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- PDB-6qcg: PCNA complex with Cdt1 N-terminal PIP-box peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qcg
タイトルPCNA complex with Cdt1 N-terminal PIP-box peptide
要素
  • DNA replication factor Cdt1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードCELL CYCLE / dna replication / ubiquitination / clr4
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA replication preinitiation complex assembly / response to sorbitol / positive regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / Switching of origins to a post-replicative state / negative regulation of DNA-templated DNA replication / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication ...DNA replication preinitiation complex assembly / response to sorbitol / positive regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / Switching of origins to a post-replicative state / negative regulation of DNA-templated DNA replication / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication checkpoint signaling / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / positive regulation of chromatin binding / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / negative regulation of cell cycle / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / mismatch repair / translesion synthesis / response to cadmium ion / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / estrous cycle / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / liver regeneration / Translesion synthesis by POLI / replication fork / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / Assembly of the pre-replicative complex / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / receptor tyrosine kinase binding / kinetochore / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / mitotic cell cycle / heart development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / cell division / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
CDT1 Geminin-binding domain-like / DNA replication factor Cdt1 / DNA replication factor CDT1 like / DNA replication factor CDT1 like / DNA replication factor Cdt1, C-terminal / DNA replication factor Cdt1, C-terminal WH domain superfamily / DNA replication factor Cdt1 C-terminal domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 ...CDT1 Geminin-binding domain-like / DNA replication factor Cdt1 / DNA replication factor CDT1 like / DNA replication factor CDT1 like / DNA replication factor Cdt1, C-terminal / DNA replication factor Cdt1, C-terminal WH domain superfamily / DNA replication factor Cdt1 C-terminal domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / DNA replication factor Cdt1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Perrakis, A. / von Castelmur, E.
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2018
タイトル: Direct binding of Cdt2 to PCNA is important for targeting the CRL4Cdt2E3 ligase activity to Cdt1.
著者: Hayashi, A. / Giakoumakis, N.N. / Heidebrecht, T. / Ishii, T. / Panagopoulos, A. / Caillat, C. / Takahara, M. / Hibbert, R.G. / Suenaga, N. / Stadnik-Spiewak, M. / Takahashi, T. / Shiomi, Y. ...著者: Hayashi, A. / Giakoumakis, N.N. / Heidebrecht, T. / Ishii, T. / Panagopoulos, A. / Caillat, C. / Takahara, M. / Hibbert, R.G. / Suenaga, N. / Stadnik-Spiewak, M. / Takahashi, T. / Shiomi, Y. / Taraviras, S. / von Castelmur, E. / Lygerou, Z. / Perrakis, A. / Nishitani, H.
履歴
登録2018年12月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
E: Proliferating cell nuclear antigen
D: Proliferating cell nuclear antigen
F: Proliferating cell nuclear antigen
I: DNA replication factor Cdt1
G: DNA replication factor Cdt1
H: DNA replication factor Cdt1
J: DNA replication factor Cdt1
K: DNA replication factor Cdt1
L: DNA replication factor Cdt1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,93812
ポリマ－184,93812
非ポリマー00
水362
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
I: DNA replication factor Cdt1
G: DNA replication factor Cdt1
H: DNA replication factor Cdt1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4696
ポリマ－92,4696
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8180 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area33970 Å2
手法PISA
2
E: Proliferating cell nuclear antigen
D: Proliferating cell nuclear antigen
F: Proliferating cell nuclear antigen
J: DNA replication factor Cdt1
K: DNA replication factor Cdt1
L: DNA replication factor Cdt1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4696
ポリマ－92,4696
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8090 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area34430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.585, 143.173, 173.592
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22B
13A
23E
14A
24D
15A
25F
16C
26B
17C
27E
18C
28D
19C
29F
110B
210E
111B
211D
112B
212F
113E
213D
114E
214F
115D
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEAA1 - 2553 - 257
21ILEILECB1 - 2553 - 257
12ILEILEAA1 - 2553 - 257
22ILEILEBC1 - 2553 - 257
13ILEILEAA1 - 2553 - 257
23ILEILEED1 - 2553 - 257
14ILEILEAA1 - 2553 - 257
24ILEILEDE1 - 2553 - 257
15ILEILEAA1 - 2553 - 257
25ILEILEFF1 - 2553 - 257
16ILEILECB1 - 2553 - 257
26ILEILEBC1 - 2553 - 257
17ILEILECB1 - 2553 - 257
27ILEILEED1 - 2553 - 257
18ILEILECB1 - 2553 - 257
28ILEILEDE1 - 2553 - 257
19ILEILECB1 - 2553 - 257
29ILEILEFF1 - 2553 - 257
110ILEILEBC1 - 2553 - 257
210ILEILEED1 - 2553 - 257
111ILEILEBC1 - 2553 - 257
211ILEILEDE1 - 2553 - 257
112LYSLYSBC1 - 2543 - 256
212LYSLYSFF1 - 2543 - 256
113ILEILEED1 - 2553 - 257
213ILEILEDE1 - 2553 - 257
114LYSLYSED1 - 2543 - 256
214LYSLYSFF1 - 2543 - 256
115ILEILEDE1 - 2553 - 257
215ILEILEFF1 - 2553 - 257

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28949.912 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド
DNA replication factor Cdt1 / Double parked homolog / DUP


分子量: 1873.170 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H211
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15% (w/v) PEG 400, 100 mM calcium acetate, 100 mM MES/HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0003 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→47.72 Å / Num. obs: 26813 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.4 % / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 3.4→3.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / CC1/2: 0.647 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→46.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 78.738 / SU ML: 0.525 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.606 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25308 1333 5 %RANDOM
Rwork0.20595 ---
obs0.20826 25428 99.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 77.834 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å20 Å2
2---1.17 Å20 Å2
3---0.58 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.4→46.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12122 0 0 2 12124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01312283
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01711625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7021.63316580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1951.57726993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.00351563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.5123.414580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.516152248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1311564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1684.2146297
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1684.2156296
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7586.3237845
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7586.3237846
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2584.4735986
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2584.4735987
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.9076.6158736
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.63647.90712288
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.63647.90512289
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A70810.08
12C70810.08
21A71140.08
22B71140.08
31A71630.08
32E71630.08
41A71130.06
42D71130.06
51A69990.09
52F69990.09
61C71130.08
62B71130.08
71C70860.08
72E70860.08
81C71260.07
82D71260.07
91C70260.09
92F70260.09
101B72630.08
102E72630.08
111B71150.06
112D71150.06
121B71670.1
122F71670.1
131E71390.07
132D71390.07
141E71160.1
142F71160.1
151D69920.09
152F69920.09
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 114 -
Rwork0.323 1842 -
obs--98.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3192-2.8159-0.47236.18480.69542.330.0330.4214-0.1242-0.6055-0.322-0.1471-0.13930.12210.2890.442-0.1260.00120.38150.02450.360977.2957.062172.068
21.099-0.728-0.09212.87932.14647.7042-0.09720.0836-0.1004-0.05730.0502-0.11910.45780.17940.0470.1180.0180.08320.07180.01660.535184.061-17.099208.083
31.2771-0.20050.25956.5194-4.13655.9417-0.23020.103-0.05990.09160.16650.2573-0.321-0.04880.06370.14040.0046-0.07750.0282-0.05850.357967.3722.886211.41
41.914-0.5213-0.68116.23922.69354.4279-0.2774-0.0697-0.02630.11180.24080.00130.16660.06710.03660.10090.01840.05180.01470.03860.483148.049-25.07213.467
52.1327-2.55410.82043.942-1.2112.9280.05630.275-0.0504-0.5515-0.320.1761-0.0277-0.04420.26370.4942-0.0425-0.10670.3333-0.14660.51348.238-16.232170.688
61.2853-0.4707-1.43912.0879-0.9716.8792-0.05080.1468-0.0588-0.289-0.05090.3484-0.1707-0.31740.10170.24170.0611-0.1440.0802-0.09560.625233.25313.289198.922
76.3573-2.06011.45612.6413-8.165832.23030.44610.011-0.6648-0.1859-0.18890.58050.20841.1691-0.25720.7815-0.0263-0.05110.37370.15821.087376.697-33.995204.057
81.598-3.5903-2.368213.89432.155.26090.08810.2563-0.0778-0.23860.05890.8691-0.1051-0.8023-0.1470.5670.0622-0.01930.4836-0.06290.901351.55820.626222.393
92.0448-3.3987-6.18736.052610.483619.48520.36440.27090.3078-0.28380.249-0.5631-0.1894-0.782-0.61341.25660.1977-0.03171.3133-0.16560.861262.02610.234161.284
102.4218-3.2430.5484.3574-0.73920.14480.0892-0.1045-0.1601-0.26490.10120.19940.09560.0426-0.19041.07590.1797-0.10051.4452-0.1171.191265.76-20.772164.883
1110.1583-14.5942-14.429821.084520.404822.8794-0.807-0.1046-0.15710.99310.00930.15380.73460.690.79770.8573-0.0223-0.00180.37140.01810.660342.52229.659193.99
120.7681-1.11412.522811.5574-10.001512.50840.47510.05680.14740.6083-1.3743-0.80760.49930.91840.89920.72680.06840.01270.4622-0.04890.751260.396-20.672227.465
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 255
2X-RAY DIFFRACTION2C1 - 255
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 255
4X-RAY DIFFRACTION4E1 - 255
5X-RAY DIFFRACTION5D1 - 255
6X-RAY DIFFRACTION6F-1 - 255
7X-RAY DIFFRACTION7I4 - 13
8X-RAY DIFFRACTION8G4 - 13
9X-RAY DIFFRACTION9H4 - 13
10X-RAY DIFFRACTION10J4 - 13
11X-RAY DIFFRACTION11K4 - 13
12X-RAY DIFFRACTION12L4 - 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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