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- PDB-5hdy: The third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hdy
タイトルThe third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95
要素Disks large homolog 4
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / GLGF / DHR / adhesion / synapse / synaptic density / peptide-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / dendritic branch / positive regulation of dendrite morphogenesis / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / LGI-ADAM interactions / proximal dendrite / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to potassium ion / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of synapse assembly / beta-2 adrenergic receptor binding / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / kinesin binding / excitatory synapse / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / kinase binding / synaptic vesicle / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynapse / postsynaptic density / signaling receptor binding / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者White, K.I. / Raman, A.S. / Ranganathan, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Robert A. Welch FoundationI-1366 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95
著者: White, K.I. / Raman, A.S. / Ranganathan, R.
履歴
登録2016年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8302
ポリマ－12,7381
非ポリマー921
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.657, 89.657, 89.657
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-629-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 12738.067 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ-3 domain (UNP residues 302-402) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31016
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.2 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: Equal amounts (1.5 microliters) of protein (9 mg/mL) and reservoir solution were mixed and equillibrated against microliters of crystallization buffer (1.0 M sodium citrate) at 289 K. Diamond- ...詳細: Equal amounts (1.5 microliters) of protein (9 mg/mL) and reservoir solution were mixed and equillibrated against microliters of crystallization buffer (1.0 M sodium citrate) at 289 K. Diamond-shaped crystals appeared either spontaneously or with microseeding after 1-5 days and grew to 100-200 microns in length over several weeks.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.801→40.096 Å / Num. obs: 11131 / % possible obs: 93.23 % / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Net I/σ(I): 52.621
反射 シェル解像度: 1.801→1.866 Å / 冗長度: 8.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.313

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10pre_2104精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BFE

1bfe


解像度: 1.801→40.096 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 21.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2198 1114 10.01 %Random selection
Rwork0.1865 ---
obs0.1899 11130 93.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.801→40.096 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数888 0 6 117 1011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011135
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1611553
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.419450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.412165
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01220
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8014-1.88340.2963940.2861842X-RAY DIFFRACTION65
1.8834-1.98270.26891440.24291287X-RAY DIFFRACTION97
1.9827-2.10690.23551440.20781299X-RAY DIFFRACTION100
2.1069-2.26960.23361450.18771312X-RAY DIFFRACTION99
2.2696-2.4980.23891470.18771311X-RAY DIFFRACTION99
2.498-2.85940.21311450.18521310X-RAY DIFFRACTION98
2.8594-3.60210.1891460.1771313X-RAY DIFFRACTION96
3.6021-40.10570.20961490.16471342X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.1108-0.6763.29382.25371.43322.61050.4408-1.0042-0.4620.5380.00980.06680.46110.271-0.47490.3437-0.1318-0.08360.76850.02990.760760.435966.739447.7797
24.732-3.18752.54577.217-5.0984.3988-0.2554-0.24350.15070.45850.10120.1095-0.49450.15190.10490.2379-0.00220.04320.13110.06410.164241.008466.177140.3317
34.83260.2250.46190.10920.67964.4315-0.31390.35870.039-0.21140.01760.019-0.2182-0.187-0.01380.1341-0.0724-0.09910.21440.02470.216538.839361.792124.6566
42.80711.8734-0.73964.3842-1.28472.5928-0.03870.0431-0.00480.1918-0.03440.2653-0.0114-0.0406-0.05590.085-0.0707-0.02180.1010.0670.136744.567163.226131.1067
51.0959-0.00450.20.58850.01620.7435-0.0281-0.04570.0060.08-0.02320.25830.1103-0.2403-0.33010.0039-0.11540.08320.13490.10590.318634.928759.211634.6874
61.2358-0.45670.43680.54990.65211.8853-0.10140.3128-0.025-0.2053-0.00840.59370.0569-0.38530.12330.1385-0.0631-0.06920.27960.06180.362934.409961.098229.4384
76.2944-0.49481.20096.04440.64596.2027-0.2409-0.23740.13540.46910.2643-0.22080.28330.2162-0.0140.16820.0338-0.00270.10920.04430.122851.000850.795137.0345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 299:304)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 305:317)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 318:332)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 333:354)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 355:368)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 369:394)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 395:415)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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