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- PDB-5j31: Crystal structure of 14-3-3zeta in complex with an alkyne cross-l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j31
タイトルCrystal structure of 14-3-3zeta in complex with an alkyne cross-linked cyclic peptide derived from ExoS
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Exoenzyme S
キーワードSIGNALING PROTEIN / constrained peptides / protein-protein-interaction / alkyne cross-link / 14-3-3 protein zeta
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi reassembly / synaptic target recognition / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA ...Golgi reassembly / synaptic target recognition / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of innate immune response / nucleotidyltransferase activity / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / GTPase activator activity / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / regulation of protein stability / protein localization / melanosome / toxin activity / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / transmembrane transporter binding / blood microparticle / cadherin binding / protein domain specific binding / protein phosphorylation / focal adhesion / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / : / Yersinia virulence determinant (YopE) / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 ...Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / : / Yersinia virulence determinant (YopE) / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / 14-3-3 protein zeta/delta / Exoenzyme S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wallraven, K. / Cromm, P. / Bier, D. / Glas, A. / Grossmann, T.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2016
タイトル: Constraining an Irregular Peptide Secondary Structure through Ring-Closing Alkyne Metathesis.
著者: Cromm, P.M. / Wallraven, K. / Glas, A. / Bier, D. / Furstner, A. / Ottmann, C. / Grossmann, T.N.
履歴
登録2016年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Exoenzyme S
D: Exoenzyme S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9745
ポリマ－54,8524
非ポリマー1221
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area23320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.940, 105.580, 114.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / プラスミド: pProEx HTb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Exoenzyme S


分子量: 1109.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 参照: UniProt: Q93SQ3
#3: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.74 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.26 M Tri-Sodium Citrate, 0.09 M HEPES pH 7.5, 10% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→47.94 Å / Num. obs: 40511 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.28 % / Biso Wilson estimate: 62.86 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 29.54
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.4-2.613.790.5085.881100
2.6-313.270.21112.431100
3-413.40.05736.631100
4-612.960.03461.44199.9
6-812.790.03565.131100
8-1011.280.03169.41199.7
10-125.050.03268.621100
12-1412.440.03174.111100
14-2013.770.03172.441100
20-4010.060.03265.721100
407.170.02755.31137.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.82 Å47.94 Å
Translation5.82 Å47.94 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALE2015データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
REFMAC2.5.1精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDS2015データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FJ3

4fj3


解像度: 2.4→47.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 5.801 / SU ML: 0.129 / SU R Cruickshank DPI: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.176
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2186 2025 5 %RANDOM
Rwork0.1631 ---
obs0.1659 38425 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 160.06 Å2 / Biso mean: 65.535 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.09 Å20 Å2-0 Å2
2---2.03 Å20 Å2
3----4.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→47.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3826 0 9 358 4193
Biso mean--46.98 70.08 -
残基数----478
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.023877
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.023766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.3871.9895202
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3053.0058679
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7425466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.27625.532188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.26915747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1211522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02818
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 147 5 %
Rwork0.254 2789 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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