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- PDB-5h2b: Structure of a novel antibody G196 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h2b
タイトルStructure of a novel antibody G196
要素
  • G196 antibody Heavy chain
  • G196 antibody Light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Park, S.Y. / Sugiyama, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: G196 epitope tag system: a novel monoclonal antibody, G196, recognizes the small, soluble peptide DLVPR with high affinity.
著者: Tatsumi, K. / Sakashita, G. / Nariai, Y. / Okazaki, K. / Kato, H. / Obayashi, E. / Yoshida, H. / Sugiyama, K. / Park, S.Y. / Sekine, J. / Urano, T.
履歴
登録2016年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Structure summary
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G196 antibody Heavy chain
B: G196 antibody Light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2642
ポリマ－47,2642
非ポリマー00
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.647, 82.267, 127.312
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 G196 antibody Heavy chain


分子量: 23601.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 G196 antibody Light chain


分子量: 23662.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 293.2 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1M sodium citrate, 20% PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 26685 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 5.1 % / Net I/σ(I): 18.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2.001→41.134 Å / SU ML: 0.66 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 29.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2807 1345 5.05 %
Rwork0.2112 --
obs0.2147 26648 94.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 40.655 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.1808 Å20 Å2-0 Å2
2--4.0933 Å20 Å2
3----7.1394 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→41.134 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3278 0 0 108 3386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083367
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1444583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.551197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085513
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006580
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0006-2.07210.36251040.30472261X-RAY DIFFRACTION86
2.0721-2.1550.3611330.29282363X-RAY DIFFRACTION89
2.155-2.25310.34841390.26552384X-RAY DIFFRACTION92
2.2531-2.37190.30711460.24542447X-RAY DIFFRACTION93
2.3719-2.52050.3191380.24452501X-RAY DIFFRACTION94
2.5205-2.7150.34781090.23912565X-RAY DIFFRACTION96
2.715-2.98820.32181360.23162591X-RAY DIFFRACTION96
2.9882-3.42040.2881620.21572639X-RAY DIFFRACTION99
3.4204-4.30860.24911400.19012717X-RAY DIFFRACTION99
4.3086-41.14220.22131380.16432835X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.6382 Å / Origin y: 17.7983 Å / Origin z: 29.3473 Å
111213212223313233
T0.1486 Å2-0.0502 Å20.0318 Å2-0.1982 Å2-0.0185 Å2--0.1476 Å2
L-0.0058 °2-0.3696 °2-0.176 °2-1.3017 °2-0.2623 °2--2.4591 °2
S0.0634 Å °-0.0559 Å °-0.0502 Å °0.2538 Å °-0.0173 Å °0.0584 Å °-0.1623 Å °-0.0823 Å °-0.0224 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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