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- PDB-4y32: Crystal structure of C-terminal modified Tau peptide-hybrid 109B ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y32
タイトルCrystal structure of C-terminal modified Tau peptide-hybrid 109B with 14-3-3sigma
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • ARG-THR-PRO-SEP-LEU-PRO-CNC(C(C)O)C(=O)N1CCCC1CCOC
キーワードSIGNALING PROTEIN / Peptide-hybrid / Inhibitor / Protein-protein interaction / Peptide binding protein / Adapter protein / 14-3-3
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / positive regulation of protein localization to synapse / main axon / phosphatidylinositol bisphosphate binding / regulation of long-term synaptic depression ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / positive regulation of protein localization to synapse / main axon / phosphatidylinositol bisphosphate binding / regulation of long-term synaptic depression / tubulin complex / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / regulation of chromosome organization / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / keratinization / regulation of mitochondrial fission / axon development / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of cell-cell adhesion / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / dynactin binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / apolipoprotein binding / glial cell projection / phosphoserine residue binding / axolemma / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / neurofibrillary tangle assembly / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / synapse assembly / regulation of cellular response to heat / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / supramolecular fiber organization / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / regulation of calcium-mediated signaling / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / positive regulation of cell adhesion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / nuclear periphery / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cellular response to reactive oxygen species / TP53 Regulates Metabolic Genes / astrocyte activation / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to lead ion / synapse organization / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / memory / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron projection development / intracellular protein localization / cell-cell signaling
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-(2-methoxyethyl)pyrrolidine / Microtubule-associated protein tau / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bartel, M. / Milroy, L. / Bier, D. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: Stabilizer-Guided Inhibition of Protein-Protein Interactions.
著者: Milroy, L.G. / Bartel, M. / Henen, M.A. / Leysen, S. / Adriaans, J.M. / Brunsveld, L. / Landrieu, I. / Ottmann, C.
履歴
登録2015年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 2.02019年3月13日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_PDB_remark ...atom_site / database_PDB_remark / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_solvent_atom_site_mapping / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conf / struct_conf_type
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.pdbx_auth_seq_id / _database_PDB_remark.text / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_solvent_atom_site_mapping.auth_seq_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: 14-3-3 protein sigma
C: ARG-THR-PRO-SEP-LEU-PRO-CNC(C(C)O)C(=O)N1CCCC1CCOC
D: ARG-THR-PRO-SEP-LEU-PRO-CNC(C(C)O)C(=O)N1CCCC1CCOC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9195
ポリマ－54,7904
非ポリマー1291
水13,709761
1
A: 14-3-3 protein sigma
C: ARG-THR-PRO-SEP-LEU-PRO-CNC(C(C)O)C(=O)N1CCCC1CCOC
ヘテロ分子

B: 14-3-3 protein sigma
D: ARG-THR-PRO-SEP-LEU-PRO-CNC(C(C)O)C(=O)N1CCCC1CCOC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9195
ポリマ－54,7904
非ポリマー1291
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_445x-1/2,-y-1/2,-z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area23840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.062, 70.283, 128.778
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド ARG-THR-PRO-SEP-LEU-PRO-CNC(C(C)O)C(=O)N1CCCC1CCOC


分子量: 851.861 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The C-terminal proline contains chemical modifications
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-49F / (2S)-2-(2-methoxyethyl)pyrrolidine


分子量: 129.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 761 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.1 M Hepes/NaOH pH 7.1, 0.19 M CaCl2, 24% PEG 400, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99983 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→47.477 Å / Num. obs: 63066 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.426 % / Biso Wilson estimate: 29.232 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rrim(I) all: 0.044 / Χ2: 1.013 / Net I/σ(I): 29.72 / Num. measured all: 408200
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.7-1.80.9640.327.0864753982098070.34899.9
1.8-1.90.9830.21810.5753067788578810.23799.9
1.9-20.9910.1514.7241473640063970.163100
2-2.10.9950.120.4233544523352300.10999.9
2.1-2.20.9970.07426.5829734433243280.0899.9
2.2-2.40.9980.05733.0445098668566830.062100
2.4-2.80.9990.04240.6653163833183170.04699.8
2.8-3.20.9990.03251.5830718471246880.03599.5
3.2-3.50.9990.02757.3313705228222660.0399.3
3.5-40.9990.02560.4113377243424160.02799.3
4-4.20.9990.02366.9842336856790.02599.1
4.2-4.70.9990.02266.367491123712280.02499.3
4.7-50.9990.02366.4631725335290.02599.2
50.9990.02363.7914672272026170.02596.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.7 Å46.94 Å
Translation1.7 Å46.94 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.6.0017精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FL5

4fl5


解像度: 1.7→47.477 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 1.792 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2379 3178 5 %RANDOM
Rwork0.181 60398 --
obs0.1838 63573 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.43 Å2 / Biso mean: 27.133 Å2 / Biso min: 11.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å2-0 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→47.477 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数103 3683 9 761 4556
Biso mean--35.68 41.94 -
残基数----483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.024024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9931.995453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8155530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.9124.815189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.49815779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1811529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2609
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212995
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 217 -
Rwork0.185 4155 -
all-4372 -
obs--99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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