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- PDB-6v7q: Crystal structure of SUMO1 in complex with phosphorylated PIAS-SIM2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v7q
タイトルCrystal structure of SUMO1 in complex with phosphorylated PIAS-SIM2
要素
  • Protein PIAS
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / SUMO1 / PIAS / SUMO INTERACTION MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / negative regulation of DNA binding ...negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / XY body / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / postsynaptic cytosol / nuclear pore / transporter activator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Lussier-Price, M. / Wahba, H.M. / Mascle, X.H. / Cappadocia, L. / Sakaguchi, K. / Omichinski, J.G.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research74739 カナダ
Canadian Institutes of Health Research130414 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Characterization of a C-Terminal SUMO-Interacting Motif Present in Select PIAS-Family Proteins.
著者: Lussier-Price, M. / Mascle, X.H. / Cappadocia, L. / Kamada, R. / Sakaguchi, K. / Wahba, H.M. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2019年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Protein PIAS
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PIAS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9664
ポリマ－21,9664
非ポリマー00
水5,549308
1
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Protein PIAS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9832
ポリマ－10,9832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PIAS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9832
ポリマ－10,9832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.315, 38.749, 121.242
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9526.771 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Protein PIAS


分子量: 1456.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 6.5, 19 to 31% (w/v) PEG3350 and 10 mM calcium chloride.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→36.91 Å / Num. obs: 38573 / % possible obs: 95.02 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 19.53
反射 シェル解像度: 1.35→1.399 Å / Num. unique obs: 2743 / CC1/2: 0.927

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13-2998_1496精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UYO

6uyo


解像度: 1.35→36.91 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1959 2004 5.2 %
Rwork0.1709 --
obs0.1721 38571 95.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.83 Å2 / Biso mean: 23.5525 Å2 / Biso min: 7.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.35→36.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1422 0 0 308 1730
Biso mean---31.64 -
残基数----172
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.3503-1.38410.2439980.2286179566
1.3841-1.42150.21091120.218215980
1.4215-1.46340.25741390.1987244891
1.4634-1.51060.24021440.1912263197
1.5106-1.56460.20941450.1827266198
1.5646-1.62720.221510.1748263698
1.6272-1.70130.20941410.182742100
1.7013-1.7910.19491520.18392713100
1.791-1.90320.21221490.17462736100
1.9032-2.05010.18251450.15972762100
2.0501-2.25640.19561580.15962762100
2.2564-2.58280.17351520.1632773100
2.5828-3.25380.22741550.17612804100
3.2538-36.910.17161630.16422945100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8710.2366-0.03750.7404-0.17071.95360.11010.02610.2314-0.0179-0.0111-0.11880.0477-0.22630.03460.15940.0070.01520.08680.0250.1788-8.48421.8587-34.8751
20.5273-0.0626-0.69110.272-0.69393.55140.03340.09730.03370.0250.11110.01790.0875-0.4310.05290.1305-0.00620.0010.06610.01840.1434-10.9101-2.3099-33.1275
30.1989-0.10120.19240.3727-0.12810.18830.0001-0.0436-0.06240.08830.03760.03620.038-0.03890.26880.1485-0.011-0.02330.0020.03530.1028-5.3383-5.6325-25.5634
41.8388-0.1824-0.31992.2296-0.7590.33910.1008-0.3979-0.0890.45980.02730.0714-0.08190.07220.1340.1916-0.0254-0.03290.10770.02210.1169-2.19620.2125-19.8906
53.05831.11140.81781.3887-0.08350.36650.1299-0.36670.29940.3563-0.07870.1474-0.2239-0.1078-0.01850.240.02650.0530.1104-0.01090.1558-12.39036.6079-23.815
60.3410.1487-0.04660.2846-0.25180.32070.07130.03310.22930.2230.21510.2661-0.1667-0.42970.01360.14950.04310.01990.14670.04380.1746-14.90485.7608-33.9112
72.08820.5314-0.60892.12760.35190.76650.1041-0.29480.02830.3367-0.1224-0.24910.03190.0964-0.07570.1622-0.0181-0.01890.0684-0.00350.1242-1.59256.0416-24.4408
82.28850.5487-0.81130.3058-0.52330.9453-0.15930.4153-0.2631-0.2025-0.0374-0.16490.3161-0.0499-0.0310.2608-0.00820.03280.1795-0.0110.2838-5.0322-7.5125-36.4294
90.8393-0.03980.44040.75070.04070.9510.09290.3688-0.176-0.1856-0.1560.06210.13980.1253-0.00540.1004-0.00280.01850.15090.01470.1414-15.82472.3488-59.8536
100.4570.21880.19710.35760.59671.57860.0745-0.1383-0.10170.0995-0.0008-0.00110.23280.12190.1560.0651-0.0034-0.00350.17550.03440.0831-11.23895.4065-52.3059
110.5225-0.4701-0.38031.52720.04780.3595-0.0783-0.40370.23350.00230.0034-0.1547-0.23860.03910.02870.1186-0.013-0.0140.1982-0.00440.1184-15.954514.4758-51.1918
120.6241-0.06910.24130.3473-0.34461.11020.0364-0.1552-0.04410.1034-0.02560.02390.0643-0.2965-0.01420.0949-0.02580.00030.16930.02620.0886-22.29624.6777-51.6137
130.67580.1046-0.30060.4135-0.07241.6253-0.1806-0.0706-0.2343-0.17230.071-0.07590.35650.0788-0.16030.1515-0.00210.02220.24540.00190.1585-9.67113.0826-64.7506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 17 through 32 )C17 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 33 through 43 )C33 - 43
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 44 through 55 )C44 - 55
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 56 through 65 )C56 - 65
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 66 through 76 )C66 - 76
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 77 through 86 )C77 - 86
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 87 through 93 )C87 - 93
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 8 through 15 )D8 - 15
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 20 through 39 )A20 - 39
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 40 through 55 )A40 - 55
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 56 through 65 )A56 - 65
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 66 through 95 )A66 - 95
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 5 through 15 )B5 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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