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- PDB-4n84: Crystal structure of 14-3-3zeta in complex with a 12-carbon-linke... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n84
タイトルCrystal structure of 14-3-3zeta in complex with a 12-carbon-linker cyclic peptide derived from ExoS
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Exoenzyme S
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / adaptor protein / protein-protein interaction / cross-link
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / glycosyltransferase activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / nucleotidyltransferase activity / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / GTPase activator activity / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / intracellular protein localization / melanosome / toxin activity / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / : / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 ...Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / : / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Exoenzyme S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bier, D. / Glas, A. / Hahne, G. / Grossmann, T. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2014
タイトル: Constrained peptides with target-adapted cross-links as inhibitors of a pathogenic protein-protein interaction.
著者: Glas, A. / Bier, D. / Hahne, G. / Rademacher, C. / Ottmann, C. / Grossmann, T.N.
履歴
登録2013年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Exoenzyme S
E: Exoenzyme S


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7484
ポリマ－54,7484
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area22320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.240, 105.180, 113.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26260.656 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-230 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NP_001129171.1, YWHAZ / プラスミド: pProEx HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Exoenzyme S


分子量: 1113.347 Da / 分子数: 2 / 断片: modified peptide (UNP residues 421-430) / Mutation: L422(MKD),A425(MKD) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 参照: UniProt: Q93SQ3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.96 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 1 M potassium sodium tartrate, 0.1 M sodium chloride, 0.1 M imidazole, pH 8.0, cryoprotectant: 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月13日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→47.74 Å / Num. all: 35305 / Num. obs: 35246 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 59.858 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 20.08
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.5-2.60.7734.16483963865100
2.6-30.3539.1414743810802100
3-40.10422.7614800711740100
4-60.0635.85768866155100
6-80.0536.1217105154099.7
8-100.03942.99698256199.8
10-120.04242.983248266100
120.04139.99408937697.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.74 Å
Translation2.5 Å47.74 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→47.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2488 / WRfactor Rwork: 0.2046 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.8 / FOM work R set: 0.8212 / SU B: 6.583 / SU ML: 0.147 / SU R Cruickshank DPI: 0.2333 / SU Rfree: 0.2128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2489 1764 5 %RANDOM
Rwork0.2022 ---
obs0.2045 35246 99.96 %-
all-35305 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 144.7 Å2 / Biso mean: 54.4754 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1 Å2-0 Å20 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3718 0 0 42 3760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.023771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1661.9825061
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1195459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.14425.47181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.36115701
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3861522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2571
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022758
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.491 117 -
Rwork0.387 2269 -
all-2386 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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