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- PDB-5huy: Structure of HCMV Small Terminase NLS bound to importin alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5huy
タイトルStructure of HCMV Small Terminase NLS bound to importin alpha
要素
  • HCMV small terminase
  • Importin subunit alpha-1
キーワードtransport protein/viral protein / Nuclear Import / NLS / Importin alpha-1 / HCMV small terminase / VIRAL PROTEIN / transport protein-viral protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / viral capsid assembly / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus ...viral DNA genome packaging / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / viral capsid assembly / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / viral release from host cell / protein processing / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / glutamatergic synapse / host cell nucleus / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tripartite terminase subunit 1 / Herpesvirus processing and transport protein / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. ...Tripartite terminase subunit 1 / Herpesvirus processing and transport protein / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tripartite terminase subunit 1 / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human herpesvirus 5 strain Toledo (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.979 Å
データ登録者Sankhala, R.S. / Lokareddy, R.K. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM100888 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Divergent Evolution of Nuclear Localization Signal Sequences in Herpesvirus Terminase Subunits.
著者: Sankhala, R.S. / Lokareddy, R.K. / Cingolani, G.
履歴
登録2016年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月13日Group: Database references
改定 1.22016年6月8日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Importin subunit alpha-1
B: HCMV small terminase
A: HCMV small terminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7773
ポリマ－61,7773
非ポリマー00
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area18630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.254, 90.810, 96.934
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 57856.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド HCMV small terminase


分子量: 1960.343 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 5 strain Toledo (ヘルペスウイルス)
発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: D3YRZ5*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 2.3 uL of deltaIBB-importin alpha concentrated to 20 mg/ml were mixed with 0.7 microlitre of a 2-fold molar excess of HCMV-NLS peptide; 3 uL of reservoir solution containing ~0.7 M sodium ...詳細: 2.3 uL of deltaIBB-importin alpha concentrated to 20 mg/ml were mixed with 0.7 microlitre of a 2-fold molar excess of HCMV-NLS peptide; 3 uL of reservoir solution containing ~0.7 M sodium citrate, 100 mM Hepes, and 10 mM beta-mercaptoethanol were added to the drop, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 50602 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 48.1
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.749 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q5U

3q5u


解像度: 1.979→14.934 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1959 1999 4.17 %Random selection
Rwork0.1732 ---
obs0.1741 47920 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.979→14.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3365 0 0 196 3561
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083423
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0414656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2872093
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007597
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9792-2.02860.34991330.27373207X-RAY DIFFRACTION99
2.0286-2.08330.29271580.25373218X-RAY DIFFRACTION100
2.0833-2.14440.23961380.2193286X-RAY DIFFRACTION100
2.1444-2.21340.21891340.19913259X-RAY DIFFRACTION100
2.2134-2.29230.18851470.18233232X-RAY DIFFRACTION100
2.2923-2.38370.20761450.17873239X-RAY DIFFRACTION100
2.3837-2.49170.2021300.17723288X-RAY DIFFRACTION100
2.4917-2.62240.21441500.17793246X-RAY DIFFRACTION100
2.6224-2.78570.1821430.17463283X-RAY DIFFRACTION100
2.7857-2.99920.18861410.17853286X-RAY DIFFRACTION100
2.9992-3.29810.21871410.18033307X-RAY DIFFRACTION100
3.2981-3.76860.20081430.17653314X-RAY DIFFRACTION100
3.7686-4.7230.18891470.14173349X-RAY DIFFRACTION100
4.723-14.93420.15931490.16643407X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.72561.36991.25866.36862.34991.92620.138-0.0768-0.10090.26980.01280.04960.2799-0.0757-0.16420.2691-0.019-0.01480.29290.01530.26336.4764-2.9572-15.0172
21.2669-1.1951-1.2371.76931.43012.12130.041-0.11830.1734-0.12030.0467-0.047-0.11060.0416-0.08280.2526-0.0112-0.00040.2840.0130.3468-3.717528.0403-5.8247
32.22461.03421.20425.09620.12394.5409-0.0211-1.59710.4451.21130.2139-0.52810.04870.8577-0.13540.57710.0557-0.071.1834-0.22830.5498-5.963540.821225.3309
43.20431.73444.14872.00021.65456.0870.1964-0.6777-0.33321.21990.4807-1.9473-0.33011.2674-0.60220.49430.0414-0.0380.8372-0.1730.69243.845435.42228.6169
57.83470.73473.76456.30894.45584.50420.2793-1.0145-0.26561.0272-0.30690.52380.36-1.049-0.11340.4671-0.03280.02970.48120.04990.3963-1.29215.2205-7.5956
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 75 through 202 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 203 through 390 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 391 through 497 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 820 through 826 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 820 through 828 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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