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- PDB-5i6e: Crystal structure of the central domain of yeast acetyl-CoA carbo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i6e
タイトルCrystal structure of the central domain of yeast acetyl-CoA carboxylase
要素Acetyl-CoA carboxylase
キーワードLIGASE / Carboxylase / Fatty acid metabolism / Multienzyme / Carrier protein-dependent enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process ...Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / fatty acid biosynthetic process / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Hunkeler, M. / Stuttfeld, E. / Hagmann, A. / Imseng, S. / Maier, T.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation138262 スイス
Swiss National Science Foundation159696 スイス
Swiss National Science Foundation145023 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The dynamic organization of fungal acetyl-CoA carboxylase.
著者: Hunkeler, M. / Stuttfeld, E. / Hagmann, A. / Imseng, S. / Maier, T.
履歴
登録2016年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0532
ポリマ－81,9501
非ポリマー1021
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area280 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area34930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.860, 110.860, 131.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase / ACC / Fatty acid synthetase 3 / mRNA transport-defective protein 7


分子量: 81950.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 768-1494 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
遺伝子: ACC1, ABP2, FAS3, MTR7, YNR016C, N3175 / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00955, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.96 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: BisTrisPropane, di-sodium malonate, PEG3350, trimethylamine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99188 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99188 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→46.37 Å / Num. obs: 16929 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 39.1 % / Biso Wilson estimate: 102.77 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Net I/σ(I): 24.68
反射 シェル解像度: 3→3.08 Å / 冗長度: 39.8 % / Rmerge(I) obs: 3.9 / Mean I/σ(I) obs: 1.46 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSVERSION March 1, 2015データ削減
XSCALEVERSION March 1, 2015データスケーリング
SHELXCD2014/2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→46.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9482 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.413
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2437 1114 6.58 %RANDOM
Rwork0.2026 ---
obs0.2055 16928 99.92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 129.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.2985 Å20 Å20 Å2
2--11.2985 Å20 Å2
3----22.597 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.453 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→46.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5465 0 7 43 5515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085591HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.977580HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2634SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes797HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5591HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.92
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.1
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion740SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6314SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.18 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2869 158 5.94 %
Rwork0.2665 2503 -
all0.2678 2661 -
obs--99.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.6962-0.8625-1.24833.81351.22433.32380.0448-0.01120.90690.8451-0.3595-0.54930.0104-0.2420.3148-0.5069-0.2401-0.2249-0.4820.2549-0.115138.264543.267540.8706
23.2638-0.43211.85694.0869-0.54149.49510.08590.29060.4016-0.21370.06410.3866-1.6138-0.0425-0.15-0.4747-0.04760.1594-0.48240.3368-0.06588.577735.503317.5104
34.38730.67680.36855.00150.86297.77150.3042-0.5696-0.30430.80330.25640.16620.65460.2594-0.5606-0.5648-0.1237-0.0055-0.26050.2421-0.109614.240117.06638.1434
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|790 - 1031}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|1033 - 1295}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|1296 - 1492}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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