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万見
- PDB-5i3i: Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i3i
タイトルStructure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase
要素Triosephosphate isomerase, glycosomal
キーワードISOMERASE / Triosephosphate Isomerase / Catalysis / Hydrophobic Clamping / PGA
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Drake, E.J. / Gulick, A.M. / Richard, J.P. / Zhai, X. / Kim, K. / Reinhardt, C.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Structure-Function Studies of Hydrophobic Residues That Clamp a Basic Glutamate Side Chain during Catalysis by Triosephosphate Isomerase.
著者: Richard, J.P. / Amyes, T.L. / Malabanan, M.M. / Zhai, X. / Kim, K.J. / Reinhardt, C.J. / Wierenga, R.K. / Drake, E.J. / Gulick, A.M.
履歴
登録2016年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase, glycosomal
B: Triosephosphate isomerase, glycosomal
C: Triosephosphate isomerase, glycosomal
D: Triosephosphate isomerase, glycosomal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9198
ポリマ－107,2954
非ポリマー6244
水6,539363
1
A: Triosephosphate isomerase, glycosomal
B: Triosephosphate isomerase, glycosomal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9604
ポリマ－53,6482
非ポリマー3122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18220 Å2
手法PISA
2
C: Triosephosphate isomerase, glycosomal
D: Triosephosphate isomerase, glycosomal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9604
ポリマ－53,6482
非ポリマー3122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area18390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.730, 87.500, 76.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Triosephosphate isomerase, glycosomal / Triose-phosphate isomerase


分子量: 26823.752 Da / 分子数: 4 / 変異: I172A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.53 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 20-30% MePEG 5000, 2-4% PEP, 50 mM MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.284 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月6日 / 詳細: Rh coated flat mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.284 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→58.57 Å / Num. obs: 42618 / % possible obs: 95.69 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0581 / Net I/σ(I): 7.53
反射 シェル解像度: 2.2→2.279 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TIM

3tim


解像度: 2.2→58.57 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 2175 5.11 %
Rwork0.2029 --
obs0.2053 42593 95.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→58.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7423 0 36 363 7822
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027591
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57510321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9912657
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0211208
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031318
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.24780.31731310.272229887
2.2478-2.30010.3391390.2675250296
2.3001-2.35770.3141400.2589252696
2.3577-2.42140.33811330.2564255496
2.4214-2.49270.29881230.2467255097
2.4927-2.57310.29281520.2399254096
2.5731-2.66510.31391230.237252796
2.6651-2.77180.32791310.2438255597
2.7718-2.89790.33111330.2333255297
2.8979-3.05070.25071390.2236256097
3.0507-3.24180.2421280.2119255797
3.2418-3.49210.2661290.2025259297
3.4921-3.84350.19191350.1752254597
3.8435-4.39950.22821500.1629252296
4.3995-5.54220.18711280.1651250193
5.54220.19321610.1575253794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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