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- PDB-5icv: Crystal structure of human NatF (hNaa60) bound to a bisubstrate a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5icv
タイトルCrystal structure of human NatF (hNaa60) bound to a bisubstrate analogue
要素
  • MET-LYS-ALA-VAL-LIG
  • N-alpha-acetyltransferase 60
キーワードTRANSFERASE / Acetylation / GNAT / NAT
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-methionine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatF / N-terminal protein amino acid acetylation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / chromosome segregation / nucleosome assembly ...N-terminal peptidyl-methionine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatF / N-terminal protein amino acid acetylation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / chromosome segregation / nucleosome assembly / cell population proliferation / Golgi membrane / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 60-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1XE / N-alpha-acetyltransferase 60
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Stove, S.I. / Magin, R.S. / Marmorstein, R. / Arnesen, T.
資金援助 ノルウェー, 米国, 5件
組織認可番号国
Norwegian Cancer Society ノルウェー
The Bergen Research Foundation BFS ノルウェー
Research Council of Norway ノルウェー
National Institutes of HealthGM060293 米国
National Institutes of HealthGM071339 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the Golgi-Associated Human N alpha-Acetyltransferase 60 Reveals the Molecular Determinants for Substrate-Specific Acetylation.
著者: Stve, S.I. / Magin, R.S. / Foyn, H. / Haug, B.E. / Marmorstein, R. / Arnesen, T.
履歴
登録2016年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月6日Group: Database references
改定 1.22016年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 60
B: N-alpha-acetyltransferase 60
C: MET-LYS-ALA-VAL-LIG
D: MET-LYS-ALA-VAL-LIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6196
ポリマ－41,9764
非ポリマー1,6432
水6,936385
1
A: N-alpha-acetyltransferase 60
C: MET-LYS-ALA-VAL-LIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8093
ポリマ－20,9882
非ポリマー8221
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
2
B: N-alpha-acetyltransferase 60
D: MET-LYS-ALA-VAL-LIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8093
ポリマ－20,9882
非ポリマー8221
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.448, 48.448, 148.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 60 / Histone acetyltransferase type B protein 4 / HAT4 / N-acetyltransferase 15 / NatF catalytic subunit


分子量: 20539.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA60, HAT4, NAT15, UNQ2771/PRO7155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H7X0, histone acetyltransferase, EC: 2.3.1.88
#2: タンパク質・ペプチド MET-LYS-ALA-VAL-LIG


分子量: 448.599 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-1XE / [5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)furan-2-yl]methyl (3R)-4-{[3-({(E)-2-[(2,2-dihydroxyethyl)sulfanyl]ethenyl}amino)-3-oxopropyl]amino}-3-hydroxy-2,2-dimethyl-4-oxobutyl dihydrogen diphosphate


分子量: 821.538 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H34N7O18P3S / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.09 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 4% Tascimate pH 4.0 and 12% PEG 3500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→40.564 Å / Num. obs: 51410 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 18.62
反射 シェル解像度: 1.53→1.568 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.635 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LX9

4lx9


解像度: 1.53→40.564 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2084 2009 3.93 %
Rwork0.1905 --
obs0.1912 51149 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→40.564 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3013 0 0 385 3398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2844244
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9291136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044468
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004521
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5298-1.5680.30821420.26363506X-RAY DIFFRACTION99
1.568-1.61040.34521450.24813471X-RAY DIFFRACTION100
1.6104-1.65780.29531420.24583504X-RAY DIFFRACTION100
1.6578-1.71130.29971410.243514X-RAY DIFFRACTION100
1.7113-1.77250.23551440.23443492X-RAY DIFFRACTION99
1.7725-1.84340.30171480.22663491X-RAY DIFFRACTION100
1.8434-1.92730.25641390.21523516X-RAY DIFFRACTION100
1.9273-2.02890.22881450.20533548X-RAY DIFFRACTION100
2.0289-2.15610.23271430.19273498X-RAY DIFFRACTION100
2.1561-2.32250.24181460.19163543X-RAY DIFFRACTION100
2.3225-2.55620.2131370.19643530X-RAY DIFFRACTION100
2.5562-2.9260.22141470.19223498X-RAY DIFFRACTION100
2.926-3.68610.1731420.16743531X-RAY DIFFRACTION100
3.6861-40.5780.16011480.16673498X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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