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- PDB-5j1s: TorsinA-LULL1 complex, H. sapiens, bound to VHH-BS2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j1s
タイトルTorsinA-LULL1 complex, H. sapiens, bound to VHH-BS2
要素
  • Torsin-1A
  • Torsin-1A-interacting protein 2
  • VHH domain BS-2
キーワードHYDROLASE / AAA+ ATPase / Torsin / endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle membrane organization / nuclear membrane organization / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / nuclear envelope organization / protein localization to nuclear envelope / protein deneddylation / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / membrane organization ...synaptic vesicle membrane organization / nuclear membrane organization / regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / nuclear envelope organization / protein localization to nuclear envelope / protein deneddylation / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / membrane organization / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of ATP-dependent activity / wound healing, spreading of cells / synaptic vesicle transport / ATPase activator activity / kinesin binding / : / protein localization to nucleus / cytoskeletal protein binding / : / ERAD pathway / cytoplasmic vesicle membrane / secretory granule / ATP-dependent protein folding chaperone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / neuron projection development / nuclear envelope / unfolded protein binding / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / ATPase binding / growth cone / nuclear membrane / response to oxidative stress / cytoskeleton / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / chromatin extrusion motor activity / ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / cohesin loader activity / DNA clamp loader activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12190 / Torsin-1A-interacting protein 1/2 / Torsin-1A-interacting protein 1/2, AAA+ activator domain / Torsin-1A-interacting protein 1/2, N-terminal / Lamina-associated polypeptide 1, AAA+ activator domain / Lamina-associated polypeptide 1, N-terminal / Torsin / Torsin 1/2 / LAP1C-like, C-terminal domain superfamily / : ...Rossmann fold - #12190 / Torsin-1A-interacting protein 1/2 / Torsin-1A-interacting protein 1/2, AAA+ activator domain / Torsin-1A-interacting protein 1/2, N-terminal / Lamina-associated polypeptide 1, AAA+ activator domain / Lamina-associated polypeptide 1, N-terminal / Torsin / Torsin 1/2 / LAP1C-like, C-terminal domain superfamily / : / Torsin / Torsin-1A, C-terminal domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Torsin-1A / Torsin-1A-interacting protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Vicugna pacos (アルパカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.399 Å
データ登録者Demircioglu, F.E. / Schwartz, T.U.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR065484 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Structures of TorsinA and its disease-mutant complexed with an activator reveal the molecular basis for primary dystonia.
著者: Demircioglu, F.E. / Sosa, B.A. / Ingram, J. / Ploegh, H.L. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2016年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Torsin-1A
B: Torsin-1A-interacting protein 2
C: VHH domain BS-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5819
ポリマ－72,7703
非ポリマー8116
水10,178565
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7050 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area26800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.739, 90.659, 105.092
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Torsin-1A / Dystonia 1 protein / Torsin ATPase-1A / Torsin family 1 member A


分子量: 32743.426 Da / 分子数: 1 / 変異: E171Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOR1A, DQ2, DYT1, TA, TORA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR
参照: UniProt: O14656, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Torsin-1A-interacting protein 2 / Lumenal domain-like LAP1


分子量: 26729.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOR1AIP2, IFRG15, LULL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: Q8NFQ8

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抗体 , 1種, 1分子 C

#3: 抗体 VHH domain BS-2


分子量: 13296.745 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR

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非ポリマー , 5種, 571分子

#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 13 % PEG 6000 5 % MPD 100 mM MES, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.399→61.445 Å / Num. obs: 132851 / % possible obs: 93.03 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 20.14 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TVS_A

解像度: 1.399→61.445 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.05
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1879 2000 1.51 %Random Selection
Rwork0.1433 ---
obs0.144 132851 93.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.7 Å2 / Biso mean: 33.1887 Å2 / Biso min: 15.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.399→61.445 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5021 0 47 565 5633
Biso mean--28.1 41.32 -
残基数----635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145424
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.257396
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099803
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008957
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4071972
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3991-1.43410.345850.27745575566056
1.4341-1.47280.28631140.23037410752475
1.4728-1.51620.2581270.19348354848184
1.5162-1.56510.23491400.16829179931992
1.5651-1.62110.24531490.15199778992798
1.6211-1.6860.18951530.139994810101100
1.686-1.76270.20631520.133996610118100
1.7627-1.85570.20731520.1316994910101100
1.8557-1.97190.18581530.1223998810141100
1.9719-2.12420.18031530.12251000410157100
2.1242-2.3380.16821530.1241005710210100
2.338-2.67630.17811550.13561006110216100
2.6763-3.37180.18761550.14951015610311100
3.3718-61.50390.17861590.1472104261058599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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