[日本語] English
万見
- PDB-5hkk: Caldalaklibacillus thermarum F1-ATPase (wild type) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hkk
タイトルCaldalaklibacillus thermarum F1-ATPase (wild type)
要素(ATP synthase ...) x 4
キーワードHYDROLASE / F1-ATPase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ferguson, S.A. / Cook, G.M. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
資金援助 英国, ニュージーランド, 5件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U1065663150 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184325 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/M009858/1 英国
James Cook Fellowship ニュージーランド
Health Research Council ニュージーランド
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Regulation of the thermoalkaliphilic F1-ATPase from Caldalkalibacillus thermarum.
著者: Ferguson, S.A. / Cook, G.M. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2016年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月28日Group: Database references
改定 1.22016年10月12日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
I: ATP synthase subunit alpha
J: ATP synthase subunit alpha
K: ATP synthase subunit alpha
L: ATP synthase subunit beta
M: ATP synthase subunit beta
N: ATP synthase subunit beta
O: ATP synthase gamma chain
P: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)732,24245
ポリマ－725,52816
非ポリマー6,71429
水5,152286
1
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,16723
ポリマ－362,7648
非ポリマー3,40315
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area41910 Å2
ΔGint-260 kcal/mol
Surface area108600 Å2
手法PISA
2
I: ATP synthase subunit alpha
J: ATP synthase subunit alpha
K: ATP synthase subunit alpha
L: ATP synthase subunit beta
M: ATP synthase subunit beta
N: ATP synthase subunit beta
O: ATP synthase gamma chain
P: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)366,07522
ポリマ－362,7648
非ポリマー3,31114
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area41870 Å2
ΔGint-261 kcal/mol
Surface area108410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.820, 130.790, 210.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.970, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23I
14A
24J
15A
25K
16B
26C
17B
27I
18B
28J
19B
29K
110C
210I
111C
211J
112C
212K
113D
213E
114D
214F
115D
215L
116D
216M
117D
217N
118E
218F
119E
219L
120E
220M
121E
221N
122F
222L
123F
223M
124F
224N
125G
225O
126H
226P
127I
227J
128I
228K
129J
229K
130L
230M
131L
231N
132M
232N

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUTHRTHRAA27 - 49927 - 499
21GLUGLUTHRTHRBB27 - 49927 - 499
12GLUGLUTHRTHRAA27 - 49927 - 499
22GLUGLUTHRTHRCC27 - 49927 - 499
13GLUGLUTHRTHRAA27 - 49927 - 499
23GLUGLUTHRTHRII27 - 49927 - 499
14GLUGLUTHRTHRAA27 - 49927 - 499
24GLUGLUTHRTHRJJ27 - 49927 - 499
15VALVALTHRTHRAA26 - 49926 - 499
25VALVALTHRTHRKK26 - 49926 - 499
16GLUGLUPROPROBB27 - 50027 - 500
26GLUGLUPROPROCC27 - 50027 - 500
17GLUGLUTHRTHRBB27 - 49927 - 499
27GLUGLUTHRTHRII27 - 49927 - 499
18GLUGLUSERSERBB27 - 50127 - 501
28GLUGLUSERSERJJ27 - 50127 - 501
19GLUGLUPROPROBB27 - 50027 - 500
29GLUGLUPROPROKK27 - 50027 - 500
110GLUGLUTHRTHRCC27 - 49927 - 499
210GLUGLUTHRTHRII27 - 49927 - 499
111GLUGLUPROPROCC27 - 50027 - 500
211GLUGLUPROPROJJ27 - 50027 - 500
112GLUGLUSERSERCC27 - 50127 - 501
212GLUGLUSERSERKK27 - 50127 - 501
113ASNASNLEULEUDD2 - 4622 - 462
213ASNASNLEULEUEE2 - 4622 - 462
114ASNASNLEULEUDD2 - 4622 - 462
214ASNASNLEULEUFF2 - 4622 - 462
115ASNASNLEULEUDD2 - 4622 - 462
215ASNASNLEULEULL2 - 4622 - 462
116ASNASNLEULEUDD2 - 4622 - 462
216ASNASNLEULEUMM2 - 4622 - 462
117ASNASNLEULEUDD2 - 4622 - 462
217ASNASNLEULEUNN2 - 4622 - 462
118ASNASNLEULEUEE2 - 4622 - 462
218ASNASNLEULEUFF2 - 4622 - 462
119ASNASNLEULEUEE2 - 4622 - 462
219ASNASNLEULEULL2 - 4622 - 462
120ASNASNLEULEUEE2 - 4622 - 462
220ASNASNLEULEUMM2 - 4622 - 462
121ASNASNLEULEUEE2 - 4622 - 462
221ASNASNLEULEUNN2 - 4622 - 462
122ASNASNLEULEUFF2 - 4622 - 462
222ASNASNLEULEULL2 - 4622 - 462
123ASNASNLEULEUFF2 - 4622 - 462
223ASNASNLEULEUMM2 - 4622 - 462
124ASNASNLEULEUFF2 - 4622 - 462
224ASNASNLEULEUNN2 - 4622 - 462
125GLYGLYARGARGGG3 - 2863 - 286
225GLYGLYARGARGOO3 - 2863 - 286
126THRTHRLYSLYSHH3 - 1343 - 134
226THRTHRLYSLYSPP3 - 1343 - 134
127GLUGLUTHRTHRII27 - 49927 - 499
227GLUGLUTHRTHRJJ27 - 49927 - 499
128GLUGLUTHRTHRII27 - 49927 - 499
228GLUGLUTHRTHRKK27 - 49927 - 499
129GLUGLUPROPROJJ27 - 50027 - 500
229GLUGLUPROPROKK27 - 50027 - 500
130ASNASNLEULEULL2 - 4622 - 462
230ASNASNLEULEUMM2 - 4622 - 462
131ASNASNLEULEULL2 - 4622 - 462
231ASNASNLEULEUNN2 - 4622 - 462
132ASNASNLEULEUMM2 - 4622 - 462
232ASNASNLEULEUNN2 - 4622 - 462

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
32

-
要素

-
ATP synthase ... , 4種, 16分子 ABCIJKDEFLMNGOHP

#1: タンパク質
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55016.609 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpA, CathTA2_2809 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA74, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 50266.012 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpD, CathTA2_2807 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA72, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31932.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpG, CathTA2_2808 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA73
#4: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14983.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: atpC, CathTA2_2806 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: F5LA71

-
非ポリマー , 6種, 315分子

#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.06 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: PEG 4600, PEG 1500, ADP, Magnesium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→64.3 Å / Num. obs: 145626 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 55.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 19744 / % possible all: 88.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
REFMAC5.8.0144精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ck3

2ck3


解像度: 3→62.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / WRfactor Rfree: 0.2138 / WRfactor Rwork: 0.1726 / FOM work R set: 0.822 / SU B: 21.61 / SU ML: 0.366 / SU Rfree: 0.4606 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.461 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2461 7274 5 %RANDOM
Rwork0.2029 ---
obs0.2051 138025 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 134.96 Å2 / Biso mean: 50.934 Å2 / Biso min: 2.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.09 Å2-0 Å20.9 Å2
2---2.28 Å2-0 Å2
3---3.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→62.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49525 0 414 286 50225
Biso mean--44.62 31.22 -
残基数----6451
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01950767
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0249434
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5671.99268898
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9873113828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.12956435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.79524.3872234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.077158855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.49915380
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.27862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02157273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0210793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.714.97525788
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.714.97525787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4157.45932257
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A278660.1
12B278660.1
21A279940.11
22C279940.11
31A299100.02
32I299100.02
41A279000.1
42J279000.1
51A280240.11
52K280240.11
61B284140.1
62C284140.1
71B278980.1
72I278980.1
81B299560.01
82J299560.01
91B284320.1
92K284320.1
101C280080.11
102I280080.11
111C284120.1
112J284120.1
121C301560.02
122K301560.02
131D263280.11
132E263280.11
141D274480.09
142F274480.09
151D287300.02
152L287300.02
161D263540.12
162M263540.12
171D274600.09
172N274600.09
181E264320.11
182F264320.11
191E263240.11
192L263240.11
201E288860.01
202M288860.01
211E264380.11
212N264380.11
221F274700.09
222L274700.09
231F264300.11
232M264300.11
241F287660.01
242N287660.01
251G180600.02
252O180600.02
261H76780.04
262P76780.04
271I279280.1
272J279280.1
281I279960.11
282K279960.11
291J284180.1
292K284180.1
301L263480.12
302M263480.12
311L274840.09
312N274840.09
321M264420.11
322N264420.11
LS精密化 シェル解像度: 2.998→3.076 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 505 -
Rwork0.342 9324 -
all-9829 -
obs--87.19 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る