.744 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural)  ![]()  | 
|---|
+50S ribosomal protein  ... , 31 types, 59 molecules C1D1C2D2C3D3C4D4C5D5C0D0CCDCCDDDCEDECFDFCGDGCHDHCJDJCKDKCLDL...                              
-Non-polymers , 14 types, 8298 molecules 


























| #56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-PG4 / #58: Chemical | ChemComp-MPD / ( #59: Chemical | ChemComp-PUT / #60: Chemical | #61: Chemical | ChemComp-PEG / #62: Chemical | ChemComp-EDO / #63: Chemical | ChemComp-PGE / #64: Chemical | ChemComp-SPD / #65: Chemical | #66: Chemical | #67: Chemical |  ChemComp-GUN /  | #68: Chemical |  ChemComp-TRS /  | #69: Water |  ChemComp-HOH /  |  | 
|---|
-Details
| Has protein modification | Y | 
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method:  X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1  | 
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.44 Å3/Da / Density % sol: 64.26 % | 
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5  Details: PEG 8k, Spermidine, Putrescine, Ammonium Chloride, MAgnesium Chloride, MPD, MES  | 
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | 
|---|---|
| Diffraction source | Source:  SYNCHROTRON / Site:  APS   / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å | 
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2014 | 
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | 
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | 
| Reflection | Resolution: 3.03→48.39 Å / Num. obs: 1084668 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 4.8 % / Net I/σ(I): 10.8 | 
-
Processing
| Software | 
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| Refinement | Resolution: 3.03→48.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929  / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905  / Rfactor Rfree error: 0  / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0  / SU Rfree Blow DPI: 0.32 
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| Displacement parameters | Biso  max: 299.05 Å2 / Biso  mean: 112.25 Å2 / Biso  min: 3.98 Å2
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| Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.03→48.39 Å
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| Refine LS restraints | 
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| LS refinement shell | Resolution: 3.03→3.11 Å / Total num. of bins used: 20 
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION 
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| Refinement TLS group | 
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