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万見
- PDB-5ir3: Crystal structure of the recombinant highest fibrillogenic natura... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ir3
タイトルCrystal structure of the recombinant highest fibrillogenic natural mutant (obtained from patient AR) derived from lambda 6 light chain variable domain
要素Ig lambda chain V-VI region AR
キーワードIMMUNE SYSTEM / BETA-SANDWICH / IMMUNOGLOBULIN / AL AMYLOIDOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding ...CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Immunoglobulin lambda variable 6-57
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Hernandez-Santoyo, A. / Rodriguez-Romero, A.
引用
ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017
タイトル: Stabilizing an amyloidogenic lambda 6 light chain variable domain.
著者: Luna-Martinez, O.D. / Hernandez-Santoyo, A. / Villalba-Velazquez, M.I. / Sanchez-Alcala, R. / Fernandez-Velasco, D.A. / Becerril, B.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2010
タイトル: A single mutation at the sheet switch region results in conformational changes favoring lambda6 light-chain fibrillogenesis.
著者: Hernandez-Santoyo, A. / Del Pozo-Yauner, L. / Fuentes-Silva, D. / Ortiz, E. / Rudino-Pinera, E. / Sanchez-Lopez, R. / Horjales, E. / Becerril, B. / Rodriguez-Romero, A.
履歴
登録2016年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ig lambda chain V-VI region AR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9862
ポリマ－11,9271
非ポリマー591
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.121, 71.121, 96.453
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

HOH

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要素

#1: 抗体 Ig lambda chain V-VI region AR


分子量: 11926.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PSYN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 / 参照: UniProt: P01721
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M Sodium cacodylate pH 6.5; 1.4M Sodium acetate / PH範囲: 6.5-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→34.81 Å / Num. obs: 13830 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 12.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.77 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(DEV_2313)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B5G

3b5g


解像度: 1.7→34.81 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.25 / 位相誤差: 20.79
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 651 4.71 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 13829 99.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→34.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数834 0 4 156 994
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9711267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.451340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098140
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7003-1.83160.27821350.24132587X-RAY DIFFRACTION100
1.8316-2.01590.22171330.19912598X-RAY DIFFRACTION99
2.0159-2.30760.25191280.17462618X-RAY DIFFRACTION100
2.3076-2.90710.20791270.17322656X-RAY DIFFRACTION100
2.9071-34.81530.17081280.15282719X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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