+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5h83 | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | HETEROYOHIMBINE SYNTHASE HYS FROM CATHARANTHUS ROSEUS - APO FORM | |||||||||||||||
Components | heteroyohimbine synthase HYS | |||||||||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / heteroyohimbine synthase / medium chain dehydrogenase/reductase / NADP+ dependent enzyme / zinc binding site | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||||||||
Biological species | Catharanthus roseus (Madagascar periwinkle) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.25 Å | |||||||||||||||
Authors | Stavrinides, A. / Tatsis, E.C. / Caputi, L. / Foureau, E. / Stevenson, C.E.M. / Lawson, D.M. / Courdavault, V. / O'Connor, S.E. | |||||||||||||||
Funding support | United Kingdom, France, 4items
| |||||||||||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2016 Title: Structural investigation of heteroyohimbine alkaloid synthesis reveals active site elements that control stereoselectivity. Authors: Stavrinides, A. / Tatsis, E.C. / Caputi, L. / Foureau, E. / Stevenson, C.E. / Lawson, D.M. / Courdavault, V. / O'Connor, S.E. | |||||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5h83.cif.gz | 279.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5h83.ent.gz | 226.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5h83.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h8/5h83 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h8/5h83 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5fi3SC 5fi5C 5h81C 5h82C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 38683.633 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Native N-terminal MET is replaced by a GLY-PRO dipeptide left over from cleavage of the affinity tag Source: (gene. exp.) Catharanthus roseus (Madagascar periwinkle) Gene: Cr_032583b / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): SOLUBL21 / References: UniProt: A0A1C7D195*PLUS #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.7 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 / Details: NULL |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.92 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 26, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.25→48.32 Å / Num. obs: 49387 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 31.6 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 251519 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5FI3 Resolution: 2.25→48.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.2242 / WRfactor Rwork: 0.1902 / FOM work R set: 0.8312 / SU B: 12.478 / SU ML: 0.147 / SU R Cruickshank DPI: 0.2024 / SU Rfree: 0.1748 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.175 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 133.17 Å2 / Biso mean: 52.8 Å2 / Biso min: 18.64 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.25→48.32 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.25→2.309 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|