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- PDB-5hm4: Crystal structure of oligopeptide ABC transporter, periplasmic ol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hm4
タイトルCrystal structure of oligopeptide ABC transporter, periplasmic oligopeptide-binding protein (TM1226) from THERMOTOGA MARITIMA at 2.0 A resolution
要素Mannoside ABC transport system, sugar-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannoside ABC transport system, sugar-binding protein / Oligopeptide ABC transporter, periplasmic oligopeptide-binding protein, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lu, X. / Ghimire-Rijal, S. / Myles, D.A.A. / Cuneo, M.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Periplasmic Binding Protein Dimer Has a Second Allosteric Event Tied to Ligand Binding.
著者: Li, L. / Ghimire-Rijal, S. / Lucas, S.L. / Stanley, C.B. / Wright, E. / Agarwal, P.K. / Myles, D.A. / Cuneo, M.J.
履歴
登録2016年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Mannoside ABC transport system, sugar-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8752
ポリマ－63,8351
非ポリマー401
水7,296405
1
B: Mannoside ABC transport system, sugar-binding protein
ヘテロ分子

B: Mannoside ABC transport system, sugar-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,7504
ポリマ－127,6702
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area40950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.256, 65.795, 185.658
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 Mannoside ABC transport system, sugar-binding protein


分子量: 63835.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: Tmari_1233 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G4FEC0, UniProt: Q9X0V3*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 0.2-0.3M Mg or Ca Acetate, 20-30% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 42275 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.627 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VR5

1vr5


解像度: 2→40.435 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2086 2131 5.05 %Random selection
Rwork0.1734 ---
obs0.1752 42163 97.11 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.435 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4404 0 1 405 4810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034652
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6546380
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0572688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048653
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005820
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.04650.27341340.2252618X-RAY DIFFRACTION96
2.0465-2.09770.2521340.21322590X-RAY DIFFRACTION96
2.0977-2.15440.23161450.2072602X-RAY DIFFRACTION97
2.1544-2.21780.25971360.20442626X-RAY DIFFRACTION97
2.2178-2.28940.24111650.18912619X-RAY DIFFRACTION97
2.2894-2.37120.24531290.18272640X-RAY DIFFRACTION98
2.3712-2.46610.24061430.1852671X-RAY DIFFRACTION98
2.4661-2.57840.23951390.18112677X-RAY DIFFRACTION98
2.5784-2.71430.24251500.18772696X-RAY DIFFRACTION98
2.7143-2.88430.23721390.18962686X-RAY DIFFRACTION98
2.8843-3.10690.24821410.19032682X-RAY DIFFRACTION98
3.1069-3.41940.24031520.18632724X-RAY DIFFRACTION98
3.4194-3.91390.19671310.16122740X-RAY DIFFRACTION98
3.9139-4.92970.13821360.13062728X-RAY DIFFRACTION97
4.9297-40.44280.15981570.15912733X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.33950.1569-0.32650.58910.04091.59120.0030.0143-0.02920.0338-0.0135-0.0180.1819-0.0107-00.1461-0.0036-0.0040.17410.00480.1846-17.587-28.850226.0522
20.61590.64950.47911.35860.66620.7827-0.01660.0831-0.01050.00440.0847-0.0829-0.17620.03820.00210.22410.00250.00680.20710.00120.2119-6.3157-2.639225.734
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 21 through 252 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 253 through 560 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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