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- PDB-5iy4: Crystal structure of human PCNA in complex with the PIP box of DVC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iy4
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with the PIP box of DVC1
要素
  • DVC1 PIP box
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PCNA / PIP box / DVC1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / DNA polymerase processivity factor activity / positive regulation of DNA replication / G1/S-Specific Transcription / replication fork processing / response to dexamethasone / leading strand elongation / nuclear replication fork / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / SUMOylation of DNA replication proteins / protein autoprocessing / estrous cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / epithelial cell differentiation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of DNA repair / mismatch repair / male germ cell nucleus / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / response to UV / liver regeneration / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / replication fork / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / metalloendopeptidase activity / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to UV / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / double-stranded DNA binding / heart development / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / nuclear speck / chromatin binding / centrosome / DNA damage response / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
SprT-like / SprT-like domain-containing protein Spartan / SprT-like family / SprT homologues. / Rad18-like CCHC zinc finger / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site ...SprT-like / SprT-like domain-containing protein Spartan / SprT-like family / SprT homologues. / Rad18-like CCHC zinc finger / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / : / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / DNA-dependent metalloprotease SPRTN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.945 Å
データ登録者Jiang, T. / Xu, M. / Wang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Strategic Priority Research ProgramXDB08010301 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of human PCNA in complex with the PIP box of DVC1
著者: Wang, Y. / Xu, M. / Jiang, T.
履歴
登録2016年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: DVC1 PIP box
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: DVC1 PIP box
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: DVC1 PIP box


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,5686
ポリマ－95,5686
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8590 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area34960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.647, 71.647, 322.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 30005.037 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド DVC1 PIP box


分子量: 1850.986 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q9H040*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.14 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dehydrates (pH 5.0), 30% v/v Jeffamine ED-2001 (pH 7.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9776 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.945→48.33 Å / Num. obs: 18902 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 10.34
反射 シェル解像度: 2.95→3 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U7B

1u7b


解像度: 2.945→48.329 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.62
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2703 919 5.16 %
Rwork0.2071 --
obs0.2103 17810 94.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.945→48.329 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6099 0 0 0 6099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0136185
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4638350
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0142301
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06984
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071069
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9454-3.10070.3111090.23051762X-RAY DIFFRACTION71
3.1007-3.29490.31111240.24462302X-RAY DIFFRACTION93
3.2949-3.54920.29051520.22222455X-RAY DIFFRACTION99
3.5492-3.90630.28191370.21462498X-RAY DIFFRACTION100
3.9063-4.47120.24791260.2032551X-RAY DIFFRACTION100
4.4712-5.63180.23691420.18062566X-RAY DIFFRACTION100
5.6318-48.33530.2731290.20292757X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.2113 Å / Origin y: -38.456 Å / Origin z: -38.7756 Å
111213212223313233
T0.2134 Å20.1281 Å2-0.0108 Å2-0.1672 Å2-0.031 Å2--0.3144 Å2
L1.1258 °20.5756 °20.2398 °2-1.0254 °20.0802 °2--2.1801 °2
S0.0473 Å °0.1067 Å °0.0395 Å °0.0565 Å °-0.0274 Å °0.0172 Å °-0.0206 Å °0.254 Å °-0.0221 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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