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- PDB-5hyt: Structure of human C4b-binidng protein alpha chain CCP domains 1 ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5hyt | |||||||||||||||
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Title | Structure of human C4b-binidng protein alpha chain CCP domains 1 and 2 in complex with the hypervariable region of group A Streptococcus M22 protein | |||||||||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / M protein / Complement / Streptococcus pyogenes / hypervariable antigen | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() regulation of opsonization / response to symbiotic bacterium / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / cell wall / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of protein catabolic process / blood microparticle / innate immune response ...regulation of opsonization / response to symbiotic bacterium / negative regulation of complement activation, classical pathway / T cell mediated immunity / cell wall / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of protein catabolic process / blood microparticle / innate immune response / RNA binding / extracellular space / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Buffalo, C.Z. / Bahn-Suh, A.J. / Ghosh, P. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Conserved patterns hidden within group A Streptococcus M protein hypervariability recognize human C4b-binding protein. Authors: Buffalo, C.Z. / Bahn-Suh, A.J. / Hirakis, S.P. / Biswas, T. / Amaro, R.E. / Nizet, V. / Ghosh, P. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 265.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 215 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5hypSC ![]() 5hyuC ![]() 5hzpC ![]() 5i0qC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 9865.811 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 48-126 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 14163.894 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 49-172 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.47 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 / Details: 2 M Ammonium Sulfate, 2% PEG 400, HEPES pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jul 22, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.54→76.47 Å / Num. obs: 28415 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 10.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.54→2.68 Å / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5HYP Resolution: 2.54→76.47 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.01
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.54→76.47 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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