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- PDB-4hop: Crystal structure of the computationally designed NNOS-Syntrophin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hop
タイトルCrystal structure of the computationally designed NNOS-Syntrophin complex
要素
  • Alpha-1-syntrophin
  • Nitric oxide synthase, brain
キーワードMEMBRANE PROTEIN/OXIDOREDUCTASE / PDZ / Protein Binding / Dimerization / Mutation / Membrane / MEMBRANE PROTEIN-OXIDOREDUCTASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vasoconstriction by circulating norepinephrine / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of sodium ion transmembrane transport / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / synaptic signaling by nitric oxide ...regulation of vasoconstriction by circulating norepinephrine / negative regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of sodium ion transmembrane transport / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / negative regulation of hepatic stellate cell contraction / retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / synaptic signaling by nitric oxide / negative regulation of iron ion transmembrane transport / ROS and RNS production in phagocytes / azurophil granule / anchoring junction / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / negative regulation of vasoconstriction / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / postsynaptic specialization, intracellular component / nitric oxide metabolic process / negative regulation of cytosolic calcium ion concentration / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Ion homeostasis / neuromuscular junction development / response to nitric oxide / cadmium ion binding / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of calcium ion transport / behavioral response to cocaine / nitric oxide mediated signal transduction / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase (NADPH) / negative regulation of serotonin uptake / sodium channel regulator activity / response to vitamin E / regulation of postsynaptic membrane potential / nitric-oxide synthase activity / postsynaptic density, intracellular component / multicellular organismal response to stress / arginine catabolic process / negative regulation of insulin secretion / xenobiotic catabolic process / NADPH binding / striated muscle contraction / regulation of sodium ion transport / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of blood pressure / response to hormone / T-tubule / photoreceptor inner segment / cellular response to epinephrine stimulus / sarcoplasmic reticulum membrane / nitric oxide biosynthetic process / calyx of Held / regulation of heart rate / sarcoplasmic reticulum / secretory granule / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cell periphery / response to activity / female pregnancy / establishment of localization in cell / PDZ domain binding / phosphoprotein binding / response to nicotine / establishment of protein localization / response to lead ion / response to nutrient levels / potassium ion transport / sarcolemma / cellular response to growth factor stimulus / neuromuscular junction / : / caveola / response to peptide hormone / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / response to estrogen / vasodilation / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / actin binding / ATPase binding / response to heat / scaffold protein binding / nuclear membrane / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / cytoskeleton / calmodulin binding
類似検索 - 分子機能
Syntrophin, split Pleckstrin homology (PH) domain / PH domain / : / Syntrophin / Syntrophin C-terminal PH domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily ...Syntrophin, split Pleckstrin homology (PH) domain / PH domain / : / Syntrophin / Syntrophin C-terminal PH domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / PH domain / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / PDZ domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Flavoprotein-like superfamily / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitric oxide synthase 1 / Alpha-1-syntrophin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Harwood, I.M. / Melero, C. / Ollikainen, N. / Kortemme, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Quantification of the transferability of a designed protein specificity switch reveals extensive epistasis in molecular recognition.
著者: Melero, C. / Ollikainen, N. / Harwood, I. / Karpiak, J. / Kortemme, T.
履歴
登録2012年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references
改定 1.22014年10月29日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Database references
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1-syntrophin
B: Nitric oxide synthase, brain
C: Alpha-1-syntrophin
D: Nitric oxide synthase, brain
E: Alpha-1-syntrophin
F: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0386
ポリマ－68,0386
非ポリマー00
水9,026501
1
A: Alpha-1-syntrophin
B: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6792
ポリマ－22,6792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10910 Å2
手法PISA
2
C: Alpha-1-syntrophin
D: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6792
ポリマ－22,6792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11130 Å2
手法PISA
3
E: Alpha-1-syntrophin
F: Nitric oxide synthase, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6792
ポリマ－22,6792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.196, 102.503, 64.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1-syntrophin / 59 kDa dystrophin-associated protein A1 acidic component 1 / Syntrophin-1


分子量: 9389.835 Da / 分子数: 3 / 断片: PDZ DOMAIN (RESIDUES 77-162) / 変異: H142F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Snt1, Snta1 / プラスミド: PET47B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q61234
#2: タンパク質 Nitric oxide synthase, brain / BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S- ...BNOS / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1


分子量: 13289.354 Da / 分子数: 3 / 断片: PDZ DOMAIN (RESIDUES 4-126) / 変異: T109M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Bnos, Nos1 / プラスミド: PET17B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29476, nitric-oxide synthase (NADPH)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 501 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.25
詳細: 0.1M MES, 0.2M LICL, 21.5% PEG 6000. SYNTROPHIN AT 3.6 MG/ML FINAL. NNOS AT 2.6 MG/ML FINAL. 1:1 MIX OF PROTEIN SOLUTION TO PRECIPITANT, pH 5.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月29日
詳細: MIRROR1: PLANE PARABOLA PT AND RH-COATED INVAR STEEL, MIRROR2: TOROID (2:1 DEMAGNIFICATION) PT AND RH- COATED SI
放射モノクロメーター: KOHZU DOUBLE FLAT SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→48 Å / Num. obs: 31327 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 30.532
反射 シェル解像度: 2.29→2.37 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Mean I/σ(I) obs: 12.043 / Rsym value: 0.171 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QAV

1qav


解像度: 2.29→47.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 7.709 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.424 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1510 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.226 28781 96.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20 Å21.47 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→47.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4702 0 0 501 5203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0224754
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023306
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9791.9916408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76538106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.625619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.07523.743179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.16715881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.531539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1730.2776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.23307
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.160.22263
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0770.22631
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1110.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0080.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1360.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2070.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5611.53999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0481.51287
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.58224954
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.79231860
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1874.51454
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 82 -
Rwork0.23 1715 -
obs--78.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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