[日本語] English
万見
- PDB-5i0q: Structure of human C4b-binding protein alpha chain CCP domains 1 ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i0q
タイトルStructure of human C4b-binding protein alpha chain CCP domains 1 and 2 in complex with the hypervariable region of mutant group A Streptococcus M2 (K65A, N66A) protein
要素
  • C4b-binding protein alpha chain
  • M protein, serotype 2.1
キーワードIMMUNE SYSTEM / M protein / Complement / Streptococcus pyogenes / hypervariable antigen
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of opsonization / negative regulation of complement activation, classical pathway / response to symbiotic bacterium / T cell mediated immunity / complement activation, classical pathway / phagocytosis / Regulation of Complement cascade / positive regulation of protein catabolic process / blood microparticle / innate immune response ...regulation of opsonization / negative regulation of complement activation, classical pathway / response to symbiotic bacterium / T cell mediated immunity / complement activation, classical pathway / phagocytosis / Regulation of Complement cascade / positive regulation of protein catabolic process / blood microparticle / innate immune response / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
C4b-binding protein alpha, oligomerization domain / Oligomerization domain of C4b-binding protein alpha / M protein repeat / M protein repeat / : / Streptococcal M proteins D repeats region profile. / : / Streptococcal M proteins C repeat profile. / : / Complement Module, domain 1 ...C4b-binding protein alpha, oligomerization domain / Oligomerization domain of C4b-binding protein alpha / M protein repeat / M protein repeat / : / Streptococcal M proteins D repeats region profile. / : / Streptococcal M proteins C repeat profile. / : / Complement Module, domain 1 / M protein-type anchor domain / Complement Module; domain 1 / YSIRK type signal peptide / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C4b-binding protein alpha chain / M protein, serotype 2.1
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.293 Å
データ登録者Buffalo, C.Z. / Bahn-Suh, A.J. / Ghosh, P.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2016
タイトル: Conserved patterns hidden within group A Streptococcus M protein hypervariability recognize human C4b-binding protein.
著者: Buffalo, C.Z. / Bahn-Suh, A.J. / Hirakis, S.P. / Biswas, T. / Amaro, R.E. / Nizet, V. / Ghosh, P.
履歴
登録2016年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: M protein, serotype 2.1
B: C4b-binding protein alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6652
ポリマ－26,6652
非ポリマー00
水2,378132
1
A: M protein, serotype 2.1
B: C4b-binding protein alpha chain

A: M protein, serotype 2.1
B: C4b-binding protein alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3294
ポリマ－53,3294
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation22_455z-1/4,-y+3/4,x+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)148.598, 148.598, 148.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-289-

HOH

21B-302-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 M protein, serotype 2.1


分子量: 12500.826 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 42-141 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: emmL2.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50468
#2: タンパク質 C4b-binding protein alpha chain / C4bp / Proline-rich protein / PRP


分子量: 14163.894 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 49-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C4BPA, C4BP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04003
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 1.5 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Bis-Tris Propane pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→49.533 Å / Num. obs: 47421 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 40.5 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 46.4
反射 シェル解像度: 2.29→2.37 Å / 冗長度: 32.6 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 3.22 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化解像度: 2.293→49.533 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2243 2568 10.06 %
Rwork0.2034 --
obs0.2055 47375 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.293→49.533 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1252 0 0 132 1384
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4161728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.459474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06190
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005224
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2935-2.37540.28854700.25934185X-RAY DIFFRACTION98
2.3754-2.47050.27374850.25334274X-RAY DIFFRACTION100
2.4705-2.5830.2244750.21774241X-RAY DIFFRACTION100
2.583-2.71910.21794800.19844276X-RAY DIFFRACTION100
2.7191-2.88950.24134820.21734278X-RAY DIFFRACTION100
2.8895-3.11260.24494770.21254249X-RAY DIFFRACTION100
3.1126-3.42570.22134750.20594267X-RAY DIFFRACTION100
3.4257-3.92120.22174750.20054276X-RAY DIFFRACTION100
3.9212-4.93960.18344760.16964277X-RAY DIFFRACTION100
4.9396-49.54420.2274710.19974286X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.73160.23391.3162.15550.43135.822-0.1585-0.8487-1.36680.2979-0.11990.32681.9439-0.84880.29380.88060.09860.23261.02160.43820.736944.371646.569285.9653
23.80890.59130.67534.2175-2.58765.3894-0.19070.88250.2016-0.96910.75160.84740.6852-0.9941-0.33340.5853-0.29910.05950.58880.21460.440933.242254.685563.9281
32.6047-3.06434.0225.3926-4.82726.21730.10080.42210.5575-0.18560.27070.52640.284-0.6441-0.37030.35020.00760.03690.66910.38270.659235.488771.355851.6476
48.3267-2.5233.22993.2517-1.19424.84280.1558-0.1137-0.01560.19770.0326-0.080.69460.3835-0.15210.3910.07490.14290.18480.03620.229858.374454.747972.2231
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 53 through 57 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 58 through 86 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 0 through 59 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 60 through 124 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る