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- PDB-5j5z: Crystal structure of the D444V disease-causing mutant of the huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j5z
タイトルCrystal structure of the D444V disease-causing mutant of the human dihydrolipoamide dehydrogenase
要素Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 subunit / disease-causing mutant / E3 deficiency
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / 2-oxoglutarate metabolic process / pyruvate metabolic process / Signaling by Retinoic Acid / motile cilium / sperm capacitation / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / Mitochondrial protein degradation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Szabo, E. / Mizsei, R. / Zambo, Z. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A.
資金援助 ハンガリー, 5件
組織認可番号国
Hungarian Academy of Sciences (MTA)02001 ハンガリー
Hungarian Scientific Research Fund (OTKA)112230 ハンガリー
Hungarian Brain Research Program (NAP)KTIA_13_NAP_A_III/6 ハンガリー
European Molecular Biology OrganizationShort-term Fellowship [to A.A.] ハンガリー
Hungarian Academy of SciencesBolyai Fellowship [to A.A] ハンガリー
引用ジャーナル: Free Radic. Biol. Med. / 年: 2018
タイトル: Crystal structures of the disease-causing D444V mutant and the relevant wild type human dihydrolipoamide dehydrogenase.
著者: Szabo, E. / Mizsei, R. / Wilk, P. / Zambo, Z. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A.
履歴
登録2016年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.22018年7月4日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,2809
ポリマ－105,2422
非ポリマー2,0377
水8,917495
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11700 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area36030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.035, 168.939, 61.279
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-603-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Glycine cleavage system L protein


分子量: 52621.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / プラスミド: pET52b+ / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 495 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.75 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: reservoir solution: 1.6 M NaH2PO4/K2HPO4 buffer, pH 8.1 (K2HPO4 was titrated with NaH2PO4 to pH 8.1)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月6日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→48.38 Å / Num. obs: 105160 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.54 % / Biso Wilson estimate: 36.45 Å2 / Net I/av σ(I): 50.85 / Net I/σ(I): 10.78
反射 シェル解像度: 1.84→1.95 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.87 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZMD

1zmd


解像度: 1.84→48.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 9.562 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.116
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2261 2101 2 %RANDOM
Rwork0.1814 ---
obs0.1823 103058 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 145.7 Å2 / Biso mean: 39.357 Å2 / Biso min: 18.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3---1.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→48.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7123 0 140 499 7762
Biso mean--33.3 46.26 -
残基数----959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0197483
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4271.98110139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.184316840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6615980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.23425.16281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.353151288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9451527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1540.21165
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.028447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7281.9723878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7221.9723877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6432.9474857
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.887 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 151 -
Rwork0.401 7390 -
obs--96.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3420.10220.10030.5379-0.0680.0554-0.00480.03490.0327-0.01310.04940.088300.0031-0.04460.28880.00040.0360.01370.01640.237436.63334.040112.6204
20.28210.1298-0.00830.5778-0.10340.04770.04730.0044-0.07650.13690.04250.0663-0.017-0.0054-0.08980.2973-0.0127-0.00030.00960.01250.266532.8678-29.997424.9236
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-6 - 500
2X-RAY DIFFRACTION2B-7 - 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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