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- PDB-5hkh: Crystal structure of Ufm1 in complex with UBA5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hkh
タイトルCrystal structure of Ufm1 in complex with UBA5
要素
  • ASP-ASN-GLU-TRP-GLY-ILE-GLU-LEU-VAL
  • Ubiquitin-fold modifier 1
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


UFM1 activating enzyme activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / megakaryocyte differentiation / regulation of type II interferon production / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / reticulophagy / neuromuscular process / negative regulation of protein import into nucleus / response to endoplasmic reticulum stress ...UFM1 activating enzyme activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / megakaryocyte differentiation / regulation of type II interferon production / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / reticulophagy / neuromuscular process / negative regulation of protein import into nucleus / response to endoplasmic reticulum stress / erythrocyte differentiation / brain development / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily ...Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin fold modifier 1 protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-fold modifier 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Huber, J. / Doetsch, V. / Rogov, V.V. / Akutsu, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Analysis of a Novel Interaction Motif within UFM1-activating Enzyme 5 (UBA5) Required for Binding to Ubiquitin-like Proteins and Ufmylation.
著者: Habisov, S. / Huber, J. / Ichimura, Y. / Akutsu, M. / Rogova, N. / Loehr, F. / McEwan, D.G. / Johansen, T. / Dikic, I. / Doetsch, V. / Komatsu, M. / Rogov, V.V. / Kirkin, V.
履歴
登録2016年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-fold modifier 1
B: ASP-ASN-GLU-TRP-GLY-ILE-GLU-LEU-VAL
C: Ubiquitin-fold modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4653
ポリマ－19,4653
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.656, 82.656, 62.027
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-108-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-fold modifier 1


分子量: 9195.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UFM1, C13orf20, BM-002 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61960
#2: タンパク質・ペプチド ASP-ASN-GLU-TRP-GLY-ILE-GLU-LEU-VAL


分子量: 1074.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9GZZ9*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.01 M magnesium acetate, 30% polyethylene glycol 8000, 0.05 M sodium cacodylate, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→46.88 Å / Num. obs: 8280 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.4 % / Net I/σ(I): 41.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALAデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WXS

1wxs


解像度: 2.55→46.877 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2476 810 9.81 %
Rwork0.1931 --
obs0.1984 8261 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.39 Å2 / Biso mean: 47.31 Å2 / Biso min: 28.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→46.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1317 0 0 25 1342
Biso mean---47.14 -
残基数----174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011344
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2581828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076219
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.445492
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.5502-2.70990.30511260.241612401366
2.7099-2.91910.33641300.24112001330
2.9191-3.21280.27791430.227712191362
3.2128-3.67760.27291510.211712241375
3.6776-4.63270.20321120.164312681380
4.6327-46.88460.23071480.181513001448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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