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- PDB-5i0h: Crystal structure of myosin X motor domain in pre-powerstroke state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i0h
タイトルCrystal structure of myosin X motor domain in pre-powerstroke state
要素Unconventional myosin-X
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin / motor domain / molecular motor / pre-powerstroke state / motility
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / spectrin binding / microfilament motor activity ...plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / spectrin binding / microfilament motor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / ruffle / filopodium / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / actin filament binding / lamellipodium / regulation of cell shape / cell cortex / calmodulin binding / neuron projection / neuronal cell body / nucleolus / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4820 / Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4820 / Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / RA like domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Ras-associating (RA) domain / IQ calmodulin-binding motif / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / Kinesin motor domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Isabet, T. / Blanc, F. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 米国, 6件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR blanche BLAN10 フランス
French National Research AgencyANR-13-BSV8-0019-01 フランス
Ligue contre le cancer フランス
ARC フランス
National Institutes of HealthDC009100 米国
National Institutes of HealthHL110869 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The myosin X motor is optimized for movement on actin bundles.
著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun ...著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun Park / Olena Pylypenko / Marco Cecchini / Charles V Sindelar / H Lee Sweeney / Anne Houdusse /
要旨: Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and ...Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and some pathogenic infections. By determining high-resolution structures of key components of this motor, and characterizing the in vitro behaviour of the native dimer, we identify the features that explain the myosin X dimer behaviour. Single-molecule studies demonstrate that a native myosin X dimer moves on actin bundles with higher velocities and takes larger steps than on single actin filaments. The largest steps on actin bundles are larger than previously reported for artificially dimerized myosin X constructs or any other myosin. Our model and kinetic data explain why these large steps and high velocities can only occur on bundled filaments. Thus, myosin X functions as an antiparallel dimer in cells with a unique geometry optimized for movement on actin bundles.
履歴
登録2016年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-X
B: Unconventional myosin-X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,87031
ポリマ－171,2382
非ポリマー2,63329
水22,6631258
1
A: Unconventional myosin-X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,72913
ポリマ－85,6191
非ポリマー1,11012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Unconventional myosin-X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,14118
ポリマ－85,6191
非ポリマー1,52217
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.480, 78.300, 78.670
Angle α, β, γ (deg.)75.69, 86.38, 76.12
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Unconventional myosin-X / Unconventional myosin-10


分子量: 85618.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYO10, KIAA0799 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9HD67

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非ポリマー , 6種, 1287分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 50mM Tris pH 7.5, 1mM TCEP and 125mM Lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 155150 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 30.13 Å2 / Net I/σ(I): 15.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→26.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9616 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9535 / SU R Cruickshank DPI: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.11 / SU Rfree Blow DPI: 0.101 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.101
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1899 7758 5 %RANDOM
Rwork0.1654 ---
obs0.1666 155150 97.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9805 Å2-3.7505 Å2-0.9214 Å2
2---1.4854 Å2-2.1684 Å2
3---0.5049 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.204 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→26.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11854 0 161 1258 13273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0112260HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg116592HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4350SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes342HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1814HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12260HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.32
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.28
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1560SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact15609SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2471 562 5.01 %
Rwork0.2017 10666 -
all0.2039 11228 -
obs--95.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5997-0.3333-0.84361.41841.57996.42450.06890.22240.0342-0.16130.00470.1086-0.16810.1079-0.07360.06750.0412-0.03210.1737-0.0699-0.02044.7621-10.9192-26.3886
20.6246-0.24940.02340.6912-0.36690.6265-0.02890.008-0.12090.09670.07460.1302-0.0234-0.0191-0.0457-0.1258-0.00990.0108-0.1474-0.027-0.1347-2.3171-11.517813.9034
39.43542.08082.34918.96863.58229.03990.0927-1.7576-0.21860.9126-0.47430.82820.4149-1.43420.38160.06450.07020.23520.44790.12620.1326-54.5995-10.245960.481
40.5068-0.1865-0.08520.7272-0.3960.6838-0.0529-0.1124-0.02590.08530.00820.0026-0.03290.03110.0447-0.16140.0205-0.0119-0.10570.0004-0.1401-29.09355.149535.3426
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|8 - A|64 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|65 - A|740 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|8 - B|64 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|65 - B|741 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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