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- PDB-2x9i: Structure of the Mutant D105N of Phycoerythrobilin Synthase PebS ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x9i
タイトルStructure of the Mutant D105N of Phycoerythrobilin Synthase PebS from the Cyanophage P-SSM2 in complex with bound substrate Biliverdin IXA
要素PHYCOBILIN SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phycoerythrobilin synthase / phytochromobilin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, iron-sulfur protein as acceptor / cobalt ion binding
類似検索 - 分子機能
oxygen-dependent coproporphyrinogen oxidase - #20 / Ferredoxin-dependent bilin reductase / Ferredoxin-dependent bilin reductase / oxygen-dependent coproporphyrinogen oxidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BILIVERDINE IX ALPHA / Phycoerythrobilin synthase
類似検索 - 構成要素
生物種PROCHLOROCOCCUS PHAGE P-SSM2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Busch, A.W.U. / Frankenberg-Dinkel, N. / Hofmann, E.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Radical Mechanism of Cyanophage Phycoerythrobilin Synthase (Pebs).
著者: Busch, A.W.U. / Reijerse, E.J. / Lubitz, W. / Hofmann, E. / Frankenberg-Dinkel, N.
履歴
登録2010年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHYCOBILIN SYNTHASE
B: PHYCOBILIN SYNTHASE
C: PHYCOBILIN SYNTHASE
D: PHYCOBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,69010
ポリマ－109,1674
非ポリマー2,5236
水6,287349
1
A: PHYCOBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9713
ポリマ－27,2921
非ポリマー6792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHYCOBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9713
ポリマ－27,2921
非ポリマー6792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PHYCOBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8752
ポリマ－27,2921
非ポリマー5831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: PHYCOBILIN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8752
ポリマ－27,2921
非ポリマー5831
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.920, 70.140, 81.970
Angle α, β, γ (deg.)109.38, 109.25, 92.56
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
13
23
14
24
15
25
16
26
17
27

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 22:135 OR RESSEQ 148:202 OR RESSEQ 209:233 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 22:135 OR RESSEQ 148:202 OR RESSEQ 209:233 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 22:135 OR RESSEQ 148:202 OR RESSEQ 209:233 )
411CHAIN D AND (RESSEQ 22:135 OR RESSEQ 148:202 OR RESSEQ 209:233 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND BACKBONE
212CHAIN D AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND BACKBONE
113CHAIN A AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND SIDECHAIN
213CHAIN D AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND SIDECHAIN
114CHAIN B AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND BACKBONE
214CHAIN C AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND BACKBONE
115CHAIN B AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND SIDECHAIN
215CHAIN C AND (RESSEQ 21 OR RESSEQ 136:147 OR RESSEQ 203:208) AND SIDECHAIN
116CHAIN A AND (RESSEQ 1234)
216CHAIN D AND (RESSEQ 1234)
117CHAIN B AND (RESSEQ 1234)
217CHAIN C AND (RESSEQ 1234)

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.990048, 0.13402, 0.042945), (-0.129498, -0.748089, -0.650841), (-0.055099, -0.649925, 0.757999)2.17905, 45.6621, -24.8112
2given(-0.990168, -0.129089, -0.053876), (-0.133448, 0.756307, 0.640462), (-0.04193, 0.641355, -0.766098)33.5451, 39.1349, -100.356
3given(0.999976, -0.0019, 0.006642), (-0.001917, -0.999995, 0.002639), (0.006637, -0.002652, -0.999974)-25.9623, 57.7726, -52.1334

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要素

#1: タンパク質
PHYCOBILIN SYNTHASE / (3Z)-PHYCOERYTHROBILIN \: FERREDOXIN OXIDOREDUCTASE / BILIVERDIN REDUCTASE


分子量: 27291.857 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PROCHLOROCOCCUS PHAGE P-SSM2 (ファージ)
解説: CYANOPHAGE / プラスミド: PGEX-6P-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q58MU6, phycoerythrobilin synthase
#2: 化合物
ChemComp-BLA / BILIVERDINE IX ALPHA / 19,24-ジヒドロ-1-ヒドロキシ-3,7,13,18-テトラメチル-2,17-ジビニル-19-オキソ-22H-ビリ(以下略)


分子量: 582.646 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H34N4O6
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 105 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 105 TO ASN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 105 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 105 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 105 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 105 TO ASN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 170MM (NH4)2SO4, 20%PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年12月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→43 Å / Num. obs: 50826 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 29.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.56
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 3.73 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VGR

2vgr


解像度: 2.2→43.01 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 2 / 位相誤差: 23.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2115 2561 5 %
Rwork0.1764 --
obs0.1783 50817 96.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 30.74 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.5789 Å2-0.8586 Å20.9726 Å2
2--14.1141 Å27.3864 Å2
3----7.5353 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→43.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6870 0 182 349 7401
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0127250
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4359808
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1062598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096974
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071258
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
13C1575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
14D1575X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
21A76X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D76X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
31A83X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32D83X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.46
41B60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42C60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
51B66X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52C66X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.679
61A43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62D43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
71B43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
72C43X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1999-2.242200.20962761X-RAY DIFFRACTION96
2.2422-2.28800.20292826X-RAY DIFFRACTION97
2.288-2.33770.25783110.19762528X-RAY DIFFRACTION97
2.3377-2.392100.18752858X-RAY DIFFRACTION97
2.3921-2.45190.23292990.18432492X-RAY DIFFRACTION97
2.4519-2.518200.18662828X-RAY DIFFRACTION97
2.5182-2.59230.25722840.18592537X-RAY DIFFRACTION97
2.5923-2.67590.22182150.18722618X-RAY DIFFRACTION97
2.6759-2.771600.18972840X-RAY DIFFRACTION97
2.7716-2.88250.23462040.19262623X-RAY DIFFRACTION97
2.8825-3.01370.24711950.20742629X-RAY DIFFRACTION97
3.0137-3.17250.25961680.20482643X-RAY DIFFRACTION96
3.1725-3.37120.26741440.19332672X-RAY DIFFRACTION97
3.3712-3.63140.18281460.17332660X-RAY DIFFRACTION97
3.6314-3.99660.16651330.14922676X-RAY DIFFRACTION96
3.9966-4.57430.14951750.12962657X-RAY DIFFRACTION97
4.5743-5.7610.17461210.13042727X-RAY DIFFRACTION98
5.761-43.01780.17911660.15832681X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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