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- PDB-1nrv: Crystal structure of the SH2 domain of Grb10 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nrv
タイトルCrystal structure of the SH2 domain of Grb10
要素Growth factor receptor-bound protein 10
キーワードSIGNALING PROTEIN / DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular associated smooth muscle cell migration / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of D-glucose import / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRS activation / negative regulation of Wnt signaling pathway / RET signaling / positive regulation of phosphorylation / Signal attenuation ...vascular associated smooth muscle cell migration / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of D-glucose import / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / IRS activation / negative regulation of Wnt signaling pathway / RET signaling / positive regulation of phosphorylation / Signal attenuation / ERK1 and ERK2 cascade / FLT3 Signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor binding / Signaling by SCF-KIT / response to insulin / insulin receptor signaling pathway / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / gene expression / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Grb10, SH2 / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / SH2 domain ...Grb10, SH2 / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Stein, E.G. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural basis for dimerization of the Grb10 Src homology 2 domain. Implications for ligand specificity.
著者: Stein, E.G. / Ghirlando, R. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2003年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 10
B: Growth factor receptor-bound protein 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7222
ポリマ－24,7222
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)28.82, 49.04, 79.61
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS THE DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 10 / GRB10 adapter protein


分子量: 12361.202 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB10 OR GRBIR OR KIAA0207 / プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13322
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12% PEG 8000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1droppH7.5
3100 mM1dropNaCl
410 %PEG80001reservoir
5100 mM1reservoirpH7.5
65 mMTCEP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. all: 27261 / Num. obs: 26168 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.84 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.65→1.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 74325
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.37

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A81

1a81


解像度: 1.65→28.63 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1210 -RANDOM
Rwork0.224 ---
all0.225 25051 --
obs0.224 23841 94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.65 Å20 Å2-0.79 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----1.76 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.24 Å / Luzzati sigma a free: 0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→28.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1664 0 0 179 1843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.24
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.34
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 167 -
Rwork0.258 --
obs-3331 79 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30.9 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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