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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g1j
タイトルStructure from the mobile metagenome of Vibrio cholerae. Integron cassette protein VCH_CASS4.
要素Integron cassette protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Novel / Integron cassette protein / Vibrio cholerae / Oyster pond / Woodshole / USA / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性mobile metagenome of vibrio cholerae. Integron cassette protein vch_cass4. / Domain of unknown function DUF3601 / Domain of unknown function (DUF3601) / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta / Integron cassette protein
機能・相同性情報
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Deshpande, C.N. / Sureshan, V. / Harrop, S.J. / Boucher, Y. / Xu, X. / Cui, H. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Tan, K. ...Deshpande, C.N. / Sureshan, V. / Harrop, S.J. / Boucher, Y. / Xu, X. / Cui, H. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Tan, K. / Stokes, H.W. / Curmi, P.M.G. / Mabbutt, B.C. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure from the mobile metagenome of Vibrio cholerae. Integron cassette protein VCH_CASS4.
著者: Deshpande, C.N. / Sureshan, V. / Harrop, S.J. / Boucher, Y. / Xu, X. / Cui, H. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Tan, K. / Stokes, H.W. / Curmi, P.M.G. / Mabbutt, B.C.
履歴
登録2009年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integron cassette protein
B: Integron cassette protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2942
ポリマ－22,2942
非ポリマー00
水3,945219
1
A: Integron cassette protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1471
ポリマ－11,1471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Integron cassette protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1471
ポリマ－11,1471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.043, 121.043, 27.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-122-

HOH

21B-228-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Integron cassette protein


分子量: 11147.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / プラスミド: p15TV-L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0VX16*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST IN UNIPROT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M Na(OAC), 0.2M NaFormate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→24.668 Å / Num. all: 25217 / Num. obs: 25217 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 28.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 37.14
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.615 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1234 / Rsym value: 0.615 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIX(phenix.autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→24.66 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU ML: 0.24 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.05 / σ(I): 0 / 位相誤差: 21.65 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2189 1879 7.79 %RANDOM
Rwork0.1917 ---
all0.1938 24120 --
obs0.1938 24120 94.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.391 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 133.6 Å2 / Biso min: 7.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→24.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1477 0 0 219 1696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0232024
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076199
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004266
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.815556
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7003-1.74620.31051450.2707163792
1.7462-1.79760.28531380.2481169194
1.7976-1.85560.22951310.2348163193
1.8556-1.92190.32371420.2548168692
1.9219-1.99880.26931400.2251162192
1.9988-2.08970.24151400.2028171495
2.0897-2.19980.27361400.2035169094
2.1998-2.33760.23851440.2137172396
2.3376-2.51790.24511560.2044173697
2.5179-2.7710.22541540.2013178598
2.771-3.17120.21631500.1873179399
3.1712-3.99270.17741450.1457171493
3.9927-24.67080.17521540.1756182095
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.14620.22411.02190.48910.1651.0103-0.0668-0.00480.48360.0269-0.01040.11840.02820.10810.07720.080.01490.02440.13580.02520.16864.951954.511813.9454
20.99290.03910.2550.28870.06060.23720.00180.1990.28730.0496-0.01010.0330.00120.03040.01050.03920.08150.01790.160.06840.090331.819465.698312.7864
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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